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- PDB-6cxs: Crystal Structure of Clostridium perfringens beta-glucuronidase b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cxs
タイトルCrystal Structure of Clostridium perfringens beta-glucuronidase bound with a novel, potent inhibitor 4-(8-(piperazin-1-yl)-1,2,3,4-tetrahydro-[1,2,3]triazino[4',5':4,5]thieno[2,3-c]isoquinolin-5-yl)morpholine
要素
  • Beta-glucuronidase
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE-INHIBITOR complex / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucuronoside catabolic process / beta-glucuronidase / beta-glucuronidase activity / beta-galactosidase activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport ...glucuronoside catabolic process / beta-glucuronidase / beta-glucuronidase activity / beta-galactosidase activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 2, active site / Glycosyl hydrolases family 2 acid/base catalyst. / Glycoside hydrolase, family 2, conserved site / Glycosyl hydrolases family 2 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 2 / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycoside hydrolase family 2, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycosyl hydrolases family 2, TIM barrel domain / Glycoside hydrolase, family 2, immunoglobulin-like beta-sandwich ...Glycoside hydrolase, family 2, active site / Glycosyl hydrolases family 2 acid/base catalyst. / Glycoside hydrolase, family 2, conserved site / Glycosyl hydrolases family 2 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 2 / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycoside hydrolase family 2, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycosyl hydrolases family 2, TIM barrel domain / Glycoside hydrolase, family 2, immunoglobulin-like beta-sandwich / Glycosyl hydrolases family 2 / Beta-Galactosidase/glucuronidase domain superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Galactose-binding domain-like / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Galactose-binding-like domain superfamily / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FJV / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Beta-glucuronidase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wallace, B.D. / Redinbo, M.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Targeted inhibition of gut bacterial beta-glucuronidase activity enhances anticancer drug efficacy.
著者: Bhatt, A.P. / Pellock, S.J. / Biernat, K.A. / Walton, W.G. / Wallace, B.D. / Creekmore, B.C. / Letertre, M.M. / Swann, J.R. / Wilson, I.D. / Roques, J.R. / Darr, D.B. / Bailey, S.T. / ...著者: Bhatt, A.P. / Pellock, S.J. / Biernat, K.A. / Walton, W.G. / Wallace, B.D. / Creekmore, B.C. / Letertre, M.M. / Swann, J.R. / Wilson, I.D. / Roques, J.R. / Darr, D.B. / Bailey, S.T. / Montgomery, S.A. / Roach, J.M. / Azcarate-Peril, M.A. / Sartor, R.B. / Gharaibeh, R.Z. / Bultman, S.J. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2018年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-glucuronidase
B: Beta-glucuronidase
C: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
D: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,9846
ポリマ－226,1614
非ポリマー8232
水6,215345
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6510 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area70100 Å2
2
A: Beta-glucuronidase
B: Beta-glucuronidase
ヘテロ分子

A: Beta-glucuronidase
B: Beta-glucuronidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)277,9958
ポリマ－276,3494
非ポリマー1,6464
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area16390 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area80330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.289, 292.091, 240.471
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-750-

HOH

21A-892-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Beta-glucuronidase


分子量: 69087.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium perfringens (strain 13 / Type A) (ウェルシュ菌)
株: 13 / Type A / 遺伝子: bglR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8XP19
#2: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 43993.242 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 27-392 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9
#3: 化合物 ChemComp-FJV / 4-(8-(piperazin-1-yl)-1,2,3,4-tetrahydro-[1,2,3]triazino[4',5':4,5]thieno[2,3-c]isoquinolin-5-yl)morpholine / 5-(morpholin-4-yl)-8-(piperazin-1-yl)-1,2,3,4-tetrahydro[1,2,3]triazino[4',5':4,5]thieno[2,3-c]isoquinoline


分子量: 411.524 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25N7OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.29 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES, 28-36% PEG 400 / PH範囲: 6.0-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.688→48.682 Å / Num. all: 69596 / Num. obs: 69596 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 60.45 Å2 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.114 / Rsym value: 0.101 / Net I/av σ(I): 6.4 / Net I/σ(I): 11.1 / Num. measured all: 327990
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.69-2.834.80.9030.848323101540.4371.0110.9031.999.9
2.83-3.014.80.5891.24579296070.290.6620.589399.8
3.01-3.214.80.35624302590340.1770.4010.3564.899.8
3.21-3.474.80.2043.53995483700.1010.2290.2047.899.5
3.47-3.84.70.1176.23662877310.0580.1310.11711.999.2
3.8-4.254.70.0729.83294169880.0350.080.07216.898.9
4.25-4.914.70.05612.12878461720.0270.0630.0562198.6
4.91-6.014.60.05312.22413452310.0260.0590.05321.698
6.01-8.54.60.04912.31845040340.0230.0550.04923.497.4
8.5-48.6824.40.0413.5995922750.0190.0450.0430.495.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JKM

4jkm


解像度: 2.8→48.682 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 3117 5.06 %
Rwork0.1996 58492 -
obs0.2014 61609 98.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 156.55 Å2 / Biso mean: 61.0749 Å2 / Biso min: 21.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→48.682 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14190 0 58 346 14594
Biso mean--66.18 50.93 -
残基数----1811
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-2.84380.291300.2627012831100
2.8438-2.89040.31211450.246226362781100
2.8904-2.94020.32131360.249526412777100
2.9402-2.99370.26291350.252126562791100
2.9937-3.05120.29061280.245826712799100
3.0512-3.11350.29671430.250826852828100
3.1135-3.18120.31471300.242226292759100
3.1812-3.25520.26241380.23062679281799
3.2552-3.33660.2751670.219626282795100
3.3366-3.42680.241350.20992651278699
3.4268-3.52760.27821220.20762659278199
3.5276-3.64140.24961570.20792626278399
3.6414-3.77150.24661480.19942666281499
3.7715-3.92240.22011160.18872690280699
3.9224-4.10090.21931510.182614276599
4.1009-4.31690.22291630.18042638280198
4.3169-4.58720.20471320.16982666279898
4.5872-4.94110.20081430.15972649279298
4.9411-5.43770.18571600.17512655281598
5.4377-6.22320.22731510.1962636278797
6.2232-7.83530.24271380.20362689282797
7.8353-48.68920.22141490.19772727287694

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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