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- PDB-6co2: Structure of an engineered protein (NUDT16TI) in complex with 53B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6co2
タイトルStructure of an engineered protein (NUDT16TI) in complex with 53BP1 Tudor domains
要素
  • NUDT16-Tudor-interacting (NUDT16TI)
  • TP53-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Designer protein / Engineered protein / NUDT16TI / NUDT16 / 53BP1 / TIRR / Tudor domain / RNA binding / RNA nucleotide diphosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


inosine diphosphate phosphatase / sno(s)RNA catabolic process / dIDP phosphatase activity / dITP catabolic process / IDP phosphatase activity / positive regulation of cell cycle process / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / dITP diphosphatase activity / negative regulation of rRNA processing / phosphodiesterase decapping endonuclease activity ...inosine diphosphate phosphatase / sno(s)RNA catabolic process / dIDP phosphatase activity / dITP catabolic process / IDP phosphatase activity / positive regulation of cell cycle process / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / dITP diphosphatase activity / negative regulation of rRNA processing / phosphodiesterase decapping endonuclease activity / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / NAD-cap decapping / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / histone H4K20me2 reader activity / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins / metalloexopeptidase activity / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / chloride ion binding / cobalt ion binding / snoRNA binding / telomeric DNA binding / mRNA catabolic process / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / histone reader activity / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / manganese ion binding / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / histone binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / nucleotide binding / mRNA binding / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / U8 snoRNA-decapping enzyme-like / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 ...: / U8 snoRNA-decapping enzyme-like / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / breast cancer carboxy-terminal domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / BRCT domain profile. / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TP53-binding protein 1 / U8 snoRNA-decapping enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Botuyan, M.V. / Thompson, J.R. / Cui, G. / Mer, G.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA132878 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116829 米国
Department of Defense Ovarian Cancer Research ProgramW81XWH-16-1-0391 米国
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Mechanism of 53BP1 activity regulation by RNA-binding TIRR and a designer protein.
著者: Botuyan, M.V. / Cui, G. / Drane, P. / Oliveira, C. / Detappe, A. / Brault, M.E. / Parnandi, N. / Chaubey, S. / Thompson, J.R. / Bragantini, B. / Zhao, D. / Chapman, J.R. / Chowdhury, D. / Mer, G.
履歴
登録2018年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUDT16-Tudor-interacting (NUDT16TI)
B: NUDT16-Tudor-interacting (NUDT16TI)
C: TP53-binding protein 1
D: TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,9714
ポリマ－70,9714
非ポリマー00
水5,639313
1
A: NUDT16-Tudor-interacting (NUDT16TI)
B: NUDT16-Tudor-interacting (NUDT16TI)
C: TP53-binding protein 1

D: TP53-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,9714
ポリマ－70,9714
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)73.689, 73.689, 276.448
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 NUDT16-Tudor-interacting (NUDT16TI)


分子量: 21540.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Engineered protein / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDT16 / プラスミド: pBB75 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96DE0, 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase, inosine diphosphate phosphatase
#2: タンパク質 TP53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 13944.780 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: pTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.48 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate tribasic dehydrate, pH 5.6, 0.2 M ammonium acetate, 10% PEG 4,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→44.225 Å / Num. obs: 27761 / % possible obs: 99.88 % / 冗長度: 42.9 % / Biso Wilson estimate: 29.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1274 / Net I/σ(I): 20.47
反射 シェル解像度: 2.49→2.579 Å / 冗長度: 30.4 % / Rmerge(I) obs: 1.11 / Mean I/σ(I) obs: 2.16 / Num. unique obs: 2689 / % possible all: 99.63

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G3R, 2XSQ

2g3r

2xsq


解像度: 2.49→44.225 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2697 1742 6.28 %
Rwork0.2195 --
obs0.2227 27750 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→44.225 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4587 0 0 313 4900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024741
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.436398
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0582797
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04681
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002840
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.49-2.56330.31821400.29982092X-RAY DIFFRACTION100
2.5633-2.6460.35031420.28392127X-RAY DIFFRACTION100
2.646-2.74060.30371430.28522133X-RAY DIFFRACTION100
2.7406-2.85030.30311420.25782108X-RAY DIFFRACTION100
2.8503-2.980.29341420.25062138X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.1370.28271430.23772124X-RAY DIFFRACTION100
3.137-3.33350.2931450.21252159X-RAY DIFFRACTION100
3.3335-3.59080.27321440.20942143X-RAY DIFFRACTION100
3.5908-3.95190.23831450.19622169X-RAY DIFFRACTION100
3.9519-4.52330.22331470.1632197X-RAY DIFFRACTION100
4.5233-5.6970.2231510.17992240X-RAY DIFFRACTION100
5.697-44.23210.28811580.23482378X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.741-0.66070.69294.15272.72595.01160.0081-0.16370.09420.1931-0.0797-0.05880.08430.1081-0.00360.5037-0.03980.07320.16150.02470.1785-29.23084.195922.2588
20.0150.07520.0210.41440.11840.03490.10430.3189-0.4397-0.1498-0.0274-0.22190.83710.37210.00670.92370.17510.0940.3925-0.22820.229-27.4318-10.3121-2.9579
31.6936-0.18010.02732.2614-1.72794.98060.1067-0.1438-0.18980.3894-0.2390.6751-0.2805-0.8123-0.00070.4988-0.13440.10440.3022-0.06390.3072-39.74912.616915.8625
41.63141.24590.63984.76182.13772.8298-0.20830.1794-0.01430.01620.30260.29720.4378-0.27140.06030.5168-0.17090.07410.2591-0.03880.2047-32.93970.871518.9841
53.2645-1.21370.12750.4516-0.02141.23650.08980.3591-0.2615-0.264-0.1593-0.0740.4563-0.0768-0.05170.6072-0.12880.05680.1601-0.00930.1657-30.8601-2.573817.1106
61.4540.2450.7261.8345-0.23382.59340.16220.1274-0.12850.2473-0.2205-0.06060.7841-0.21390.0790.4303-0.09530.03930.4512-0.07570.1062-33.9408-1.47791.5026
74.3699-1.56191.2434.6698-1.6875.05160.30570.39070.07850.4869-0.2523-0.16210.25030.69080.05850.45310.1254-0.10380.4747-0.05520.2614-21.9414-1.2479.1581
81.10050.0167-0.63060.7696-0.1461.1702-0.1039-0.28940.3060.2598-0.09950.1115-0.3913-0.6198-0.54510.11560.24660.2590.7574-0.2218-0.0024-40.9219.4848-17.0009
92.83460.2403-0.27930.7741-1.31032.4747-0.1264-0.0272-0.0783-0.02960.01890.17340.1312-0.28540.14120.2425-0.0410.08430.5067-0.09350.1848-37.76192.306-13.3189
101.76410.0045-0.5621.1385-0.42160.6267-0.10540.2541-0.16620.0739-0.02470.28310.1624-0.9939-0.0044-0.0261-0.11080.10.8266-0.20530.2514-42.30372.6837-20.2438
111.9604-0.54840.36981.54950.49263.1624-0.11050.25390.15040.29620.04250.1039-0.2842-0.7410.12260.4069-0.00640.03580.4078-0.03110.1388-40.36547.9396-5.8874
122.9182-0.37190.53234.4641-1.66522.46680.01440.02470.5237-0.13190.0067-0.158-0.7324-0.3621-0.02730.2870.05580.04110.1709-0.00780.2547-20.530117.2242-34.5199
135.5182-0.2493-1.86190.91630.12283.0764-0.0726-0.3643-0.19440.06110.1146-0.06680.06670.14570.00290.1351-0.0620.00450.21420.01260.2482-10.15384.6449-28.5182
144.23440.6756-0.91893.392-0.17552.49770.0139-0.48390.05780.29330.13080.1543-0.21840.39140.04210.1287-0.05610.00430.2110.02450.2628-9.63066.8851-28.2847
156.08982.23092.31635.4682.1021.22290.10490.13620.4513-0.44010.32120.0542-0.52560.4799-0.53950.160.04540.05580.3997-0.01560.302413.218115.0274-43.2779
166.7170.6981-0.11891.8834-1.37953.448-0.03290.07060.37420.0787-0.0602-0.0536-0.37080.16430.12010.14740.02070.02040.3397-0.04860.226312.648913.3017-41.4816
176.4961.182-1.92844.27340.33742.9344-0.14830.363-0.3753-0.2811-0.01790.12090.0572-0.16970.15730.13250.01210.01890.4005-0.03180.23164.94534.0382-43.7227
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 30 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 31 through 48 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 49 through 81 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 82 through 106 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 107 through 116 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 117 through 167 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 168 through 182 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 3 through 41 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 42 through 68 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 69 through 117 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 118 through 182 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 1485 through 1531 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 1532 through 1564 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 1565 through 1602 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 1486 through 1501 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 1502 through 1552 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 1553 through 1603 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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