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万見
- PDB-6e49: Pif1 peptide bound to PCNA trimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+49
タイトルPif1 peptide bound to PCNA trimer
要素
  • ATP-dependent DNA helicase PIF1
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Complex / PCNA / Pif1 peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA metabolic process / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / telomerase inhibitor activity / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / centromeric DNA binding / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / maintenance of DNA trinucleotide repeats ...positive regulation of DNA metabolic process / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / telomerase inhibitor activity / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / centromeric DNA binding / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / maintenance of DNA trinucleotide repeats / SUMOylation of DNA replication proteins / G-quadruplex DNA binding / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Translesion Synthesis by POLH / : / replication fork reversal / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / Termination of translesion DNA synthesis / PCNA complex / DNA 5'-3' helicase / telomere maintenance via recombination / lagging strand elongation / double-strand break repair via break-induced replication / postreplication repair / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / telomeric DNA binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / nuclear replication fork / Dual incision in TC-NER / chromosome organization / translesion synthesis / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / telomere maintenance / DNA helicase activity / positive regulation of DNA repair / positive regulation of DNA replication / replication fork / nucleotide-excision repair / mitochondrial membrane / site of double-strand break / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA recombination / chromosome, telomeric region / DNA replication / mitochondrial inner membrane / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / DNA helicase Pif1, 2B domain / : / DNA helicase Pif1-like / PIF1-like helicase / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. ...: / : / DNA helicase Pif1, 2B domain / : / DNA helicase Pif1-like / PIF1-like helicase / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent DNA helicase PIF1 / Proliferating cell nuclear antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Buzovetsky, O. / Kwon, Y. / Pham, N.T. / Kim, C. / Ira, G. / Sung, P. / Xiong, Y.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Role of the Pif1-PCNA Complex in Pol delta-Dependent Strand Displacement DNA Synthesis and Break-Induced Replication.
著者: Buzovetsky, O. / Kwon, Y. / Pham, N.T. / Kim, C. / Ira, G. / Sung, P. / Xiong, Y.
履歴
登録2018年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2018年8月22日ID: 6B8I
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: ATP-dependent DNA helicase PIF1
E: ATP-dependent DNA helicase PIF1
F: ATP-dependent DNA helicase PIF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,7826
ポリマ－97,7826
非ポリマー00
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7010 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area36500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.346, 41.795, 146.968
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNAA1 - 25515 - 269
21ASNASNBB1 - 25515 - 269
12LYSLYSAA1 - 25315 - 267
22LYSLYSCC1 - 25315 - 267
13LYSLYSBB1 - 25315 - 267
23LYSLYSCC1 - 25315 - 267

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA


分子量: 30562.740 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: POL30, YBR088C, YBR0811 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P15873
#2: タンパク質・ペプチド ATP-dependent DNA helicase PIF1 / DNA repair and recombination helicase PIF1 / Petite integration frequency protein 1 / Telomere ...DNA repair and recombination helicase PIF1 / Petite integration frequency protein 1 / Telomere stability protein 1


分子量: 2031.412 Da / 分子数: 3 / Fragment: UNP residues 815-831 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PIF1, TST1, YML061C, YM9958.01C / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P07271
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: 100 mM MIB (Qiagen), pH 9.0, 25% PEG1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→18 Å / Num. obs: 21636 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.96 / CC1/2: 0.21 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 42 / SU ML: 0.361 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.422 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25264 1135 5.2 %RANDOM
Rwork0.20109 ---
obs0.20387 20619 92.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 70 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.89 Å20 Å2-0.73 Å2
2--3.47 Å20 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.9→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6258 0 0 8 6266
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0196347
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026117
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9891.9918549
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.061314235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1685791
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.35525.36278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.883151211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4781529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026920
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021205
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.057.1863182
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.0457.1833181
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.30110.763967
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.30210.7643968
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.277.7773165
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.2697.7793166
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.57711.4494583
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined15.34924606
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other15.34824607
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A154160.08
12B154160.08
21A154780.06
22C154780.06
31B154020.07
32C154020.07
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 80 -
Rwork0.337 1482 -
obs--90.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1627-0.07761.01570.0426-0.07232.5068-0.0081-0.19780.3767-0.0803-0.06570.050.34170.40090.07380.40520.06840.04690.3912-0.0430.38973.6704-2.693921.2719
21.10480.2921-1.24340.8606-0.13262.231-0.11470.10440.02630.146-0.01470.1167-0.0936-0.28150.12940.4652-0.02450.11980.2366-0.00020.4713-45.99122.69723.5772
32.8136-0.19390.78360.4968-0.4720.58210.2321-0.69340.1594-0.0644-0.25820.0110.13110.09610.02620.50610.13440.07770.703-0.0370.0194-19.3763-4.005765.2756
41.9175-0.9777-1.21230.6961.25453.9957-0.3934-0.76870.1680.07790.3522-0.020.44230.84240.04120.47220.2691-0.07130.8416-0.12430.05525.4884-7.105848.1443
52.00960.0608-0.53521.2418-0.17670.59180.14240.1904-0.0430.013-0.2235-0.0295-0.0369-0.04840.08110.5819-0.04590.07220.16380.00560.4129-23.6821-1.07868.3192
62.327-0.65440.84290.4065-0.82052.9633-0.1198-0.6053-0.0613-0.1190.0561-0.0231-0.0203-0.2940.06380.53490.09660.2080.3558-0.03090.3242-43.8544-1.922453.3301
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 127
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 127
4X-RAY DIFFRACTION4A128 - 255
5X-RAY DIFFRACTION5B128 - 255
6X-RAY DIFFRACTION6C128 - 254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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