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万見
- PDB-6cwz: Crystal structure of apo SUMO E1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cwz
タイトルCrystal structure of apo SUMO E1
要素
  • SUMO-activating enzyme subunit 1
  • SUMO-activating enzyme subunit 2
キーワードTRANSFERASE / ROSSMANN-LIKE FOLD / UBIQUITIN-LIKE FOLD / UBIQUITIN ACTIVATING ENZYME / ACTIVITY / ATP BINDING / LIGASE ACTIVITY / ATP/MG BINDING / UBIQUITIN E2 / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO activating enzyme activity / SUMO activating enzyme complex / ubiquitin activating enzyme activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO binding / positive regulation of protein sumoylation / small protein activating enzyme binding / ATP-dependent protein binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの ...SUMO activating enzyme activity / SUMO activating enzyme complex / ubiquitin activating enzyme activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO binding / positive regulation of protein sumoylation / small protein activating enzyme binding / ATP-dependent protein binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / protein sumoylation / enzyme activator activity / transferase activity / protein heterodimerization activity / nucleolus / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. ...SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Arc Repressor Mutant, subunit A / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Roll / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-activating enzyme subunit 1 / SUMO-activating enzyme subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Lv, Z. / Yuan, L. / Atkison, J.H. / Williams, K.M. / Olsen, S.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM115568-02 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Molecular mechanism of a covalent allosteric inhibitor of SUMO E1 activating enzyme.
著者: Lv, Z. / Yuan, L. / Atkison, J.H. / Williams, K.M. / Vega, R. / Sessions, E.H. / Divlianska, D.B. / Davies, C. / Chen, Y. / Olsen, S.K.
履歴
登録2018年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: SUMO-activating enzyme subunit 1
D: SUMO-activating enzyme subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,0513
ポリマ－111,9862
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4880 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area35810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.139, 115.378, 172.973
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SUMO-activating enzyme subunit 1 / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1A


分子量: 38499.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAE1, AOS1, SUA1, UBLE1A / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q9UBE0
#2: タンパク質 SUMO-activating enzyme subunit 2 / Anthracycline-associated resistance ARX / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1B / Ubiquitin-like ...Anthracycline-associated resistance ARX / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1B / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 2


分子量: 73485.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA2, SAE2, UBLE1B, HRIHFB2115 / プラスミド: PET-28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 codon plus
参照: UniProt: Q9UBT2, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris HCl pH 6.5, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 21123 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 89.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.127 / Χ2: 0.608 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.1-3.214.70.98520050.6450.4981.1090.55796.9
3.21-3.345.20.7120440.8140.3430.790.56798.8
3.34-3.495.60.54620990.8570.2530.6040.619100
3.49-3.685.60.35320770.9480.1620.3890.658100
3.68-3.915.70.25920890.9710.1190.2860.711100
3.91-4.215.70.16521030.9850.0770.1820.649100
4.21-4.635.60.10721330.9910.0510.1190.652100
4.63-5.35.60.09221190.9930.0430.1020.683100
5.3-6.675.50.07921650.9940.0380.0880.525100
6.67-505.10.04622890.9970.0220.0510.44199.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KYC

3kyc


解像度: 3.1→47.992 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2582 1999 9.49 %
Rwork0.225 --
obs0.2282 21054 99.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 267.59 Å2 / Biso mean: 111.7014 Å2 / Biso min: 49.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→47.992 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6422 0 1 0 6423
Biso mean--77.45 --
残基数----818
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026544
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4398839
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391002
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041148
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2623992
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0938-3.17110.38751250.41211210133591
3.1711-3.25690.38781420.36051343148599
3.2569-3.35270.32751390.31991327146699
3.3527-3.46090.33911420.28713551497100
3.4609-3.58450.28321420.255413501492100
3.5845-3.7280.281430.248513691512100
3.728-3.89760.25511410.247813361477100
3.8976-4.1030.26141420.224113591501100
4.103-4.35990.25811440.200313771521100
4.3599-4.69620.20951450.184113751520100
4.6962-5.16830.22591450.19413801525100
5.1683-5.9150.2971450.242413831528100
5.915-7.44780.2641490.232714171566100
7.4478-47.99790.21181550.17711474162998
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 118.0933 Å / Origin y: 1.076 Å / Origin z: 371.0511 Å
111213212223313233
T0.6736 Å2-0.0348 Å20.011 Å2-0.7138 Å20.0065 Å2--0.6345 Å2
L0.7419 °2-0.3802 °2-0.2763 °2-2.1237 °21.5281 °2--2.7866 °2
S0.084 Å °0.158 Å °0.0663 Å °-0.384 Å °0.0161 Å °-0.2218 Å °-0.5348 Å °0.0538 Å °-0.0693 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allC10 - 345
2X-RAY DIFFRACTION1allD4 - 548
3X-RAY DIFFRACTION1allD999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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