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- PDB-6cg9: Crystal structure of Triosephosphate Isomerase from Zea mays (mex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cg9
タイトルCrystal structure of Triosephosphate Isomerase from Zea mays (mexican corn)
要素Triosephosphate isomerase, cytosolic
キーワードISOMERASE / Glycolysis / TIM-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Triosephosphate isomerase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Romero-Romero, S. / Fernandez-Velasco, D.A. / Rodriguez-Romero, A.
資金援助 メキシコ, 4件
組織認可番号国
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)254514 メキシコ
PAPIIT, DGAPA, UNAMIN220516 メキシコ
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)221169 メキシコ
PAPIIT, DGAPA, UNAMIN207613 メキシコ
引用ジャーナル: Arch. Biochem. Biophys. / 年: 2018
タイトル: Structure and conformational stability of the triosephosphate isomerase from Zea mays. Comparison with the chemical unfolding pathways of other eukaryotic TIMs.
著者: Romero-Romero, S. / Becerril-Sesin, L.A. / Costas, M. / Rodriguez-Romero, A. / Fernandez-Velasco, D.A.
履歴
登録2018年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.formula_weight
改定 1.22020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase, cytosolic
B: Triosephosphate isomerase, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8194
ポリマ－54,6682
非ポリマー1512
水11,061614
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3450 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area19780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.430, 49.400, 74.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Triosephosphate isomerase, cytosolic / Triose-phosphate isomerase


分子量: 27334.107 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / プラスミド: pET28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P12863, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 614 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.72 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Magnesium acetate tetrahydrate, 0.1 M Sodium cacadylate trihydrate pH: 6.5, 20% w/v Polyethylene glicol 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年11月18日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: VariMax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30.63 Å / Num. obs: 46447 / % possible obs: 99.92 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 8.84
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 3.08 / Num. unique obs: 4594 / CC1/2: 0.903 / Rpim(I) all: 0.2 / Rrim(I) all: 0.282 / % possible all: 99.54

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JK2

2jk2


解像度: 1.8→30.628 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.31
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1881 2306 4.97 %
Rwork0.1455 --
obs0.1476 46424 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30.628 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3785 0 10 618 4413
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073868
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9795261
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0921377
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04608
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006679
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.83910.21031520.16382728X-RAY DIFFRACTION100
1.8391-1.88190.21181230.17482732X-RAY DIFFRACTION100
1.8819-1.9290.23681270.16932737X-RAY DIFFRACTION100
1.929-1.98110.1841590.15192718X-RAY DIFFRACTION100
1.9811-2.03940.19331440.14932736X-RAY DIFFRACTION100
2.0394-2.10520.20311610.14892737X-RAY DIFFRACTION100
2.1052-2.18040.20641350.14682749X-RAY DIFFRACTION100
2.1804-2.26770.19751610.14782740X-RAY DIFFRACTION100
2.2677-2.37090.20681830.15362717X-RAY DIFFRACTION100
2.3709-2.49580.19061390.15092751X-RAY DIFFRACTION100
2.4958-2.65210.21461220.14682769X-RAY DIFFRACTION100
2.6521-2.85680.18771690.15332747X-RAY DIFFRACTION100
2.8568-3.1440.20211310.15232766X-RAY DIFFRACTION100
3.144-3.59830.17211130.13222819X-RAY DIFFRACTION100
3.5983-4.53110.14161220.12772820X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 66.99 Å / Origin y: -0.8054 Å / Origin z: 92.853 Å
111213212223313233
T0.105 Å20.0196 Å20.0086 Å2-0.081 Å20.0014 Å2--0.0881 Å2
L0.588 °20.1346 °20.1847 °2-0.2105 °20.1204 °2--0.3812 °2
S0.0012 Å °0.0599 Å °-0.0018 Å °-0.0191 Å °0.0049 Å °-0.0036 Å °-0.0641 Å °0.0106 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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