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万見
- PDB-6dd8: Structure of mouse SYCP3, P21 form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dd8
タイトルStructure of mouse SYCP3, P21 form
要素Synaptonemal complex protein 3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Meiosis / chromosome axis / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


female meiosis chromosome separation / transverse filament / lateral element assembly / meiotic DNA repair synthesis / female meiosis sister chromatid cohesion / chiasma assembly / sperm DNA condensation / synaptonemal complex assembly / homologous chromosome pairing at meiosis / synaptonemal complex ...female meiosis chromosome separation / transverse filament / lateral element assembly / meiotic DNA repair synthesis / female meiosis sister chromatid cohesion / chiasma assembly / sperm DNA condensation / synaptonemal complex assembly / homologous chromosome pairing at meiosis / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / lateral element / condensed chromosome, centromeric region / female germ cell nucleus / chromosome, centromeric region / condensed chromosome / cellular response to leukemia inhibitory factor / male germ cell nucleus / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / mitotic cell cycle / chromosome / spermatogenesis / cell division / DNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
XLR/SYCP3/FAM9 domain / : / Cor1/Xlr/Xmr conserved region
類似検索 - ドメイン・相同性
Synaptonemal complex protein 3 / Synaptonemal complex protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Rosenberg, S.C. / Munoz, I.C. / Uson, I. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM104141 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: A conserved filamentous assembly underlies the structure of the meiotic chromosome axis.
著者: West, A.M. / Rosenberg, S.C. / Ur, S.N. / Lehmer, M.K. / Ye, Q. / Hagemann, G. / Caballero, I. / Uson, I. / MacQueen, A.J. / Herzog, F. / Corbett, K.D.
履歴
登録2018年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Synaptonemal complex protein 3
B: Synaptonemal complex protein 3
C: Synaptonemal complex protein 3
D: Synaptonemal complex protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,2974
ポリマ－71,2974
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21600 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area29820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.810, 49.396, 150.264
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Synaptonemal complex protein 3 / Synaptonemal complex protein 3 / isoform CRA_a


分子量: 17824.125 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Selenomethionine-derivatized / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sycp3, mCG_16771 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A2RSE7, UniProt: P70281*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris-HCl pH 8.5, 16% PEG 4000, 100-200 mM sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→150 Å / Num. obs: 40144 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.132 / Net I/σ(I): 5.78
反射 シェル解像度: 2.6→2.75 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.79 / Num. unique obs: 6425 / CC1/2: 0.783 / Rrim(I) all: 1.66 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Arcimboldo位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→46.925 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 42.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 1127 5.41 %
Rwork0.2537 --
obs0.2574 39596 97.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.925 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4123 0 0 0 4123
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094168
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.935547
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0442636
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044590
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004721
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.66050.5081210.4472465X-RAY DIFFRACTION98
2.6605-2.7270.47941330.42562564X-RAY DIFFRACTION99
2.727-2.80070.43061090.40162517X-RAY DIFFRACTION98
2.8007-2.88310.43691150.35462565X-RAY DIFFRACTION98
2.8831-2.97620.35771440.30632460X-RAY DIFFRACTION98
2.9762-3.08250.36551450.29182504X-RAY DIFFRACTION96
3.0825-3.20590.37891600.28112436X-RAY DIFFRACTION97
3.2059-3.35180.33961490.28932506X-RAY DIFFRACTION99
3.3518-3.52850.35621800.26792545X-RAY DIFFRACTION99
3.5285-3.74940.31062180.22062454X-RAY DIFFRACTION99
3.7494-4.03880.26061620.20362458X-RAY DIFFRACTION99
4.0388-4.4450.28741430.1982505X-RAY DIFFRACTION98
4.445-5.08750.24481460.18272469X-RAY DIFFRACTION97
5.0875-6.40710.33711040.2732524X-RAY DIFFRACTION97
6.4071-46.93280.34581130.25352482X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 62.1483 Å / Origin y: 17.229 Å / Origin z: 114.2782 Å
111213212223313233
T0.5511 Å2-0.0651 Å2-0.0178 Å2-0.5516 Å20.0728 Å2--0.5139 Å2
L0.2227 °2-0.2078 °20.0155 °2-0.0695 °2-0.0835 °2--0.0678 °2
S0.2056 Å °-0.1348 Å °-0.1899 Å °0.0168 Å °-0.0595 Å °-0.0316 Å °0.1854 Å °-0.2041 Å °-0.0002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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