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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6djq | ||||||
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Title | Vps1 GTPase-BSE fusion complexed with GDP.AlF4- | ||||||
![]() | Vps1 GTPase-BSE | ||||||
![]() | HYDROLASE / Vps1 / vacuolar protein sorting 1 / GDP.AlF4- / dynamin-related protein / DRP / dynamin / vacuole / endosome / transition state | ||||||
Function / homology | ![]() organelle organization / microtubule binding / microtubule / GTPase activity / GTP binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Varlakhanova, N.V. / Brady, T.M. / Tornabene, B.A. / Hosford, C.J. / Chappie, J.S. / Ford, M.G.J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structures of the fungal dynamin-related protein Vps1 reveal a unique, open helical architecture. Authors: Natalia V Varlakhanova / Frances J D Alvarez / Tyler M Brady / Bryan A Tornabene / Christopher J Hosford / Joshua S Chappie / Peijun Zhang / Marijn G J Ford / ![]() ![]() Abstract: Dynamin-related proteins (DRPs) are large multidomain GTPases required for diverse membrane-remodeling events. DRPs self-assemble into helical structures, but how these structures are tailored to ...Dynamin-related proteins (DRPs) are large multidomain GTPases required for diverse membrane-remodeling events. DRPs self-assemble into helical structures, but how these structures are tailored to their cellular targets remains unclear. We demonstrate that the fungal DRP Vps1 primarily localizes to and functions at the endosomal compartment. We present crystal structures of a Vps1 GTPase-bundle signaling element (BSE) fusion in different nucleotide states to capture GTP hydrolysis intermediates and concomitant conformational changes. Using cryoEM, we determined the structure of full-length GMPPCP-bound Vps1. The Vps1 helix is more open and flexible than that of dynamin. This is due to further opening of the BSEs away from the GTPase domains. A novel interface between adjacent GTPase domains forms in Vps1 instead of the contacts between the BSE and adjacent stalks and GTPase domains as seen in dynamin. Disruption of this interface abolishes Vps1 function in vivo. Hence, Vps1 exhibits a unique helical architecture, highlighting structural flexibilities of DRP self-assembly. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 730.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 611.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 44.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 60.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7874C ![]() 6defC ![]() 6di7C ![]() 3zycS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 43002.074 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 1-354, 669-698 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 5 types, 35 molecules ![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/ALF.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ALF.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-GDP / #3: Chemical | ChemComp-ALF / #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | ChemComp-NA / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 5-10% PEG8000, 20% glycerol, 0.08 M MES, pH 5.6-6.2 PH range: 5.6-6.2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 4, 2017 / Details: Si 111 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.96922 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→40.41 Å / Num. obs: 26055 / % possible obs: 84.4 % / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 52.671 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.091 / Rrim(I) all: 0.134 / Net I/σ(I): 8.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.29 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.505 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 3987 / CC1/2: 0.516 / Rpim(I) all: 0.474 / Rrim(I) all: 0.411 / % possible all: 79.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 3ZYC Resolution: 3.1→39.595 Å / SU ML: 0.48 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / Phase error: 30.21
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→39.595 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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