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万見
- PDB-6dsi: Anti recombinant prolactin receptor scFv -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dsi
タイトルAnti recombinant prolactin receptor scFv
要素Anti-TN-C scFv
キーワードIMMUNE SYSTEM / anti prolactin receptor scFV
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Langley, D.B. / Rouet, R. / Christ, D.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1113904 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)160104915 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Anti recombinant prolactin receptor scFv
著者: Rouet, R. / Langley, D.B. / Christ, D.
履歴
登録2018年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anti-TN-C scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5601
ポリマ－25,5601
非ポリマー00
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Chains A and B are actually the one scFv molecule. They are chained separately to reflect the fact that normally the heavy chain variable domain (chain A) and the light chain ...根拠: gel filtration, Chains A and B are actually the one scFv molecule. They are chained separately to reflect the fact that normally the heavy chain variable domain (chain A) and the light chain variable domain (chain B) are normally NOT cojoined, although they embrace each other as expected of an antibody pairing. The bulk of a long linker (16 amino acid residues) is not observed in the electron density. The first five residues of the B-chain belong to this linker.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.280, 133.030, 44.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: 抗体 Anti-TN-C scFv


分子量: 25560.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: Equal volumes (2 microlitres) of protein solution (5 mg/mL in 15 mM Tris (pH 7.5) and 50 mM NaCl) were combined with well solution (2% (v/v) Dioxane, 100 mM Bicine (pH 9.0) and 10% (w/v) PEG4000)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→37.8 Å / Num. obs: 12684 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.972 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.49→2.59 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.513 / Num. unique obs: 1397 / CC1/2: 0.905 / Rpim(I) all: 0.216 / Rrim(I) all: 0.557 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.25 Å36.86 Å
Translation4.25 Å36.86 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.7.1データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
REFMAC5.8.0230精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6dn0

6dn0


解像度: 2.49→36.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 8.097 / SU ML: 0.175 / SU R Cruickshank DPI: 0.3087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.309 / ESU R Free: 0.236
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 604 4.8 %RANDOM
Rwork0.2069 ---
obs0.2086 12070 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 116.27 Å2 / Biso mean: 43.716 Å2 / Biso min: 23.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4 Å20 Å20 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3---1.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.49→36.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1727 0 0 20 1747
Biso mean---38.8 -
残基数----229
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0141777
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0181506
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5031.6532409
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9171.6423535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6855229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.6012285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.62415270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.0361510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022046
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02358
LS精密化 シェル解像度: 2.488→2.552 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 50 -
Rwork0.296 862 -
all-912 -
obs--99.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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