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- PDB-6d9t: BshA from Staphylococcus aureus complexed with UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d9t
タイトルBshA from Staphylococcus aureus complexed with UDP
要素Glycosyl transferase
キーワードTRANSFERASE / Bacillithiol / Glycosyltransferase / UDP-N-acetylglucosamine / GT-B / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol alpha-mannosyltransferase / phosphatidyl-myo-inositol alpha-mannosyltransferase / phosphatidylinositol alpha-mannosyltransferase activity / bacillithiol biosynthetic process / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
N-acetyl-alpha-D-glucosaminyl L-malate synthase BshA / Glycosyltransferase Family 4 / Glycosyltransferase subfamily 4-like, N-terminal domain / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glycosyl transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Royer, C.R. / Cook, P.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R15GM117488 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2019
タイトル: A structural and functional analysis of the glycosyltransferase BshA from Staphylococcus aureus: Insights into the reaction mechanism and regulation of bacillithiol production.
著者: Royer, C.J. / Cook, P.D.
履歴
登録2018年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0133
ポリマ－45,2051
非ポリマー8082
水4,666259
1
A: Glycosyl transferase
ヘテロ分子

A: Glycosyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,0266
ポリマ－90,4092
非ポリマー1,6174
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area6430 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area28280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.380, 135.380, 135.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number195
Space group name H-MP23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-759-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glycosyl transferase / N-acetyl-alpha-D-glucosaminyl L-malate synthase / N-acetyl-alpha-D-glucosaminyl L-malate synthase BshA


分子量: 45204.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: pimB_2, BTN44_05260, EP54_02400, EQ90_10145, ERS365775_02315
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A068A5A2, phosphatidylinositol alpha-mannosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% (v/v) Jeffamine ED-2001 0.05 M imidazole 10 mM HEPES 25 mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→55.27 Å / Num. obs: 55977 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 21.68 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 8.7 / Num. measured all: 280701 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2-2.0550.65141330.7550.3240.729100
8.95-55.274.40.056980.9960.0260.05699.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5D01

5d01


解像度: 2→55.269 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.71
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1884 2766 4.95 %
Rwork0.1682 --
obs0.1692 55918 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 77.99 Å2 / Biso mean: 25.3255 Å2 / Biso min: 9.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→55.269 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2957 0 50 259 3266
Biso mean--26.49 33.72 -
残基数----376
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083079
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8724177
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057481
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006526
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5432555
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0004-2.03490.25951520.234826132765
2.0349-2.07190.23811570.218325842741
2.0719-2.11180.22921320.204726542786
2.1118-2.15490.22241240.197326542778
2.1549-2.20170.22311240.197726392763
2.2017-2.2530.2131410.188426462787
2.253-2.30930.21691260.181426362762
2.3093-2.37170.20991530.179526062759
2.3717-2.44150.18641120.176126892801
2.4415-2.52030.19141380.172926522790
2.5203-2.61040.22391120.178326962808
2.6104-2.71490.21971350.171525882723
2.7149-2.83850.2031510.17426522803
2.8385-2.98810.17791440.167826652809
2.9881-3.17530.20521500.178926342784
3.1753-3.42050.20041390.174526662805
3.4205-3.76460.16131170.158327062823
3.7646-4.30920.18131570.141826542811
4.3092-5.42840.13361570.126527132870
5.4284-55.28970.15281450.15928052950

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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