[日本語] English
万見
- PDB-6cdr: Human CtBP1 (28-378) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cdr
タイトルHuman CtBP1 (28-378)
要素C-terminal-binding protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / CtBP / NADH / Cancer target
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / white fat cell differentiation / synaptic vesicle endocytosis / GABA-ergic synapse / transcription repressor complex ...Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / white fat cell differentiation / synaptic vesicle endocytosis / GABA-ergic synapse / transcription repressor complex / viral genome replication / transcription corepressor binding / SUMOylation of transcription cofactors / transcription coregulator binding / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / transcription corepressor activity / NAD binding / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / protein phosphorylation / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
C-terminal binding protein / : / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain ...C-terminal binding protein / : / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / C-terminal-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.399 Å
データ登録者Royer, W.E. / Bellesis, A.G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM119014 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10 OD012028 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Assembly of human C-terminal binding protein (CtBP) into tetramers.
著者: Bellesis, A.G. / Jecrois, A.M. / Hayes, J.A. / Schiffer, C.A. / Royer, W.E.
履歴
登録2018年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9589
ポリマ－40,9281
非ポリマー1,0318
水1,820101
1
A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子

A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子

A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子

A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,83336
ポリマ－163,7104
非ポリマー4,12332
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_875-x+3,-y+2,z1
crystal symmetry operation8_675x-y+1,-y+2,-z1
crystal symmetry operation11_755-x+y+2,y,-z1
2
A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子

A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,91618
ポリマ－81,8552
非ポリマー2,06116
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_755-x+y+2,y,-z1
Buried area11330 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area25930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.218, 89.218, 164.233
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 C-terminal-binding protein 1 / CtBP1


分子量: 40927.531 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-379 / 変異: A123V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTBP1, CTBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13363, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる

-
非ポリマー , 5種, 109分子

#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 mM HEPES, 80 mM magnesium chloride, 4% PEG400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.399→50 Å / Num. obs: 15819 / % possible obs: 93.33 % / 冗長度: 12.8 % / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.485 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4U6Q

4u6q


解像度: 2.399→36.257 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2619 740 5.01 %
Rwork0.2348 --
obs0.2362 14765 93.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.399→36.257 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2572 0 65 101 2738
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022684
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6033631
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4111615
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042419
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003468
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3993-2.58450.34031530.29662898X-RAY DIFFRACTION100
2.5845-2.84450.26081530.2922901X-RAY DIFFRACTION99
2.8445-3.25590.29651500.26032883X-RAY DIFFRACTION97
3.2559-4.10120.28241180.24482198X-RAY DIFFRACTION73
4.1012-36.26110.2241660.19533145X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る