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- PDB-6du7: Glutathione reductase from Streptococcus pneumoniae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6du7
タイトルGlutathione reductase from Streptococcus pneumoniae
要素Glutathione reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Glutathione reductase / Streptococcus pneumoniae
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-disulfide reductase / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / THIOCYANATE ION / Glutathione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Maher, M.J. / Sikanyika, M.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1080784 オーストラリア
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2019
タイトル: The structure and activity of the glutathione reductase from Streptococcus pneumoniae.
著者: Sikanyika, M. / Aragao, D. / McDevitt, C.A. / Maher, M.J.
履歴
登録2018年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione reductase
B: Glutathione reductase
C: Glutathione reductase
D: Glutathione reductase
E: Glutathione reductase
F: Glutathione reductase
G: Glutathione reductase
H: Glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)397,78518
ポリマ－391,3858
非ポリマー6,40110
水31,8141766
1
A: Glutathione reductase
F: Glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4174
ポリマ－97,8462
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10190 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area35350 Å2
手法PISA
2
B: Glutathione reductase
C: Glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4755
ポリマ－97,8462
非ポリマー1,6293
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10370 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area35540 Å2
手法PISA
3
D: Glutathione reductase
E: Glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4755
ポリマ－97,8462
非ポリマー1,6293
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10460 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area35520 Å2
手法PISA
4
G: Glutathione reductase
H: Glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4174
ポリマ－97,8462
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10240 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area35250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.748, 172.671, 135.434
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.050, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Glutathione reductase / Glutathione-disulfide reductase


分子量: 48923.113 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
遺伝子: gor, A5N45_09080, ERS020408_00588, ERS022363_01056
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0U0ARX4, glutathione-disulfide reductase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1766 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Bis-Tris propane, pH 7.0, 0.2 M potassium thiocyanate, 14% PEG3350, 0.1 mM NADP+

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→46.6 Å / Num. obs: 141364 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.56→2.6 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GER

1ger


解像度: 2.56→46.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 11.236 / SU ML: 0.229 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.656 / ESU R Free: 0.286 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2325 7170 5.1 %RANDOM
Rwork0.1799 ---
obs0.1826 134126 98.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 146.26 Å2 / Biso mean: 43.337 Å2 / Biso min: 4.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3 Å20 Å2-0.38 Å2
2---0.81 Å20 Å2
3----0.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.56→46.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27516 0 430 1766 29712
Biso mean--33.56 36.34 -
残基数----3581
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01928518
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0226883
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0791.96438619
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.843361837
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.11353571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.00623.8221256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.96154746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.68915184
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.24294
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0232229
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.026515
LS精密化 シェル解像度: 2.557→2.623 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 434 -
Rwork0.326 8684 -
all-9118 -
obs--86.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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