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万見
- PDB-6cf6: RNF146 TBM-Tankyrase ARC2-3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cf6
タイトルRNF146 TBM-Tankyrase ARC2-3 complex
要素
  • RNF146
  • Tankyrase-1
キーワードPROTEIN BINDING / complex / E3 ligase / PARP / ankyrin repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / Regulation of PTEN stability and activity / poly-ADP-D-ribose binding / Ub-specific processing proteases / positive regulation of telomere capping / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation ...TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / Regulation of PTEN stability and activity / poly-ADP-D-ribose binding / Ub-specific processing proteases / positive regulation of telomere capping / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / mitotic spindle pole / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / mRNA transport / nuclear pore / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / TCF dependent signaling in response to WNT / nucleotidyltransferase activity / Degradation of AXIN / Regulation of PTEN stability and activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / nuclear membrane / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / nuclear body / Golgi membrane / cell division / centrosome / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF146 / RNF146, RING finger, HC subclass / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF146 / RNF146, RING finger, HC subclass / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / Ring finger / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly [ADP-ribose] polymerase tankyrase-1 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF146
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Da Rosa, P.A. / Xu, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM007270 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM099766 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for tankyrase-RNF146 interaction reveals noncanonical tankyrase-binding motifs.
著者: DaRosa, P.A. / Klevit, R.E. / Xu, W.
履歴
登録2018年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.22018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tankyrase-1
B: Tankyrase-1
C: RNF146
D: RNF146


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3914
ポリマ－78,3914
非ポリマー00
水5,314295
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, Affinity of 5.8 micromolar
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)134.019, 103.284, 75.163
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.930, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tankyrase-1 / TANK1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 5 / ARTD5 / TRF1-interacting ankyrin-related ...TANK1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 5 / ARTD5 / TRF1-interacting ankyrin-related ADP-ribose polymerase 1 / Tankyrase I


分子量: 37902.375 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tnks, Tnks1 / Variant: Tankyrase 1 / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6PFX9, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド RNF146


分子量: 1293.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NTX7*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.31 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 30 mM sodium citrate pH 5.6, 60 mM ammonium acetate, 27% 2-methyl-2,4-pentanediol
PH範囲: 5.6-8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Liquid N2
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.99995 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月31日
放射モノクロメーター: Double-crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99995 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→50 Å / Num. obs: 71212 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.063 / Χ2: 1.022 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.93-1.992.30.46545260.7750.3440.5820.93974.3
1.99-2.052.90.43756650.8280.2950.531.03393.2
2.05-2.123.40.36760270.9010.2310.4351.11299.1
2.12-2.213.70.29860980.9420.1790.3481.099100
2.21-2.313.80.2160550.9680.1250.2441.095100
2.31-2.433.80.14760910.9830.0870.1711.04100
2.43-2.583.80.10560900.9920.0620.1221.057100
2.58-2.783.80.07461070.9950.0440.0860.999100
2.78-3.063.80.05360810.9970.0310.0620.941100
3.06-3.513.80.04661430.9970.0270.0540.941100
3.51-4.423.70.04361410.9970.0260.0510.969100
4.42-503.70.02561880.9990.0150.030.99999.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UTM

3utm


解像度: 1.93→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 7.19 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.127
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2279 3512 4.9 %RANDOM
Rwork0.1954 ---
obs0.197 67700 97.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 101.12 Å2 / Biso mean: 38.986 Å2 / Biso min: 19.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å2-0.83 Å2
2--2.3 Å20 Å2
3----1.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.93→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5030 0 0 295 5325
Biso mean---41.93 -
残基数----661
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0195132
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024825
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.341.9626941
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.956311219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5185661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.70424.574223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.0515903
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3131528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2797
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215736
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02940
LS精密化 シェル解像度: 1.931→1.981 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 194 -
Rwork0.301 3702 -
all-3896 -
obs--71.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7997-0.69010.76780.7231-0.78411.0641-0.0531-0.19060.01940.01470.12230.0038-0.043-0.2391-0.06920.02950.0275-0.02770.1040.02790.074660.541738.7408-34.6706
20.15510.18490.12590.41020.57851.3788-0.0291-0.0539-0.0491-0.06910.0314-0.0103-0.07760.096-0.00220.03270.0127-0.03980.13210.00860.103668.743439.4109-22.17
37.0751-2.18750.1772.11291.27731.7243-0.14511.49740.7642-0.251-0.22560.1758-0.70190.35830.37080.4338-0.1649-0.07130.45870.23280.204674.898665.3898-11.5286
45.33677.52820.31610.64670.42354.54920.1546-0.48240.1770.2488-0.64750.1847-0.9606-0.64130.49290.3030.1803-0.12280.1695-0.10120.264748.608565.8491-43.5071
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A315 - 634
2X-RAY DIFFRACTION2B316 - 634
3X-RAY DIFFRACTION3C191 - 202
4X-RAY DIFFRACTION4D192 - 201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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