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万見
- PDB-6e3c: NMR Solution Structure of the Monomeric Form of the Phage L Decor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e3c
タイトルNMR Solution Structure of the Monomeric Form of the Phage L Decoration Protein
要素Dec protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Cementing / OB-Fold / Decoration
機能・相同性Dec protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage L (ファージ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Newcomer, R.L. / Alexandrescu, A.T. / Teschke, C.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM076661 米国
Other privateResearch Excellence Program 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: The phage L capsid decoration protein has a novel OB-fold and an unusual capsid binding strategy.
著者: Rebecca L Newcomer / Jason R Schrad / Eddie B Gilcrease / Sherwood R Casjens / Michael Feig / Carolyn M Teschke / Andrei T Alexandrescu / Kristin N Parent /
要旨: The major coat proteins of dsDNA tailed phages (order ) and herpesviruses form capsids by a mechanism that includes active packaging of the dsDNA genome into a precursor procapsid, followed by ...The major coat proteins of dsDNA tailed phages (order ) and herpesviruses form capsids by a mechanism that includes active packaging of the dsDNA genome into a precursor procapsid, followed by expansion and stabilization of the capsid. These viruses have evolved diverse strategies to fortify their capsids, such as non-covalent binding of auxiliary 'decoration' (Dec) proteins. The Dec protein from the P22-like phage L has a highly unusual binding strategy that distinguishes between nearly identical three-fold and quasi-three-fold sites of the icosahedral capsid. Cryo-electron microscopy and three-dimensional image reconstruction were employed to determine the structure of native phage L particles. NMR was used to determine the structure/dynamics of Dec in solution. The NMR structure and the cryo-EM density envelope were combined to build a model of the capsid-bound Dec trimer. Key regions that modulate the binding interface were verified by site-directed mutagenesis.
履歴
登録2018年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Dec protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3751
ポリマ－14,3751
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, We have shown that we can disrupt Dec's trimeric state by unfolding it at pH 2 for a half hour, before refolding it at pH 4, creating a monomer amenable to NMR
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9640 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 250structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Dec protein


分子量: 14374.679 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage L (ファージ)
遺伝子: dec / プラスミド: pet15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q5C838

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
113isotropic13D 1H-15N NOESY
122isotropic3lrHNCO
131isotropic23D 1H-13C NOESY BB
142isotropic33D HN(CA)CB
152isotropic33D HNCO
162isotropic33D HNCA
172isotropic33D HN(CO)CA
182isotropic33D HN(CA)CO
194isotropic32D HSQC
1105isotropic33D (H)CCH-TOCSY
1115isotropic33D CCH-TOCSY
1125isotropic33D 1H-15N TOCSY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution10.5 mM [U-13C; U-15N] Decoration Protein, 20 mM [U-99% 2H] sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 100% D2OThe sample was lyophilized, and then unfolded at pH 2 with DCl, before being refolded at pH 4 with NaODDoubleLabeled_Structure_Sample100% D2O
solution20.5 mM [U-13C; U-15N; U-2H] Decoration Protein, 20 mM sodium acetate, 100 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 90% H2O/10% D2OThe sample was unfolded at pH 2 for a half hour, before being refolded at pH 4TripleLabeled_Sample90% H2O/10% D2O
solution30.5 mM [U-13C, U-15N, 50%-2H] Decoration Protein, 20 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 90% H2O/10% D2OThe sample was unfolded at pH 2 for a half hour, before being refolded at pH 4FracD_Sample90% H2O/10% D2O
solution40.5 mM [U-15N] Decoration Protein, 20 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 90% H2O/10% D2OThe sample was unfolded at pH 2 for a half hour, before being refolded at pH 415N_Sample90% H2O/10% D2O
solution50.5 mM [U-13C; U-15N] Decoration Protein, 20 mM sodium acetate, 50 mM sodiium chloride, 1 mM EDTA, 100% D2OThe sample was unfolded at pH 2 for a half hour, before being refolded at pH 4DoubleLabeled_Assign_Sample100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMDecoration Protein[U-13C; U-15N]1
20 mMsodium acetate[U-99% 2H]1
50 mMsodium chloridenatural abundance1
0.5 mMDecoration Protein[U-13C; U-15N; U-2H]2
20 mMsodium acetatenatural abundance2
100 mMsodium chloridenatural abundance2
1 mMEDTAnatural abundance2
0.5 mMDecoration Protein[U-13C, U-15N, 50%-2H]3
20 mMsodium acetatenatural abundance3
50 mMsodium chloridenatural abundance3
1 mMEDTAnatural abundance3
0.5 mMDecoration Protein[U-15N]4
20 mMsodium acetatenatural abundance4
50 mMsodium chloridenatural abundance4
1 mMEDTAnatural abundance4
0.5 mMDecoration Protein[U-13C; U-15N]5
20 mMsodium acetatenatural abundance5
50 mMsodiium chloridenatural abundance5
1 mMEDTAnatural abundance5
試料状態イオン強度: 50 (NaCl) mM / Label: Conditions_1 / pH: 4 / 圧: 1 atm / 温度: 306.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Varian INOVAVarianINOVA8003Cryogenic Probe
Varian INOVAVarianINOVA8001Room Temperature Probe
Varian INOVAVarianINOVA6002Cryogenic Probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.3.1Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIA2.3.1.Linge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
Analysis2.4CCPNデータ解析
NMRBox4.1.13Maciejewski, M.W., Schuyler, A.D., Gryk, M.R., Moraru, I.I., Romero, P.R., Ulrich, E.L., Eghbalnia, H.R., Livny, M., Delaglio, F., and Hoch, J.C.データ解析
精密化
手法ソフトェア番号
simulated annealing1
simulated annealing2
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 250 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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