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- PDB-6ddi: Crystal Structure of the human BRD2 BD1 bromodomain in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ddi
タイトルCrystal Structure of the human BRD2 BD1 bromodomain in complex with a Tetrahydroquinoline analogue
要素Bromodomain-containing protein 2
キーワードTranscription/Inhibitor / BET / BRD2 / bromodomain / Inhibitor / Complex / Transcription / Transcription-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / protein localization to chromatin / neural tube closure / lysine-acetylated histone binding / nucleosome assembly / spermatogenesis / nuclear speck ...acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / protein localization to chromatin / neural tube closure / lysine-acetylated histone binding / nucleosome assembly / spermatogenesis / nuclear speck / protein phosphorylation / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. ...NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
methanesulfonic acid / Chem-G7V / Bromodomain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者White, S.W. / Yun, M.
引用ジャーナル: Cancer Res. / 年: 2020
タイトル: Bromodomain-Selective BET Inhibitors Are Potent Antitumor Agents against MYC-Driven Pediatric Cancer.
著者: Slavish, P.J. / Chi, L. / Yun, M.K. / Tsurkan, L. / Martinez, N.E. / Jonchere, B. / Chai, S.C. / Connelly, M. / Waddell, M.B. / Das, S. / Neale, G. / Li, Z. / Shadrick, W.R. / Olsen, R.R. / ...著者: Slavish, P.J. / Chi, L. / Yun, M.K. / Tsurkan, L. / Martinez, N.E. / Jonchere, B. / Chai, S.C. / Connelly, M. / Waddell, M.B. / Das, S. / Neale, G. / Li, Z. / Shadrick, W.R. / Olsen, R.R. / Freeman, K.W. / Low, J.A. / Price, J.E. / Young, B.M. / Bharatham, N. / Boyd, V.A. / Yang, J. / Lee, R.E. / Morfouace, M. / Roussel, M.F. / Chen, T. / Savic, D. / Guy, R.K. / White, S.W. / Shelat, A.A. / Potter, P.M.
履歴
登録2018年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 2
B: Bromodomain-containing protein 2
C: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,94511
ポリマ－48,4523
非ポリマー1,4938
水4,486249
1
A: Bromodomain-containing protein 2
B: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4239
ポリマ－32,3022
非ポリマー1,1217
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2420 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area11870 Å2
手法PISA
2
C: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子

C: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0454
ポリマ－32,3022
非ポリマー7432
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area2060 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.010, 55.851, 66.613
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.170, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-457-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 2 / O27.1.1 / Really interesting new gene 3 protein


分子量: 16150.830 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD2, KIAA9001, RING3 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25440

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非ポリマー , 5種, 257分子

#2: 化合物 ChemComp-G7V / 4-{[(2S,4R)-1-acetyl-2-methyl-6-(1H-pyrazol-3-yl)-1,2,3,4-tetrahydroquinolin-4-yl]amino}benzonitrile


分子量: 371.435 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H21N5O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-03S / methanesulfonic acid / メタンスルホン酸


分子量: 96.106 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4O3S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.56 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 3350, ammonium sulfate, HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.497→50 Å / Num. obs: 68247 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 19.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.049 / Χ2: 1.442 / Net I/σ(I): 49.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.536.60.64442490.8260.2690.6990.8397.9
1.53-1.576.70.55242040.8890.2280.5980.8597.7
1.57-1.616.80.45742380.9170.1880.4950.88497.4
1.61-1.656.80.35442180.9490.1450.3830.91697.5
1.65-1.76.90.28542050.9660.1160.3080.95497.3
1.7-1.756.90.2342170.9750.0930.2480.98396.9
1.75-1.8270.18341790.9850.0740.1971.05696.4
1.82-1.8970.13141720.9930.0520.1411.12696.4
1.89-1.9870.141660.9950.040.1071.26495.5
1.98-2.0870.07941640.9970.0310.0851.39996.4
2.08-2.2170.06442820.9970.0260.0691.61698.6
2.21-2.387.10.05943500.9970.0240.0641.92899.5
2.38-2.627.30.05843530.9970.0230.0622.47999.9
2.62-37.40.05243810.9980.0210.0562.78199.9
3-3.787.50.03543850.9990.0140.0372.112100
3.78-507.40.024448410.0090.0261.42799.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UYH

4uyh


解像度: 1.5→32.103 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1735 2008 2.94 %
Rwork0.1451 --
obs0.1459 68245 97.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 84.58 Å2 / Biso mean: 26.4191 Å2 / Biso min: 12.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→32.103 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2735 0 106 249 3090
Biso mean--26.79 34.76 -
残基数----329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082920
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9773953
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071411
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006489
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.3081066
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.5-1.53430.19191460.142462096
1.5343-1.57580.21061410.1427469898
1.5758-1.62210.18421470.1329469798
1.6221-1.67450.17391330.1263471697
1.6745-1.73430.17981460.1269463497
1.7343-1.80380.18871450.1243468797
1.8038-1.88580.1521260.1168460496
1.8858-1.98530.19721430.1239459296
1.9853-2.10960.1631380.1305468897
2.1096-2.27250.15551440.1286478399
2.2725-2.50110.17621500.14144839100
2.5011-2.86280.20281520.15644826100
2.8628-3.6060.17791480.16344883100
3.606-32.10.15481490.15374970100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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