[日本語] English
万見
- PDB-6duw: Crystal structure of the alpha-N-catenin actin-binding domain H1 ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6duw
タイトルCrystal structure of the alpha-N-catenin actin-binding domain H1 mutant
要素Catenin alpha-2
キーワードCELL ADHESION / five-helix bundle / F-actin-binding / mechanosensor
機能・相同性
機能・相同性情報


radial glia guided migration of Purkinje cell / regulation of synapse structural plasticity / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / regulation of neuron migration / catenin complex / brain morphogenesis / dendrite morphogenesis / regulation of neuron projection development / positive regulation of muscle cell differentiation / Myogenesis ...radial glia guided migration of Purkinje cell / regulation of synapse structural plasticity / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / regulation of neuron migration / catenin complex / brain morphogenesis / dendrite morphogenesis / regulation of neuron projection development / positive regulation of muscle cell differentiation / Myogenesis / prepulse inhibition / axonogenesis / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / actin filament binding / cell migration / actin cytoskeleton / cadherin binding / axon / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha N-catenin / Alpha-catenin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ishiyama, N. / Ikura, M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Force-dependent allostery of the alpha-catenin actin-binding domain controls adherens junction dynamics and functions.
著者: Ishiyama, N. / Sarpal, R. / Wood, M.N. / Barrick, S.K. / Nishikawa, T. / Hayashi, H. / Kobb, A.B. / Flozak, A.S. / Yemelyanov, A. / Fernandez-Gonzalez, R. / Yonemura, S. / Leckband, D.E. / ...著者: Ishiyama, N. / Sarpal, R. / Wood, M.N. / Barrick, S.K. / Nishikawa, T. / Hayashi, H. / Kobb, A.B. / Flozak, A.S. / Yemelyanov, A. / Fernandez-Gonzalez, R. / Yonemura, S. / Leckband, D.E. / Gottardi, C.J. / Tepass, U. / Ikura, M.
履歴
登録2018年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Catenin alpha-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1201
ポリマ－28,1201
非ポリマー00
水1,60389
1
A: Catenin alpha-2

A: Catenin alpha-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2412
ポリマ－56,2412
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z+1/61
Buried area2910 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area17990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.652, 108.652, 133.078
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1083-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Catenin alpha-2 / Alpha N-catenin / Alpha-catenin-related protein


分子量: 28120.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNNA2, CAPR / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P26232
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 10 mM cobalt chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→42.08 Å / Num. obs: 24191 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 47.58 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 31.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / CC1/2: 0.89 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4K1O

4k1o


解像度: 2.2→42.08 Å / SU ML: 0.2047 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.4348
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2263 2413 10 %
Rwork0.2015 --
obs0.204 24141 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 54.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→42.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1454 0 0 89 1543
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00761492
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7892014
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049236
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044257
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.12631288
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.240.27151380.24471244X-RAY DIFFRACTION97.81
2.24-2.290.29181390.23521248X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.350.26581400.22961252X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.40.25281390.24051250X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.470.25931390.22071260X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.540.28341400.22251264X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.620.2491380.20671241X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.720.27831430.22971289X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.830.24541400.22621251X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.960.2661410.23151273X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.110.25551420.23111282X-RAY DIFFRACTION99.93
3.11-3.310.24791430.21221273X-RAY DIFFRACTION100
3.31-3.560.21621410.21041278X-RAY DIFFRACTION100
3.56-3.920.20351450.17981306X-RAY DIFFRACTION100
3.92-4.490.16661440.16321298X-RAY DIFFRACTION100
4.49-5.650.22521490.18691339X-RAY DIFFRACTION100
5.65-42.090.21941520.19971380X-RAY DIFFRACTION96.6

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る