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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6dqv | ||||||
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タイトル | Class 2 IP3-bound human type 3 1,4,5-inositol trisphosphate receptor | ||||||
要素 | Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3 | ||||||
キーワード | METAL TRANSPORT / Ion channel / Calcium channel | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sensory perception of bitter taste / sensory perception of umami taste / DAG and IP3 signaling / inositol 1,3,4,5 tetrakisphosphate binding / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / sensory perception of sweet taste / platelet dense tubular network membrane / Effects of PIP2 hydrolysis / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / PLC beta mediated events ...sensory perception of bitter taste / sensory perception of umami taste / DAG and IP3 signaling / inositol 1,3,4,5 tetrakisphosphate binding / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / sensory perception of sweet taste / platelet dense tubular network membrane / Effects of PIP2 hydrolysis / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / PLC beta mediated events / inositol hexakisphosphate binding / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / nuclear outer membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / transport vesicle membrane / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / brush border / intracellularly gated calcium channel activity / Role of phospholipids in phagocytosis / calcium ion homeostasis / Ion homeostasis / release of sequestered calcium ion into cytosol / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / phosphatidylinositol binding / secretory granule membrane / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcoplasmic reticulum / Regulation of insulin secretion / long-term synaptic potentiation / memory / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / response to calcium ion / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / sensory perception of taste / apical part of cell / myelin sheath / Ca2+ pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein homotetramerization / receptor complex / G protein-coupled receptor signaling pathway / neuronal cell body / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.82 Å | ||||||
データ登録者 | Hite, R.K. / Paknejad, N. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018 タイトル: Structural basis for the regulation of inositol trisphosphate receptors by Ca and IP. 著者: Navid Paknejad / Richard K Hite / 要旨: Inositol trisphosphate receptors (IPRs) are ubiquitous Ca-permeable channels that mediate release of Ca from the endoplasmic reticulum, thereby regulating numerous processes including cell division, ...Inositol trisphosphate receptors (IPRs) are ubiquitous Ca-permeable channels that mediate release of Ca from the endoplasmic reticulum, thereby regulating numerous processes including cell division, cell death, differentiation and fertilization. IPRs are jointly activated by inositol trisphosphate (IP) and their permeant ion, Ca. At high concentrations, however, Ca inhibits activity, ensuring precise spatiotemporal control over intracellular Ca. Despite extensive characterization of IPR, the mechanisms through which these molecules control channel gating have remained elusive. Here, we present structures of full-length human type 3 IPRs in ligand-bound and ligand-free states. Multiple IP-bound structures demonstrate that the large cytoplasmic domain provides a platform for propagation of long-range conformational changes to the ion-conduction gate. Structures in the presence of Ca reveal two Ca-binding sites that induce the disruption of numerous interactions between subunits, thereby inhibiting IPR. These structures thus provide a mechanistic basis for beginning to understand the regulation of IPR. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6dqv.cif.gz | 2.8 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6dqv.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 6dqv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6dqv_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6dqv_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6dqv_validation.xml.gz | 199.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6dqv_validation.cif.gz | 305.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dq/6dqv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dq/6dqv | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7984MC 7978C 7979C 7980C 7981C 7982C 7983C 7985C 7986C 7987C 7988C 7989C 7990C 7991C 7992C 7993C 7994C 7995C 7996C 6dqjC 6dqnC 6dqsC 6dqzC 6dr0C 6dr2C 6draC 6drcC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 304488.688 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITPR3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14573 #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | ChemComp-I3P / Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: human type 3 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK 293S GnTi / プラスミド: BacMam | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 詳細: 150mM Nacl 50mM Tris-HCl, pH 8.0 2mM DTT 0.06% Digitonin 5mM EGTA 50 micromolar IP3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: ligand-free human type 3 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor in detergent micelles | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K / 詳細: Blot for 2 seconds prior to freezing |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 22500 X / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 61 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4519 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 7420 / 縦: 7676 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40 |
-解析
EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: Movie frames were aligned with MotionCor2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 302966 | ||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C4 (4回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40531 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 169 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: map-to-model FSC |