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- PDB-6djw: Crystal Structure of pParkin (REP and RING2 deleted)-pUb-UbcH7 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6djw
タイトルCrystal Structure of pParkin (REP and RING2 deleted)-pUb-UbcH7 complex
要素
  • RBR-type E3 ubiquitin transferase,RBR-type E3 ubiquitin transferase
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
キーワードTRANSFERASE / Ubiquitin / E3 ligase / E2 conjugating enzyme / phosphorylation / mitophagy / Parkinson disease
機能・相同性
機能・相同性情報


Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway ...Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / Cyclin D associated events in G1 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Negative regulation of FLT3 / Regulation of BACH1 activity / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Ovarian tumor domain proteases / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Iron uptake and transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / DNA Damage Recognition in GG-NER / Activation of NF-kappaB in B cells / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...E3 ubiquitin-protein ligase parkin / RING/Ubox-like zinc-binding domain / Parkin, RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / RING/Ubox like zinc-binding domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase parkin / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
類似検索 - 構成要素
生物種Bactrocera dorsalis (ミカンコミバエ)
Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.801 Å
データ登録者Sauve, V. / Sung, G. / Trempe, J.F. / Gehring, K.
資金援助 カナダ, 米国, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-125924 カナダ
Michael J. Fox Foundation12144 米国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Mechanism of parkin activation by phosphorylation.
著者: Sauve, V. / Sung, G. / Soya, N. / Kozlov, G. / Blaimschein, N. / Miotto, L.S. / Trempe, J.F. / Lukacs, G.L. / Gehring, K.
履歴
登録2018年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RBR-type E3 ubiquitin transferase,RBR-type E3 ubiquitin transferase
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6769
ポリマ－66,2843
非ポリマー3926
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area30820 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)134.606, 134.606, 86.193
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 RBR-type E3 ubiquitin transferase,RBR-type E3 ubiquitin transferase / Parkin


分子量: 39413.887 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-116,161-412 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bactrocera dorsalis (ミカンコミバエ)
遺伝子: PRKN2 / プラスミド: pGEX-6p1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A034W4L8, RBR-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8542.706 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P62992
#3: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin- ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin-protein ligase L3


分子量: 18327.082 Da / 分子数: 1 / Mutation: C86K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2L3, UBCE7, UBCH7 / プラスミド: pGEX-6p1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P68036, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, 15% w/v PEG2000 MME, 0.1 M potasssium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月28日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→48.28 Å / Num. obs: 9162 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 186.87 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 14.3 / Num. measured all: 67854
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.8-4.257.51.09325600.6950.4211.173100
8.5-48.286.40.0368740.9990.0150.03999.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.31データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER2.8.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6DJX

6djx


解像度: 3.801→48.28 Å / SU ML: 0.76 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 37.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2968 873 5.08 %
Rwork0.263 --
obs0.2647 9146 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 415.94 Å2 / Biso mean: 214.9804 Å2 / Biso min: 126.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.801→48.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4340 0 6 0 4346
Biso mean--222.57 --
残基数----544
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054458
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7936026
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03650
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004782
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7981703
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.8009-4.03890.39451440.379927332877100
4.0389-4.35060.32871470.362427382885100
4.3506-4.78810.34531430.320827032846100
4.7881-5.48010.33021450.288827222867100
5.4801-6.90110.34581470.309827182865100
6.9011-48.28670.24011470.19842705285299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.05720.9243-2.0126.2433.59774.21630.48270.67480.4595-1.2039-0.59620.653-1.8771-0.85620.10732.90750.2099-0.06841.50740.29441.5681-38.732323.58945.5679
22.06023.3598-0.300310.9094-0.6841.9241-0.0790.05080.2152-1.80440.0986-0.5335-0.16160.68220.06592.10640.21940.06892.0743-0.18051.7848-41.0151-6.62917.245
33.99471.91483.44567.3836-1.3888.8171-0.30310.4614-0.73770.87660.6605-1.0989-0.34421.20750.17422.62030.5613-0.48152.09160.24892.1742-28.3115-33.97331.0426
4-0.22820.6091-0.86626.8871-1.84477.4087-0.0714-0.22290.20870.89090.1795-0.2263-0.36391.081-0.47171.15820.0461-0.00291.74890.03911.9181-27.9344-11.333322.3112
52.9440.9318-0.89928.794.21354.6286-0.3920.43960.0991-0.3255-0.29070.7335-0.0158-0.77280.53341.49760.0793-0.08421.9302-0.13571.4537-69.7251-39.24574.5613
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 25 through 102 )A25 - 102
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resid 172 through 363 ) or (resid 1001 through 1004))A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resid 364 through 410 ) or (resid 1005 through 1006))A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 74 )B1 - 74
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 0 through 152 )C0 - 152

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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