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- PDB-6dnd: Crystal structure of wild-type (WT) human Glutamate oxaloacetate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dnd
タイトルCrystal structure of wild-type (WT) human Glutamate oxaloacetate transaminase 1 (GOT1)
要素Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
キーワードTRANSFERASE / Aspartate aminotransferase / Glutamate oxaloacetate transaminase 1 / GOT1 / PLP
機能・相同性
機能・相同性情報


response to transition metal nanoparticle / Malate-aspartate shuttle / L-glutamate catabolic process to aspartate / L-glutamate biosynthetic process / transdifferentiation / cysteine transaminase / phosphatidylserine decarboxylase activity / L-cysteine transaminase activity / Methionine salvage pathway / aspartate biosynthetic process ...response to transition metal nanoparticle / Malate-aspartate shuttle / L-glutamate catabolic process to aspartate / L-glutamate biosynthetic process / transdifferentiation / cysteine transaminase / phosphatidylserine decarboxylase activity / L-cysteine transaminase activity / Methionine salvage pathway / aspartate biosynthetic process / malate-aspartate shuttle / L-aspartate catabolic process / glycerol biosynthetic process / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / Aspartate and asparagine metabolism / negative regulation of collagen biosynthetic process / carboxylic acid binding / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / oxaloacetate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / response to carbohydrate / negative regulation of mitochondrial depolarization / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / response to immobilization stress / fatty acid homeostasis / response to cadmium ion / Notch signaling pathway / axon terminus / response to glucocorticoid / gluconeogenesis / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to insulin stimulus / pyridoxal phosphate binding / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Assar, Z. / Holt, M.C. / Stein, A.J. / Lairson, L. / Lyssiotis, C.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Biochemical Characterization and Structure-Based Mutational Analysis Provide Insight into the Binding and Mechanism of Action of Novel Aspartate Aminotransferase Inhibitors.
著者: Holt, M.C. / Assar, Z. / Beheshti Zavareh, R. / Lin, L. / Anglin, J. / Mashadova, O. / Haldar, D. / Mullarky, E. / Kremer, D.M. / Cantley, L.C. / Kimmelman, A.C. / Stein, A.J. / Lairson, L.L. / Lyssiotis, C.A.
履歴
登録2018年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22018年12月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
B: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,0776
ポリマ－92,1942
非ポリマー8834
水1,820101
1
A: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5383
ポリマ－46,0971
非ポリマー4412
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5383
ポリマ－46,0971
非ポリマー4412
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.036, 96.863, 97.871
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 3 - 410 / Label seq-ID: 1 - 408

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Aspartate aminotransferase, cytoplasmic / cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cCAT / Glutamate ...cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cCAT / Glutamate oxaloacetate transaminase 1 / Transaminase A


分子量: 46097.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P17174, aspartate transaminase, cysteine transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium Acetate Trihydrate pH 4.5, 25% w/v PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 3512 / % possible obs: 99.92 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 30.01
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Rmerge(I) obs: 0.32

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ii0

3ii0


解像度: 2.1→68.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 7.27 / SU ML: 0.186 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.243 / ESU R Free: 0.212 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26927 2570 5 %RANDOM
Rwork0.20832 ---
obs0.21135 48527 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.577 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→68.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6445 0 46 101 6592
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0196656
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5691.9429055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.011313967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.085829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.78423.935310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.994151042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3821541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2982
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0217487
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021426
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.6855.6193292
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.6845.6193291
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.1018.4164117
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.1028.4174118
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.3746.1223364
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.3746.1223365
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.6368.9934935
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.37867.2027627
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.37867.2077628
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 26498 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.07 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 207 -
Rwork0.32 3512 -
obs--99.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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