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- PDB-6cps: Crystal structure of the bromodomain of human ATAD2 with a disulf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cps
タイトルCrystal structure of the bromodomain of human ATAD2 with a disulfide bridge
要素ATPase family AAA domain-containing protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / disulfide bridge / bromodomain / epigenetics / chromatin reader domain
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome disassembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome ...nucleosome disassembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain ...ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATPase family AAA domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Glass, K.C. / Eckenroth, B.E. / Carlson, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM104865 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2019
タイトル: Disulfide bridge formation influences ligand recognition by the ATAD2 bromodomain.
著者: Gay, J.C. / Eckenroth, B.E. / Evans, C.M. / Langini, C. / Carlson, S. / Lloyd, J.T. / Caflisch, A. / Glass, K.C.
履歴
登録2018年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase family AAA domain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9334
ポリマ－15,5031
非ポリマー4303
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, Monomeric
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.359, 79.359, 138.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6

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要素

#1: タンパク質 ATPase family AAA domain-containing protein 2 / ATAD2 / AAA nuclear coregulator cancer-associated protein / ANCCA


分子量: 15502.567 Da / 分子数: 1 / 断片: bromodomain (UNP residues 981-1108) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATAD2, L16, PRO2000 / プラスミド: pDEST15
詳細 (発現宿主): N-terminal GST (glutathione transferase) tag followed by a PreScission Protease site (GE Healthcare)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): RosettaTM 2 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q6PL18
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES sodium, pH 7.5, 1.6 M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: CMOS / 日付: 2014年4月21日 / 詳細: Helios MX
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→39.68 Å / Num. obs: 36485 / % possible obs: 99.37 % / 冗長度: 16.4 % / Biso Wilson estimate: 20.11 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.02663 / Rrim(I) all: 0.1109 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.93→1.999 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.32 / CC1/2: 0.545 / Rpim(I) all: 0.5868 / Rrim(I) all: 1.627 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PROTEUM2データ削減
PROTEUM2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3DAI

3dai


解像度: 1.93→39.68 Å / SU ML: 0.2112 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.0837
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2142 1891 5.18 %
Rwork0.1833 --
obs0.1849 36485 99.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 27.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→39.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1069 0 25 238 1332
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711159
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00421583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0465177
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041205
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.8088470
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.93-1.980.36831290.40242253X-RAY DIFFRACTION90.16
1.98-2.030.27491500.26092448X-RAY DIFFRACTION99.43
2.03-2.090.26791350.22482488X-RAY DIFFRACTION99.47
2.09-2.160.26631450.21442460X-RAY DIFFRACTION99.58
2.16-2.240.20911340.18492477X-RAY DIFFRACTION99.77
2.24-2.330.2471250.17952517X-RAY DIFFRACTION99.74
2.33-2.430.22561510.18382456X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.560.19031450.18182509X-RAY DIFFRACTION99.96
2.56-2.720.24491410.1792478X-RAY DIFFRACTION99.89
2.72-2.930.28281200.17662524X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.220.19541330.17822470X-RAY DIFFRACTION99.96
3.22-3.690.16021340.15022511X-RAY DIFFRACTION99.96
3.69-4.650.18131300.14212504X-RAY DIFFRACTION99.92
4.65-39.690.18081190.18852499X-RAY DIFFRACTION99.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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