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- PDB-6czq: A V-to-F substitution in SK2 channels causes Ca2+ hypersensitivit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6czq
タイトルA V-to-F substitution in SK2 channels causes Ca2+ hypersensitivity and improves locomotion in a C. elegans ALS model
要素
  • Calmodulin-1
  • Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードMETAL TRANSPORT / Calcium binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Ca2+ activated K+ channels / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / presynaptic endocytosis / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / positive regulation of potassium ion transport / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / inward rectifier potassium channel activity / establishment of protein localization to membrane ...Ca2+ activated K+ channels / small conductance calcium-activated potassium channel activity / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / presynaptic endocytosis / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / positive regulation of potassium ion transport / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / inward rectifier potassium channel activity / establishment of protein localization to membrane / regulation of potassium ion transmembrane transport / presynaptic cytosol / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / postsynaptic cytosol / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / alpha-actinin binding / protein phosphatase activator activity / regulation of neuronal synaptic plasticity / adenylate cyclase binding / calyx of Held / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel regulator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / smooth endoplasmic reticulum / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated potassium channel complex / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / : / titin binding / sperm midpiece / calcium channel complex / T-tubule / potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / modulation of chemical synaptic transmission / potassium ion transport / Schaffer collateral - CA1 synapse / sarcolemma / cellular response to type II interferon / Z disc / spindle pole / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / myelin sheath / growth cone / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / dendritic spine / calmodulin binding / protein domain specific binding / centrosome / neuronal cell body / glutamatergic synapse / calcium ion binding / protein kinase binding / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nam, Y.W. / Zhang, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Heart Association13SDG16150007 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1 R21 NS101182-01A1 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: A V-to-F substitution in SK2 channels causes Ca2+hypersensitivity and improves locomotion in a C. elegans ALS model.
著者: Nam, Y.W. / Baskoylu, S.N. / Gazgalis, D. / Orfali, R. / Cui, M. / Hart, A.C. / Zhang, M.
履歴
登録2018年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1207
ポリマ－27,7512
非ポリマー3685
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area15270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.273, 66.726, 64.676
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.190, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-619-

HOH

21B-643-

HOH

31R-1159-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / SKCa2 / KCa2.2


分子量: 11331.361 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 395-487 / 変異: A395G, V407F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Kcnn2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P70604
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16420.031 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 5-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, CaMI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP29
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate 0.5 M Ammonium sulfate 1.5 M Lithium sulfate monohydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: LIQUID ANODE / タイプ: BRUKER METALJET / 波長: 1.3148 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3148 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→26.866 Å / Num. obs: 16535 / % possible obs: 99.75 % / 冗長度: 6.71 % / Biso Wilson estimate: 25.59 Å2 / Net I/σ(I): 14.44
反射 シェル解像度: 2.2→2.279 Å / Num. unique obs: 1618 / % possible all: 99.81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
APEX 2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XPREPデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→26.866 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2493 916 5.54 %
Rwork0.1977 --
obs0.2007 16535 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 133.47 Å2 / Biso mean: 43.1776 Å2 / Biso min: 11.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→26.866 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1938 0 17 132 2087
Biso mean--84.52 42.5 -
残基数----241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081972
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8552643
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005345
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.4111216
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2001-2.3160.2871350.231222222357100
2.316-2.4610.30071150.215122102325100
2.461-2.65090.3171100.228822532363100
2.6509-2.91730.25791410.213721962337100
2.9173-3.33880.2861220.200322622384100
3.3388-4.2040.22381590.17282209236899
4.204-26.86810.21441340.186622672401100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.6062-1.99160.23348.16840.52326.1768-0.10831.01640.2541-0.72920.21380.1456-0.3869-0.1792-0.10890.3365-0.06830.01470.36150.10150.2078.54818.372116.9846
22.589-0.0598-1.51963.7808-3.03873.391-0.0350.43090.6323-0.28030.0430.5977-0.3011-0.1687-0.01440.88080.1544-0.3221.05030.06751.1408-10.08881.723221.4388
33.6321-0.0581-1.01192.83980.15883.0769-0.1549-0.3377-0.44370.3070.18620.29160.0268-0.29480.03880.14630.08030.01460.24140.06630.2049-24.27432.550140.9833
45.9063-0.7736-4.96731.04730.65217.3415-0.1369-0.1251-0.2087-0.01620.08210.0451-0.18980.0957-0.05010.1211-0.0158-0.05440.12140.03010.1628-7.1894-0.268632.0437
51.37170.0332-0.87120.3453-0.28753.4309-0.30520.18010.0997-0.94670.1507-0.1835-0.2220.28560.05420.9176-0.4520.07250.59460.00780.18595.6399-5.59265.0348
62.15831.32210.08682.85190.3052.2793-0.64280.93960.4355-0.95210.70760.30240.0939-0.1592-0.08090.3442-0.1888-0.02320.33770.05310.2638-0.8167-11.181617.2989
70.96391.3692-0.00772.3515-0.37990.6458-0.22970.16550.0909-0.30960.09070.12160.1447-0.0929-0.34130.7427-0.4637-0.28810.56210.43080.5917-1.256-1.45517.7168
85.0742-0.06794.59252.9145-0.10425.9978-0.4066-0.22680.4824-0.29680.39930.4396-0.6034-0.50890.11140.2089-0.05030.03680.23680.03030.218212.49829.653326.8552
92.7333-0.0659-0.0844.15370.61931.8890.1386-0.2348-0.35830.35830.0818-0.31270.07590.2484-0.16710.1582-0.0492-0.00460.2513-0.00370.262226.41694.113634.8629
105.335-2.31710.62311.62770.31694.2972-0.05460.373-0.4315-0.2240.2849-0.8735-0.10350.7277-0.14750.2397-0.10420.03280.3564-0.0790.447533.06056.824525.5325
114.42672.25412.55882.29431.67654.409-0.29320.32110.483-0.14390.22120.1725-0.39480.24970.00430.2181-0.0507-0.00520.20310.00940.315724.733516.00429.5446
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 395 through 404 )B395 - 404
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 405 through 413 )B405 - 413
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 414 through 445 )B414 - 445
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 446 through 489 )B446 - 489
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'R' and (resid 2 through 28 )R2 - 28
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'R' and (resid 29 through 64 )R29 - 64
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'R' and (resid 65 through 75 )R65 - 75
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'R' and (resid 76 through 92 )R76 - 92
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'R' and (resid 93 through 117 )R93 - 117
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'R' and (resid 118 through 128 )R118 - 128
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'R' and (resid 129 through 147 )R129 - 147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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