[日本語] English
万見
- PDB-6cxu: Structure of the S167H mutant of human indoleamine 2,3 dioxygenas... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cxu
タイトルStructure of the S167H mutant of human indoleamine 2,3 dioxygenase in complex with tryptophan and cyanide
要素Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Heme / dioxygenase / Tryptophan / IDO
機能・相同性
機能・相同性情報


indoleamine 2,3-dioxygenase / positive regulation of chronic inflammatory response / smooth muscle contractile fiber / indoleamine 2,3-dioxygenase activity / kynurenic acid biosynthetic process / tryptophan 2,3-dioxygenase activity / positive regulation of T cell tolerance induction / L-tryptophan catabolic process to kynurenine / quinolinate biosynthetic process / stereocilium bundle ... indoleamine 2,3-dioxygenase / positive regulation of chronic inflammatory response / smooth muscle contractile fiber / indoleamine 2,3-dioxygenase activity / kynurenic acid biosynthetic process / tryptophan 2,3-dioxygenase activity / positive regulation of T cell tolerance induction / L-tryptophan catabolic process to kynurenine / quinolinate biosynthetic process / stereocilium bundle / 'de novo' NAD+ biosynthetic process from L-tryptophan / positive regulation of type 2 immune response / L-tryptophan catabolic process / negative regulation of T cell apoptotic process / Tryptophan catabolism / positive regulation of T cell apoptotic process / swimming behavior / negative regulation of interleukin-10 production / multicellular organismal response to stress / T cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-12 production / female pregnancy / response to lipopolysaccharide / electron transfer activity / inflammatory response / heme binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #480 / Indoleamine 2,3-dioxygenase / Indoleamine 2,3-dioxygenase / Indoleamine 2,3-dioxygenase signature 1. / Indoleamine 2,3-dioxygenase signature 2. / Tryptophan/Indoleamine 2,3-dioxygenase-like / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CYANIDE ION / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / TRYPTOPHAN / Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Lewis-Ballester, A. / Yeh, S.-R. / Karkashon, S. / Batabyal, D. / Poulos, T.L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM115773 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1404929 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM57353 米国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2018
タイトル: Inhibition Mechanisms of Human Indoleamine 2,3 Dioxygenase 1.
著者: Lewis-Ballester, A. / Karkashon, S. / Batabyal, D. / Poulos, T.L. / Yeh, S.R.
履歴
登録2018年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
B: Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,3798
ポリマ－95,6862
非ポリマー1,6936
水3,945219
1
A: Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6904
ポリマ－47,8431
非ポリマー8473
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Indoleamine 2,3-dioxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6904
ポリマ－47,8431
非ポリマー8473
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.910, 97.950, 129.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Indoleamine 2,3-dioxygenase 1 / IDO-1 / Indoleamine-pyrrole 2 / 3-dioxygenase


分子量: 47842.984 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal deletion (UNP residues 12-403) / 変異: S167H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDO1, IDO, INDO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14902, indoleamine 2,3-dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-CYN / CYANIDE ION / シアニド


分子量: 26.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CN
#4: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: batch mode / pH: 10
詳細: 0.1 M sodium thiosulfate, 0.1 M CAPS, pH 10, 20% PEG8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.18076 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月18日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.18076 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→30 Å / Num. obs: 39398 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.49→2.59 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 2.96 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 4375 / CC1/2: 0.497 / Rpim(I) all: 1.18 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2D0T

2d0t


解像度: 2.49→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 15.336 / SU ML: 0.296 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.372 / ESU R Free: 0.261 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24955 1993 5.1 %RANDOM
Rwork0.2012 ---
obs0.20368 37294 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 90.902 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.08 Å2-0 Å2-0 Å2
2---5.11 Å20 Å2
3---4.03 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.49→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6004 0 120 219 6343
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0196283
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025839
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1461.9858523
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.894313544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4675756
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.20224.152277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.471151074
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2391532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2920
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216944
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021294
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.119.223044
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.1039.2213041
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.09513.8193792
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.09413.8183793
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7499.4153239
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.7499.4153239
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.60614.0144732
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.4967095
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.4967078
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.49→2.554 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 129 -
Rwork0.399 2715 -
obs--99.51 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る