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- PDB-6d28: Crystal Structure of the N-domain of the ER Hsp90 chaperone GRP94... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d28
タイトルCrystal Structure of the N-domain of the ER Hsp90 chaperone GRP94 in complex with the specific ligand NECA
要素Endoplasmin
キーワードCHAPERONE / Hsp90 / Grp94 / NECA / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / response to heat / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 ...Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-METHOXY-2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANE / N-ETHYL-5'-CARBOXAMIDO ADENOSINE / Endoplasmin
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Soldano, K.L. / Jivan, A. / Nicchitta, C.V. / Gewirth, D.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA095130 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01CA186866 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure of the N-terminal domain of GRP94. Basis for ligand specificity and regulation.
著者: Soldano, K.L. / Jivan, A. / Nicchitta, C.V. / Gewirth, D.T.
履歴
登録2018年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2018年5月16日ID: 1QY5
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name / _software.version
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4983
ポリマ－31,0561
非ポリマー4422
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area11160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.200, 99.180, 63.071
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmin / 94 kDa glucose-regulated protein / GRP-94 / Heat shock protein 90 kDa beta member 1


分子量: 31055.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 遺伝子: HSP90B1, GRP94, TRA1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41148
#2: 化合物 ChemComp-NEC / N-ETHYL-5'-CARBOXAMIDO ADENOSINE / NECA


分子量: 308.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H16N6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-M2M / 1-METHOXY-2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANE / ジグリム


分子量: 134.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: PEG 400, Magnesium chloride, Tris, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM
詳細: The data was collected using the APS-1 CCD area detector at APS beamline 19-BM
波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月14日 / 詳細: SAGITALLY FOCUSED Si(111)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 28627 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 27.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rmerge(I) obs: 0.293 / Mean I/σ(I) obs: 4.45 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→49.59 Å / SU ML: 0.1839 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1 / 位相誤差: 19.7617
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2134 2000 7.23 %
Rwork0.1821 --
obs0.1843 27658 96.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 36.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→49.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1722 0 31 221 1974
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01231779
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15232411
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0802288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063302
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.5951048
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.790.23981270.21361634X-RAY DIFFRACTION86.62
1.79-1.840.23781350.20011725X-RAY DIFFRACTION91.54
1.84-1.890.27691330.18581707X-RAY DIFFRACTION91.72
1.89-1.960.19761390.17851788X-RAY DIFFRACTION94.55
1.96-2.030.24111410.17821810X-RAY DIFFRACTION95.73
2.03-2.110.20981410.16781817X-RAY DIFFRACTION97.66
2.11-2.20.1991460.16861852X-RAY DIFFRACTION98.76
2.2-2.320.20531440.16821862X-RAY DIFFRACTION98.87
2.32-2.460.19151460.16381863X-RAY DIFFRACTION97.86
2.46-2.650.19861440.17581854X-RAY DIFFRACTION98.38
2.65-2.920.20911470.18761892X-RAY DIFFRACTION98.98
2.92-3.340.23751500.18561912X-RAY DIFFRACTION99.47
3.34-4.210.19121500.17391926X-RAY DIFFRACTION99.14
4.21-49.610.22351570.19612016X-RAY DIFFRACTION99.95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.8010401811 Å / Origin y: -19.3419045879 Å / Origin z: 58.7826464602 Å
111213212223313233
T0.179362559256 Å20.0139243266511 Å2-0.00239935034871 Å2-0.162538002731 Å2-0.00720153531683 Å2--0.157277249605 Å2
L1.25537941016 °2-0.213921785474 °2-0.313004600718 °2-1.49029477186 °20.454370952706 °2--1.58309619413 °2
S-0.10736580595 Å °0.0611870741827 Å °0.0752788668714 Å °0.00130399650258 Å °0.00829080315344 Å °0.138104848051 Å °0.253083111855 Å °-0.0139258525688 Å °-0.00414328941408 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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