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万見
- PDB-6e28: The CARD9 CARD domain-swapped dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+28
タイトルThe CARD9 CARD domain-swapped dimer
要素Caspase recruitment domain-containing protein 9
キーワードSIGNALING PROTEIN / CARD / innate immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-2 production / host-mediated regulation of intestinal microbiota composition / CBM complex / antifungal innate immune response / response to peptidoglycan / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / CARD domain binding / positive regulation of innate immune response / positive regulation of T-helper 17 type immune response / neutrophil mediated immunity ...regulation of interleukin-2 production / host-mediated regulation of intestinal microbiota composition / CBM complex / antifungal innate immune response / response to peptidoglycan / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / CARD domain binding / positive regulation of innate immune response / positive regulation of T-helper 17 type immune response / neutrophil mediated immunity / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of macrophage cytokine production / response to aldosterone / response to exogenous dsRNA / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / response to muramyl dipeptide / immunoglobulin mediated immune response / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of chemokine production / JNK cascade / positive regulation of cytokine production / positive regulation of JNK cascade / NOD1/2 Signaling Pathway / protein homooligomerization / CLEC7A (Dectin-1) signaling / : / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / defense response to Gram-positive bacterium / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CARD9, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase recruitment domain-containing protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Holliday, M.J. / Ferrao, R. / Boenig, G. / Deuber, E.C. / Fairbrother, W.J.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2018
タイトル: Picomolar zinc binding modulates formation of Bcl10-nucleating assemblies of the caspase recruitment domain (CARD) of CARD9.
著者: Michael J Holliday / Ryan Ferrao / Gladys de Leon Boenig / Alberto Estevez / Elizabeth Helgason / Alexis Rohou / Erin C Dueber / Wayne J Fairbrother /
要旨: The caspase recruitment domain-containing protein 9 (CARD9)-B-cell lymphoma/leukemia 10 (Bcl10) signaling axis is activated in myeloid cells during the innate immune response to a variety of diverse ...The caspase recruitment domain-containing protein 9 (CARD9)-B-cell lymphoma/leukemia 10 (Bcl10) signaling axis is activated in myeloid cells during the innate immune response to a variety of diverse pathogens. This signaling pathway requires a critical caspase recruitment domain (CARD)-CARD interaction between CARD9 and Bcl10 that promotes downstream activation of factors, including NF-κB and the mitogen-activated protein kinase (MAPK) p38. Despite these insights, CARD9 remains structurally uncharacterized, and little mechanistic understanding of its regulation exists. We unexpectedly found here that the CARD in CARD9 binds to Zn with picomolar affinity-a concentration comparable with the levels of readily accessible Zn in the cytosol. NMR solution structures of the CARD9-CARD in the apo and Zn-bound states revealed that Zn has little effect on the ground-state structure of the CARD; yet the stability of the domain increased considerably upon Zn binding, with a concomitant reduction in conformational flexibility. Moreover, Zn binding inhibited polymerization of the CARD9-CARD into helical assemblies. Here, we also present a 20-Å resolution negative-stain EM (NS-EM) structure of these filamentous assemblies and show that they adopt a similar helical symmetry as reported previously for filaments of the Bcl10 CARD. Using both bulk assays and direct NS-EM visualization, we further show that the CARD9-CARD assemblies can directly template and thereby nucleate Bcl10 polymerization, a capacity considered critical to propagation of the CARD9-Bcl10 signaling cascade. Our findings indicate that CARD9 is a potential target of Zn-mediated signaling that affects Bcl10 polymerization in innate immune responses.
履歴
登録2018年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Caspase recruitment domain-containing protein 9
D: Caspase recruitment domain-containing protein 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3812
ポリマ－22,3812
非ポリマー00
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6600 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area10240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.980, 37.430, 56.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Caspase recruitment domain-containing protein 9 / hCARD9


分子量: 11190.732 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 2-97 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARD9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H257
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.31 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.1 M Ammonium tartrate dibasic, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→43.102 Å / Num. obs: 37569 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 8.56 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 21.66
反射 シェル解像度: 1.36→1.394 Å / Num. unique obs: 1934 / % possible all: 70.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12-2829)精密化
XDSNov. 1, 2016データ削減
XSCALENov. 1, 2016データスケーリング
PHASER2.8.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LWD

4lwd


解像度: 1.36→43.102 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1937 2000 5.33 %
Rwork0.1798 --
obs0.1805 37558 95.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36→43.102 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1500 0 0 153 1653
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091558
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0112123
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.887601
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077245
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007271
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.36-1.3940.3451030.38311831X-RAY DIFFRACTION70
1.394-1.43170.35231280.2982287X-RAY DIFFRACTION87
1.4317-1.47390.28121450.24942573X-RAY DIFFRACTION98
1.4739-1.52140.27841460.2252577X-RAY DIFFRACTION98
1.5214-1.57580.23941450.21722583X-RAY DIFFRACTION98
1.5758-1.63890.22971440.2112579X-RAY DIFFRACTION98
1.6389-1.71350.24241460.20642579X-RAY DIFFRACTION98
1.7135-1.80380.22511470.20592631X-RAY DIFFRACTION99
1.8038-1.91690.23921480.20042618X-RAY DIFFRACTION99
1.9169-2.06490.20511480.18252640X-RAY DIFFRACTION99
2.0649-2.27260.18931480.17752619X-RAY DIFFRACTION99
2.2726-2.60150.17751480.16712638X-RAY DIFFRACTION99
2.6015-3.27740.21281500.18482672X-RAY DIFFRACTION100
3.2774-43.12380.1581540.15512731X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.19932.0480.2583.3449-1.23031.9312-0.04640.6679-0.21530.0180.25340.1131-0.1904-0.3444-0.20040.19310.0043-0.02510.2323-0.0230.318-14.6869-2.2046-34.7471
26.9234-2.0191-2.29823.18372.62163.55630.0905-0.10430.2577-0.15180.4083-0.5897-0.42580.5043-0.55510.2281-0.05130.01210.233-0.05190.213-2.30787.8938-24.2573
33.99730.065-0.34393.4166-0.16394.2030.2015-0.12710.09460.0391-0.115-0.1422-0.45920.0903-0.0460.1745-0.00540.02210.14-0.01430.10864.861418.1524-6.7858
44.49071.0482-0.74364.15561.6912.64650.1417-0.47620.32830.39330.0931-0.1357-0.24670.1199-0.21240.27460.02710.02340.2301-0.02050.17224.351919.3720.4935
54.3129-0.4624-4.39283.35871.62814.9197-0.19010.1547-0.1762-0.21070.072-0.0455-0.0373-0.06910.1040.2187-0.01230.03520.17080.00650.19455.275914.4163-15.2284
64.18944.72410.38565.5391-0.26612.6332-0.2220.037-0.7802-0.6836-0.2709-0.85630.52060.38010.50170.30450.03260.09760.23710.0340.300412.47278.7156-11.9114
72.25973.55320.32625.47530.6284.443-0.31090.4762-0.5721-0.20690.4474-0.64080.18930.1411-0.03990.2256-0.03820.01940.1948-0.02150.2746-0.97074.2538-12.4863
88.12012.1873-4.86636.8267-3.1953.48570.2837-0.1363-0.03680.1184-0.15580.206-0.4281-0.1861-0.20850.14950.0042-0.0070.1457-0.01250.1659-11.80166.5349-24.9083
96.1462-1.56241.85922.7547-4.47478.29130.15080.1311-0.2730.002-0.0271-0.35490.23960.36430.00330.1910.0364-0.02810.1799-0.04540.2302-3.8241-2.4773-32.7679
103.0973.24123.30784.22325.3978.63370.2616-0.0265-0.50230.3526-0.29140.061.0424-0.0861-0.04860.299-0.0051-0.05030.1969-0.00450.3267-8.419-10.8754-27.8495
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 2 through 24 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 25 through 53 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 54 through 97 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 8 through 24 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'D' and (resid 25 through 36 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 37 through 41 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 42 through 53 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 54 through 71 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 72 through 86 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 87 through 97 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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