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万見
- PDB-6dqv: Class 2 IP3-bound human type 3 1,4,5-inositol trisphosphate receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dqv
タイトルClass 2 IP3-bound human type 3 1,4,5-inositol trisphosphate receptor
要素Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
キーワードMETAL TRANSPORT / Ion channel / Calcium channel
機能・相同性
機能・相同性情報


DAG and IP3 signaling / sensory perception of bitter taste / inositol 1,3,4,5 tetrakisphosphate binding / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / sensory perception of umami taste / platelet dense tubular network membrane / sensory perception of sweet taste / Effects of PIP2 hydrolysis / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / PLC beta mediated events ...DAG and IP3 signaling / sensory perception of bitter taste / inositol 1,3,4,5 tetrakisphosphate binding / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / sensory perception of umami taste / platelet dense tubular network membrane / sensory perception of sweet taste / Effects of PIP2 hydrolysis / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / PLC beta mediated events / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / nuclear outer membrane / inositol hexakisphosphate binding / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / transport vesicle membrane / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / intracellularly gated calcium channel activity / brush border / Role of phospholipids in phagocytosis / calcium ion homeostasis / Ion homeostasis / release of sequestered calcium ion into cytosol / FCERI mediated Ca+2 mobilization / phosphatidylinositol binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / secretory granule membrane / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcoplasmic reticulum / Regulation of insulin secretion / long-term synaptic potentiation / platelet activation / memory / response to calcium ion / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / apical part of cell / sensory perception of taste / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / Ca2+ pathway / protein homotetramerization / receptor complex / G protein-coupled receptor signaling pathway / neuronal cell body / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif ...Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / Inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel ITPR3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.82 Å
データ登録者Hite, R.K. / Paknejad, N.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Structural basis for the regulation of inositol trisphosphate receptors by Ca and IP.
著者: Navid Paknejad / Richard K Hite /
要旨: Inositol trisphosphate receptors (IPRs) are ubiquitous Ca-permeable channels that mediate release of Ca from the endoplasmic reticulum, thereby regulating numerous processes including cell division, ...Inositol trisphosphate receptors (IPRs) are ubiquitous Ca-permeable channels that mediate release of Ca from the endoplasmic reticulum, thereby regulating numerous processes including cell division, cell death, differentiation and fertilization. IPRs are jointly activated by inositol trisphosphate (IP) and their permeant ion, Ca. At high concentrations, however, Ca inhibits activity, ensuring precise spatiotemporal control over intracellular Ca. Despite extensive characterization of IPR, the mechanisms through which these molecules control channel gating have remained elusive. Here, we present structures of full-length human type 3 IPRs in ligand-bound and ligand-free states. Multiple IP-bound structures demonstrate that the large cytoplasmic domain provides a platform for propagation of long-range conformational changes to the ion-conduction gate. Structures in the presence of Ca reveal two Ca-binding sites that induce the disruption of numerous interactions between subunits, thereby inhibiting IPR. These structures thus provide a mechanistic basis for beginning to understand the regulation of IPR.
履歴
登録2018年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.content_type
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-7984
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
B: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
C: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
D: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,219,89712
ポリマ－1,217,9554
非ポリマー1,9428
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3 / IP3 receptor isoform 3 / InsP3R3 / Type 3 inositol 1 / 4 / 5-trisphosphate receptor / Type 3 InsP3 receptor


分子量: 304488.688 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITPR3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14573
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-I3P / D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / イノシト-ル1,4,5-トリスりん酸


分子量: 420.096 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O15P3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human type 3 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK 293S GnTi / プラスミド: BacMam
緩衝液pH: 8
詳細: 150mM Nacl 50mM Tris-HCl, pH 8.0 2mM DTT 0.06% Digitonin 5mM EGTA 50 micromolar IP3
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMSodium ChloridNaCl1
250 mMTris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochlorideTris1
32 mM1,4-DithiothreitolDTT1
40.06 percentDigitoninDigitonin1
55 mMethylene glycol-bis(aminoethyl ether)-N,N,N',N'-tetraacetic acidEGTA1
650 micromolarinositol triphosphateIP31
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: ligand-free human type 3 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor in detergent micelles
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K / 詳細: Blot for 2 seconds prior to freezing

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 61 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4519
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 7420 / 縦: 7676 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9FREALIGN初期オイラー角割当
10FREALIGN最終オイラー角割当
11RELION分類
12FREALIGN３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
画像処理詳細: Movie frames were aligned with MotionCor2
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 302966
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40531 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 169 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: map-to-model FSC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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