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万見
- PDB-4nh9: Correlation between chemotype-dependent binding conformations of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nh9
タイトルCorrelation between chemotype-dependent binding conformations of HSP90 alpha/beta and isoform selectivity
要素Endoplasmin
キーワードCHAPERONE / a/b structure / endoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of toll-like receptor signaling pathway / actin rod assembly / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / endoplasmic reticulum chaperone complex / sequestering of calcium ion / protein folding in endoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / retrograde protein transport, ER to cytosol / Scavenging by Class A Receptors ...positive regulation of toll-like receptor signaling pathway / actin rod assembly / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / endoplasmic reticulum chaperone complex / sequestering of calcium ion / protein folding in endoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / retrograde protein transport, ER to cytosol / Scavenging by Class A Receptors / low-density lipoprotein particle receptor binding / cellular response to ATP / protein phosphatase inhibitor activity / sperm plasma membrane / positive regulation of Wnt signaling pathway / cellular response to manganese ion / smooth endoplasmic reticulum / ERAD pathway / endocytic vesicle lumen / protein folding chaperone / response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to plasma membrane / Post-translational protein phosphorylation / ATP-dependent protein folding chaperone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / unfolded protein binding / melanosome / protein transport / protein folding / midbody / protein phosphatase binding / : / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to hypoxia / endoplasmic reticulum lumen / focal adhesion / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2LC / Endoplasmin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Zuccola, H.J. / Ernst, J.T.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Correlation between chemotype-dependent binding conformations of HSP90 alpha / beta and isoform selectivity-Implications for the structure-based design of HSP90 alpha / beta selective ...タイトル: Correlation between chemotype-dependent binding conformations of HSP90 alpha / beta and isoform selectivity-Implications for the structure-based design of HSP90 alpha / beta selective inhibitors for treating neurodegenerative diseases.
著者: Ernst, J.T. / Liu, M. / Zuccola, H. / Neubert, T. / Beaumont, K. / Turnbull, A. / Kallel, A. / Vought, B. / Stamos, D.
履歴
登録2013年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4852
ポリマ－31,0861
非ポリマー3991
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.102, 101.194, 63.497
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmin / 94 kDa glucose-regulated protein / GRP-94 / Heat shock protein 90 kDa beta member 1 / Tumor ...94 kDa glucose-regulated protein / GRP-94 / Heat shock protein 90 kDa beta member 1 / Tumor rejection antigen 1 / gp96 homolog


分子量: 31085.818 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 69-337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90B1, GRP94, TRA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14625
#2: 化合物 ChemComp-2LC / 2-fluoro-6-[(3S)-tetrahydrofuran-3-ylamino]-4-(3,6,6-trimethyl-4-oxo-4,5,6,7-tetrahydro-1H-indol-1-yl)benzamide / 2-[(テトラヒドロフラン-3β-イル)アミノ]-4-(3,6,6-トリメチル-4-オキソ-4,5,6,7-テトラヒド(以下略)


分子量: 399.459 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H26FN3O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.6
詳細: 25-30% PEG400, 50-200mM MgCl2, 100mM TRIS pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月6日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→63.5 Å / Num. obs: 7586 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 73.44 Å2
反射 シェル解像度: 2.77→2.799 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.522 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 64 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.11.5 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.77→50.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9004 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8628 / SU R Cruickshank DPI: 0.915 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.909 / SU Rfree Blow DPI: 0.353 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.359
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 751 9.7 %RANDOM
Rwork0.2446 ---
obs0.2476 7739 99.69 %-
原子変位パラメータBiso mean: 72.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.8492 Å20 Å20 Å2
2--14.9347 Å20 Å2
3----25.7839 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.77→50.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1675 0 29 0 1704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0131729HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.462344HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d602SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes51HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes242HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1729HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.44
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.7
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion235SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1808SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.77→3.1 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2957 219 10.14 %
Rwork0.2634 1940 -
all0.2669 2159 -
obs--99.69 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.548 Å / Origin y: -30.7901 Å / Origin z: -4.22 Å
111213212223313233
T-0.245 Å20.0223 Å20.0221 Å2--0.1971 Å20.0524 Å2--0.158 Å2
L1.5725 °2-0.8161 °2-0.1417 °2-3.2767 °2-0.5037 °2--2.3117 °2
S-0.1014 Å °0.0758 Å °-0.4497 Å °0.0563 Å °-0.0867 Å °-0.1931 Å °-0.1682 Å °0.1479 Å °0.1881 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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