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- PDB-6cwu: Protein Tyrosine Phosphatase 1B F135Y mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cwu
タイトルProtein Tyrosine Phosphatase 1B F135Y mutant
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE / insulin signaling / diabetes / cancer / signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / sorting endosome / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / negative regulation of MAP kinase activity / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / protein dephosphorylation / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / early endosome / mitochondrial matrix / cadherin binding / protein kinase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Hjortness, M. / Zwart, P. / Sankaran, B. / Fox, J.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1750244 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1804897 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Evolutionarily Conserved Allosteric Communication in Protein Tyrosine Phosphatases.
著者: Hjortness, M.K. / Riccardi, L. / Hongdusit, A. / Zwart, P.H. / Sankaran, B. / De Vivo, M. / Fox, J.M.
履歴
登録2018年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4772
ポリマ－38,4531
非ポリマー241
水6,341352
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.197, 89.197, 105.734
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 38452.777 Da / 分子数: 1 / 変異: F135Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.81 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES, 200 mM magnesium acetate, and 14% polyethylene glycol 8000, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→77.25 Å / Num. obs: 29715 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.033 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.08→2.12 Å / Rmerge(I) obs: 2.08 / CC1/2: 0.72 / Rpim(I) all: 0.655

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解析

ソフトウェア
名称分類
DIALSデータ収集
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A5J

3a5j


解像度: 2.08→77.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.709 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 13.071 / SU ML: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.222 / ESU R Free: 0.197
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29122 1362 4.8 %RANDOM
Rwork0.25472 ---
obs0.25645 27169 95.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 45.536 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å2-0.3 Å2-0 Å2
2---0.6 Å20 Å2
3---1.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→77.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2298 0 1 352 2651
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0192420
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022237
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0461.963278
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.71535225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7275300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.03724.098122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.64815461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8211518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212684
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02502
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.4051.3411145
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.3641.3361144
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.4371.9851434
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.4351.9921435
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.491.7311275
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.4851.7281275
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.1052.4131833
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.51918.6082847
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.52317.1482758
LS精密化 シェル解像度: 2.08→2.134 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.521 132 -
Rwork0.387 1961 -
obs--97.26 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -36.431 Å / Origin y: 29.953 Å / Origin z: -2.298 Å
111213212223313233
T0.362 Å2-0.1004 Å20.0083 Å2-0.3144 Å2-0.0111 Å2--0.0018 Å2
L1.4397 °20.2731 °20.0045 °2-2.4897 °20.4389 °2--2.3874 °2
S0.0665 Å °-0.0189 Å °0.0298 Å °0.0128 Å °-0.0923 Å °0.0465 Å °-0.1329 Å °-0.1353 Å °0.0258 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ( CHAIN A AND RESID 2:282 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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