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万見
- PDB-6dee: Crystal structure of the C-terminus of Homo sapiens SPIN90 (SH3-p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dee
タイトルCrystal structure of the C-terminus of Homo sapiens SPIN90 (SH3-protein interacting with Nck), residues 306-722
要素NCK-interacting protein with SH3 domain
キーワードENDOCYTOSIS / partially active form / N-terminally truncated SPIN90 / 6 and half armadillo repeats / part of middle segment / activates Arp2-3 complex / not full activity
機能・相同性
機能・相同性情報


Arp2/3 complex binding / intermediate filament / regulation of postsynapse assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / cytoskeletal protein binding / cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of neuron projection development / SH3 domain binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation ...Arp2/3 complex binding / intermediate filament / regulation of postsynapse assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / cytoskeletal protein binding / cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of neuron projection development / SH3 domain binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / endocytosis / postsynapse / glutamatergic synapse / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
SPIN90, SH3 domain / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / SPIN90/Ldb17 / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
NCK-interacting protein with SH3 domain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Nolen, B.J. / Luan, Q.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Health & Human Services (HHS)R01GM092917 米国
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2018
タイトル: Structure of the nucleation-promoting factor SPIN90 bound to the actin filament nucleator Arp2/3 complex.
著者: Luan, Q. / Liu, S.L. / Helgeson, L.A. / Nolen, B.J.
履歴
登録2018年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年11月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NCK-interacting protein with SH3 domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9741
ポリマ－46,9741
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area18500 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)98.504, 98.504, 81.812
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 NCK-interacting protein with SH3 domain / 54 kDa VacA-interacting protein / 54 kDa vimentin-interacting protein / VIP54 / 90 kDa SH3 protein ...54 kDa VacA-interacting protein / 54 kDa vimentin-interacting protein / VIP54 / 90 kDa SH3 protein interacting with Nck / AF3p21 / Dia-interacting protein 1 / DIP-1 / Diaphanous protein-interacting protein / SH3 adapter protein SPIN90 / WASP-interacting SH3-domain protein / WISH / Wiskott-Aldrich syndrome protein-interacting protein


分子量: 46973.594 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 306-722 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCKIPSD, AF3P21, SPIN90 / プラスミド: pGv67
詳細 (発現宿主): N-terminal GST-fusion with TEV cleavage site
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q9NZQ3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 50 mM MES, pH 6, 100 mM magnesium sulfate, 1.5% PEG6000
Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791829 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月18日 / 詳細: Sagittal focusing 2nd crystal horizontal focusing
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791829 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→50 Å / Num. obs: 8213 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.5 % / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.122 / Rsym value: 0.113 / Χ2: 1.489 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 3.04→3.09 Å / 冗長度: 7.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 405 / CC1/2: 0.764 / Rpim(I) all: 0.609 / Χ2: 0.978 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-30002.3.6データ削減
HKL-30002.3.6データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6DED

6ded


解像度: 3.04→42.196 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 35.16
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3081 822 10.01 %random selection
Rwork0.2593 ---
obs0.2642 8212 99.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.04→42.196 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2573 0 0 0 2573
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022603
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5133555
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.469829
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.018455
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002460
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0269-3.21650.42381310.33491175X-RAY DIFFRACTION98
3.2165-3.46470.42571350.311217X-RAY DIFFRACTION100
3.4647-3.81320.3461350.27871212X-RAY DIFFRACTION100
3.8132-4.36440.32871370.25351234X-RAY DIFFRACTION100
4.3644-5.49680.28391390.27061250X-RAY DIFFRACTION100
5.4968-42.19980.26111450.231302X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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