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- PDB-6c4o: AMYLOID FORMING PEPTIDE TIAALLS FROM TRANSTHYRETIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c4o
タイトルAMYLOID FORMING PEPTIDE TIAALLS FROM TRANSTHYRETIN
要素THR-ILE-ALA-ALA-LEU-LEU-SER
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / transthyretin / fibril
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Sievers, S.A. / Sawaya, M.R. / Saelices, L. / Eisenberg, D.S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2018
タイトル: Crystal structures of amyloidogenic segments of human transthyretin.
著者: Saelices, L. / Sievers, S.A. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.S.
履歴
登録2018年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THR-ILE-ALA-ALA-LEU-LEU-SER
B: THR-ILE-ALA-ALA-LEU-LEU-SER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,3762
ポリマ－1,3762
非ポリマー00
水905
1
A: THR-ILE-ALA-ALA-LEU-LEU-SER
B: THR-ILE-ALA-ALA-LEU-LEU-SER
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,75720
ポリマ－13,75720
非ポリマー00
水36020
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_355x-2,y,z1
crystal symmetry operation1_755x+2,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_355-x-2,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_255-x-3,y+1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)9.597, 17.306, 24.998
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.760, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド THR-ILE-ALA-ALA-LEU-LEU-SER


分子量: 687.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 18.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: TIAALLS crystals were grown from 5mg/mL peptide and 10% acetonitrile. The reservoir contained 100mM Tris pH 8.5 and 0.3 M magnesium formate dihydrate. Crystals were soaked on 25% Glycerol prior to diffraction

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→90 Å / Num. obs: 784 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.217 / Χ2: 1.079 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.942.80.5561551.002193.4
1.94-2.133.50.4291451.124199.3
2.13-2.443.70.3251591.019198.1
2.44-3.083.90.2121591.159197.5
3.08-903.70.1371661.065199.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.4.0061精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.79→14.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 2.189 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.165 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2278 85 10.9 %RANDOM
Rwork0.1821 ---
obs0.1869 692 95.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso max: 35.06 Å2 / Biso mean: 6.636 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.81 Å20 Å20.2 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.79→14.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数96 0 0 5 101
Biso mean---27.11 -
残基数----14
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02294
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0250
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6412.108128
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8583130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.111512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.2641516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.222
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.0212
LS精密化 シェル解像度: 1.794→1.839 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.76 5 -
Rwork0.187 43 -
all-48 -
obs--72.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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