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- PDB-6cpk: Solution structure of SH3 domain from Shank3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cpk
タイトルSolution structure of SH3 domain from Shank3
要素SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / PSD / scaffold protein / postsynaptic density
機能・相同性
機能・相同性情報


guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse structural plasticity / vocal learning / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / NMDA glutamate receptor clustering / vocalization behavior ...guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse structural plasticity / vocal learning / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / NMDA glutamate receptor clustering / vocalization behavior / negative regulation of cell volume / neuron spine / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / AMPA glutamate receptor clustering / regulation of dendritic spine morphogenesis / dendritic spine morphogenesis / brain morphogenesis / regulation of long-term synaptic potentiation / Neurexins and neuroligins / ciliary membrane / positive regulation of dendritic spine development / regulation of long-term synaptic depression / social behavior / adult behavior / neuromuscular process controlling balance / RET signaling / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / synapse assembly / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / SH3 domain binding / memory / MAPK cascade / actin binding / scaffold protein binding / dendritic spine / neuron projection / postsynaptic density / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SH3 Domains / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily ...: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SH3 Domains / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Ishida, H. / Vogel, H.J.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2018
タイトル: Solution structures of the SH3 domains from Shank scaffold proteins and their interactions with Cav1.3 calcium channels.
著者: Ishida, H. / Skorobogatov, A. / Yamniuk, A.P. / Vogel, H.J.
履歴
登録2018年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6171
ポリマ－6,6171
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3 / Shank3 / Proline-rich synapse-associated protein 2 / ProSAP2


分子量: 6616.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHANK3, KIAA1650, PROSAP2, PSAP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BYB0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
113isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic13D CBCA(CO)NH
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D HNCO
151isotropic13D HN(CA)CO
181isotropic13D C(CO)NH
171isotropic13D H(CCO)NH
161isotropic13D HBHA(CO)NH
192isotropic13D 1H-13C NOESY
1113isotropic13D 1H-15N NOESY
1104isotropic12D NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Shank3 SH3, 20 mM Bis-Tris, 100 mM KCl, 90% H2O/10% D2O13C,15N_sample90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Shank3 SH3, 20 mM Bis-Tris, 100 mM KCl, 100% D2O13C,15N_sample2100% D2O
solution31 mM [U-99% 15N] Shank3 SH3, 20 mM Bis-Tris, 100 mM KCl, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution41 mM Shank3 SH3, 20 mM Bis-Tris, 100 mM KCl, 100% D2Ounlabeled_sample100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMShank3 SH3[U-99% 13C; U-99% 15N]1
20 mMBis-Trisnatural abundance1
100 mMKClnatural abundance1
1 mMShank3 SH3[U-99% 13C; U-99% 15N]2
20 mMBis-Trisnatural abundance2
100 mMKClnatural abundance2
1 mMShank3 SH3[U-99% 15N]3
20 mMBis-Trisnatural abundance3
100 mMKClnatural abundance3
1 mMShank3 SH3natural abundance4
20 mMBis-Trisnatural abundance4
100 mMKClnatural abundance4
試料状態イオン強度: 100 mM / Label: condition_1 / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
CYANA2Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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