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- PDB-6dg3: LarE, a sulfur transferase involved in synthesis of the cofactor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dg3
タイトルLarE, a sulfur transferase involved in synthesis of the cofactor for lactate racemase, in complex with caesium
要素Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
キーワードTRANSFERASE / Lar / sulfur transferase / LarE / AMPylation / caesium / hexamer / trimer / PP-loop / ATP pyrophophatase domain / lactate / lactate racemization / lactate racemase
機能・相同性
機能・相同性情報


pyridinium-3,5-bisthiocarboxylic acid mononucleotide synthase / sulfurtransferase activity / lyase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Pyridinium-3,5-bisthiocarboxylic acid mononucleotide synthase LarE / : / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Pyridinium-3,5-bisthiocarboxylic acid mononucleotide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus plantarum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.944 Å
データ登録者Fellner, M. / Hausinger, R.P. / Hu, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1516126 米国
引用ジャーナル: J Life Sci / : 2021
タイトル: Unique cesium-binding sites in proteins, a case study with the sacrificial sulfur transferase LarE
著者: Fellner, M.
履歴
登録2018年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22021年5月12日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.country / _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
B: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
C: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
D: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
E: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
F: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
G: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
H: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
I: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
J: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
K: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
L: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)383,36036
ポリマ-380,62512
非ポリマー2,73524
1267
1
A: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
E: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
J: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
L: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
ヘテロ分子

I: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
K: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,68018
ポリマ-190,3136
非ポリマー1,36712
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x+1/2,y+1/2,z1
2
B: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
C: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
D: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
F: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
G: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
H: Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,68018
ポリマ-190,3136
非ポリマー1,36712
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)152.371, 154.161, 328.864
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...
21(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...
31(chain D and ((resid 8 through 21 and (name N...
41(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...
51(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...
61(chain G and ((resid 8 through 21 and (name N...
71(chain H and ((resid 8 through 21 and (name N...
81(chain I and ((resid 8 through 21 and (name N...
91(chain J and ((resid 8 through 21 and (name N...
101(chain K and ((resid 8 through 21 and (name N...
111(chain L and ((resid 8 through 21 and (name N...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSVALVAL(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA8 - 218 - 21
12THRTHRPHEPHE(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA3 - 2583 - 258
13THRTHRPHEPHE(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA3 - 2583 - 258
14THRTHRPHEPHE(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA3 - 2583 - 258
15THRTHRPHEPHE(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA3 - 2583 - 258
21LYSLYSVALVAL(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC8 - 218 - 21
22THRTHRPHEPHE(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC3 - 2583 - 258
23THRTHRPHEPHE(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC3 - 2583 - 258
24THRTHRPHEPHE(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC3 - 2583 - 258
25THRTHRPHEPHE(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC3 - 2583 - 258
31LYSLYSVALVAL(chain D and ((resid 8 through 21 and (name N...DD8 - 218 - 21
32THRTHRPHEPHE(chain D and ((resid 8 through 21 and (name N...DD3 - 2583 - 258
33THRTHRPHEPHE(chain D and ((resid 8 through 21 and (name N...DD3 - 2583 - 258
34THRTHRPHEPHE(chain D and ((resid 8 through 21 and (name N...DD3 - 2583 - 258
35THRTHRPHEPHE(chain D and ((resid 8 through 21 and (name N...DD3 - 2583 - 258
41LYSLYSVALVAL(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE8 - 218 - 21
42LYSLYSPHEPHE(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE8 - 2588 - 258
43LYSLYSPHEPHE(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE8 - 2588 - 258
44LYSLYSPHEPHE(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE8 - 2588 - 258
45LYSLYSPHEPHE(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE8 - 2588 - 258
51LYSLYSVALVAL(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF8 - 218 - 21
52ALAALAARGARG(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF2 - 2592 - 259
53ALAALAARGARG(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF2 - 2592 - 259
54ALAALAARGARG(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF2 - 2592 - 259
55ALAALAARGARG(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF2 - 2592 - 259
61LYSLYSVALVAL(chain G and ((resid 8 through 21 and (name N...GG8 - 218 - 21
62THRTHRPHEPHE(chain G and ((resid 8 through 21 and (name N...GG3 - 2583 - 258
63THRTHRPHEPHE(chain G and ((resid 8 through 21 and (name N...GG3 - 2583 - 258
64THRTHRPHEPHE(chain G and ((resid 8 through 21 and (name N...GG3 - 2583 - 258
65THRTHRPHEPHE(chain G and ((resid 8 through 21 and (name N...GG3 - 2583 - 258
71LYSLYSVALVAL(chain H and ((resid 8 through 21 and (name N...HH8 - 218 - 21
72THRTHRPHEPHE(chain H and ((resid 8 through 21 and (name N...HH3 - 2583 - 258
73THRTHRPHEPHE(chain H and ((resid 8 through 21 and (name N...HH3 - 2583 - 258
74THRTHRPHEPHE(chain H and ((resid 8 through 21 and (name N...HH3 - 2583 - 258
75THRTHRPHEPHE(chain H and ((resid 8 through 21 and (name N...HH3 - 2583 - 258
81LYSLYSVALVAL(chain I and ((resid 8 through 21 and (name N...II8 - 218 - 21
82THRTHRPHEPHE(chain I and ((resid 8 through 21 and (name N...II3 - 2583 - 258
83THRTHRPHEPHE(chain I and ((resid 8 through 21 and (name N...II3 - 2583 - 258
84THRTHRPHEPHE(chain I and ((resid 8 through 21 and (name N...II3 - 2583 - 258
85THRTHRPHEPHE(chain I and ((resid 8 through 21 and (name N...II3 - 2583 - 258
91LYSLYSVALVAL(chain J and ((resid 8 through 21 and (name N...JJ8 - 218 - 21
92ALAALASERSER(chain J and ((resid 8 through 21 and (name N...JJ2 - 2602 - 260
93ALAALASERSER(chain J and ((resid 8 through 21 and (name N...JJ2 - 2602 - 260
94ALAALASERSER(chain J and ((resid 8 through 21 and (name N...JJ2 - 2602 - 260
95ALAALASERSER(chain J and ((resid 8 through 21 and (name N...JJ2 - 2602 - 260
101LYSLYSVALVAL(chain K and ((resid 8 through 21 and (name N...KK8 - 218 - 21
102THRTHRPHEPHE(chain K and ((resid 8 through 21 and (name N...KK3 - 2583 - 258
103THRTHRPHEPHE(chain K and ((resid 8 through 21 and (name N...KK3 - 2583 - 258
104THRTHRPHEPHE(chain K and ((resid 8 through 21 and (name N...KK3 - 2583 - 258
105THRTHRPHEPHE(chain K and ((resid 8 through 21 and (name N...KK3 - 2583 - 258
111LYSLYSVALVAL(chain L and ((resid 8 through 21 and (name N...LL8 - 218 - 21
112THRTHRPHEPHE(chain L and ((resid 8 through 21 and (name N...LL3 - 2583 - 258
113THRTHRPHEPHE(chain L and ((resid 8 through 21 and (name N...LL3 - 2583 - 258
114THRTHRPHEPHE(chain L and ((resid 8 through 21 and (name N...LL3 - 2583 - 258
115THRTHRPHEPHE(chain L and ((resid 8 through 21 and (name N...LL3 - 2583 - 258

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要素

#1: タンパク質
Pyridinium-3,5-biscarboxylic acid mononucleotide sulfurtransferase / P2CMN sulfurtransferase / Lactate racemase accessory protein LarE / Lactate racemase activation ...P2CMN sulfurtransferase / Lactate racemase accessory protein LarE / Lactate racemase activation protein LarE / Lactate racemase maturation protein LarE / Lactate racemization operon protein LarE / Nickel-pincer cofactor biosynthesis protein LarE


分子量: 31718.766 Da / 分子数: 12 / 断片: LarE / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus plantarum (strain ATCC BAA-793 / NCIMB 8826 / WCFS1) (バクテリア)
: ATCC BAA-793 / NCIMB 8826 / WCFS1 / 遺伝子: larE, lp_0109 / プラスミド: pGIR076 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Arctic express DE3
参照: UniProt: F9UST4, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルフルトランスキナーゼ類
#2: 化合物
ChemComp-CS / CESIUM ION / セシウムカチオン


分子量: 132.905 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / : Cs
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細AUTHORS HAVE INDICATED THAT THIS SEGMENT REPRESENTS A C-TERMINAL FUSION TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.52 % / Mosaicity: 0.16 °
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 5 ul ~27 mg/ml LarE (100 mM Tris-HCl pH 7.5, 300 mM NaCl) mixed with 1 ul 1 M cesium chloride and 4 ul of reservoir solution. Hanging drop reservoir contained 100 ul of 30% v/v ...詳細: 5 ul ~27 mg/ml LarE (100 mM Tris-HCl pH 7.5, 300 mM NaCl) mixed with 1 ul 1 M cesium chloride and 4 ul of reservoir solution. Hanging drop reservoir contained 100 ul of 30% v/v pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), 50 mM BIS-TRIS pH 6.5, 100 mM ammonium sulfate.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.94→48.91 Å / Num. obs: 81489 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 48.62 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.94-360.4742320.8760.2050.51495
15.3-48.914.40.046270.9970.0210.04595.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation9.08 Å48.91 Å
Translation9.08 Å48.91 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.27データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PHENIXdev-3092精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UDQ
解像度: 2.944→48.91 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 27.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2743 7771 5.06 %
Rwork0.1962 --
obs0.2002 76777 96.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 143.92 Å2 / Biso mean: 43.8276 Å2 / Biso min: 9.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.944→48.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21658 0 72 7 21737
Biso mean--49.54 35 -
残基数----2874
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
12C9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
13D9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
14E9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
15F9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
16G9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
17H9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
18I9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
19J9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
110K9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
111L9997X-RAY DIFFRACTION14.607TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9437-2.97710.38381990.31534503470289
2.9771-3.01210.44792760.295250585334100
3.0121-3.04890.33142460.267749575203100
3.0489-3.08750.312620.22650415303100
3.0875-3.12810.26722750.219849835258100
3.1281-3.17090.32342560.23635010526699
3.1709-3.21620.31032550.24334962521799
3.2162-3.26420.32612290.22755041527099
3.2642-3.31520.31292430.23094949519299
3.3152-3.36950.3082600.22364968522899
3.3695-3.42760.31412480.24054976522499
3.4276-3.48990.33092620.22574956521898
3.4899-3.5570.28552620.21374893515598
3.557-3.62960.34362510.2414977522899
3.6296-3.70850.40822630.28194667493093
3.7085-3.79480.33442970.23934802509997
3.7948-3.88960.27273320.18334858519097
3.8896-3.99470.26773020.17324790509297
3.9947-4.11220.24832330.17064809504296
4.1122-4.24490.24662520.15664758501095
4.2449-4.39650.26642810.1534765504695
4.3965-4.57240.21342620.1494708497094
4.5724-4.78040.26022390.15634737497694
4.7804-5.03210.20192450.14764722496794
5.0321-5.34710.20923010.15454693499495
5.3471-5.75930.20122140.16564819503395
5.7593-6.33780.27032440.1874863510796
6.3378-7.25230.28292550.18994859511497
7.2523-9.12750.19982900.15344812510296
9.1275-48.91740.21992370.18844848508596

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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