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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6dfr | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURES OF ESCHERICHIA COLI DIHYDROFOLATE REDUCTASE. THE NADP+ HOLOENZYME AND THE FOLATE(DOT)NADP+ TERNARY COMPLEX. SUBSTRATE BINDING AND A MODEL FOR THE TRANSITION STATE | ||||||
![]() | DIHYDROFOLATE REDUCTASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / OXIDO-REDUCTASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / glycine biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / glycine biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Bystroff, C. / Oatley, S.J. / Kraut, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of Escherichia coli dihydrofolate reductase: the NADP+ holoenzyme and the folate.NADP+ ternary complex. Substrate binding and a model for the transition state. 著者: Bystroff, C. / Oatley, S.J. / Kraut, J. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure of Unliganded Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Ligand-Induced Conformational Changes and Cooperativity in Binding 著者: Bystroff, C. / Kraut, J. #2: ![]() タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 Angstroms Resolution. I. General Features and Binding of Methotrexate 著者: Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Matthews, D.A. / Hamlin, R.C. / Kraut, J. #3: ![]() タイトル: Effect of Single Amino Acid Replacements on the Folding and Stability of Dihydrofolate Reductase from Escherichia Coli 著者: Perry, K.M. / Onuffer, J.J. / Touchette, N.A. / Herndon, C.S. / Gittelman, M.S. / Matthews, C.R. / Chen, J.-T. / Mayer, R.J. / Taira, K. / Benkovic, S.J. / Howell, E.E. / Kraut, J. #4: ![]() タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 Angstroms Resolution. II. Environment of Bound Nadph and Implications for Catalysis 著者: Filman, D.J. / Bolin, J.T. / Matthews, D.A. / Kraut, J. #5: ![]() タイトル: Crystal Structure of Avian Dihydrofolate Reductase Containing Phenyltriazine and Nadph 著者: Volz, K.W. / Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Freer, S.T. / Hansch, C. / Kaufman, B.T. / Kraut, J. #6: ![]() タイトル: Interpretation of Nuclear Magnetic Resonance Spectra for Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Based on the X-Ray Structure of the Enzyme-Methotrexate-Nadph Complex 著者: Matthews, D.A. #7: ![]() タイトル: Dihydrofolate Reductase from Lactobacillus Casei. Stereochemistry of Nadph Binding 著者: Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Freer, S.T. / Xuong, N.-H. / Kraut, J. #8: ![]() タイトル: Proton Magnetic Resonance Studies on Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Assignment of Histidine C-2 Protons in Binary Complexes with Folates on the Basis of the Crystal Structure ...タイトル: Proton Magnetic Resonance Studies on Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Assignment of Histidine C-2 Protons in Binary Complexes with Folates on the Basis of the Crystal Structure with Methotrexate and on Chemical Modifications 著者: Poe, M. / Hoogsteen, K. / Matthews, D.A. #9: ![]() タイトル: Dihydrofolate Reductase from Lactobacillus Casei. X-Ray Structure of the Enzyme-Methotrexate-Nadph Complex 著者: Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Freer, S.T. / Hamlin, R. / Hol, W.G.J. / Kisliuk, R.L. / Pastore, E.J. / Plante, L.T. / Xuong, N.-H. / Kraut, J. #10: ![]() タイトル: Dihydrofolate Reductase. The Amino Acid Sequence of the Enzyme from a Methotrexate-Resistant Mutant of Escherichia Coli 著者: Bennett, C.D. / Rodkey, J.A. / Sondey, J.M. / Hirschmann, R. #11: ![]() タイトル: Dihydrofolate Reductase. X-Ray Structure of the Binary Complex with Methotrexate 著者: Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Bolin, J.T. / Freer, S.T. / Hamlin, R. / Xuong, N. / Kraut, J. / Poe, M. / Williams, M. / Hoogsteen, K. #12: ![]() タイトル: Dihydrofolate Reductase. Purification and Characterization of the Enzyme from an Amethopterin-Resistant Mutant of Escherichia Coli 著者: Poe, M. / Greenfield, N.J. / Hirshfield, J.M. / Williams, M.N. / Hoogsteen, K. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 47.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 33.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 471.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 481.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 9.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: THE PEPTIDE BOND LINKING GLY 95 TO GLY 96 IS IN THE CIS CONFORMATION. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18020.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-CA / |
#3: 化合物 | ChemComp-NAP / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
非ポリマーの詳細 | THE NMN MOIETY OF NADP+ APPEARS TO BE DISORDERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.93 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.33 Å / Num. obs: 7586 / % possible obs: 99.5 % / Num. measured all: 41396 / Rmerge(I) obs: 0.047 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.192 / 最高解像度: 2.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.4 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / Rfactor obs: 0.198 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 23 Å2 |