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- PDB-6c23: Cryo-EM structure of PRC2 bound to cofactors AEBP2 and JARID2 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c23
タイトルCryo-EM structure of PRC2 bound to cofactors AEBP2 and JARID2 in the Compact Active State
要素
  • (Polycomb protein ...) x 2
  • (Protein Jumonji) x 2
  • Histone-binding protein RBBP4
  • Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
  • JARID2-substrate
  • SUZ12
  • Zinc finger protein AEBP2
キーワードGENE REGULATION / polycomb repressive complex / AEBP2 / JARID2 / histone modification
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to pericentric heterochromatin / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / negative regulation of striated muscle cell differentiation / regulation of kidney development / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / sex chromatin / CAF-1 complex / negative regulation of keratinocyte differentiation ...protein localization to pericentric heterochromatin / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / negative regulation of striated muscle cell differentiation / regulation of kidney development / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / sex chromatin / CAF-1 complex / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / cerebellar cortex development / response to tetrachloromethane / primary miRNA binding / random inactivation of X chromosome / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / histone H3K27 methyltransferase activity / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / facultative heterochromatin formation / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / NuRD complex / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / negative regulation of stem cell differentiation / RSC-type complex / pronucleus / chromatin silencing complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / Polo-like kinase mediated events / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / G1 to G0 transition / positive regulation of dendrite development / cardiac muscle cell proliferation / histone H3 methyltransferase activity / synaptic transmission, GABAergic / histone methyltransferase complex / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / histone methyltransferase activity / lncRNA binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / ATPase complex / negative regulation of gene expression, epigenetic / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / G1/S-Specific Transcription / oligodendrocyte differentiation / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / G0 and Early G1 / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / subtelomeric heterochromatin formation / ribonucleoprotein complex binding / pericentric heterochromatin / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Cyclin E associated events during G1/S transition / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / nucleosome binding / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / keratinocyte differentiation / spleen development / protein localization to chromatin / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / : / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of MAP kinase activity / B cell differentiation / SUMOylation of chromatin organization proteins / cellular response to leukemia inhibitory factor / enzyme activator activity / negative regulation of cell migration / liver development / thymus development / hippocampus development / central nervous system development / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / liver regeneration / ubiquitin binding / Regulation of PTEN gene transcription / PRC2 methylates histones and DNA / transcription corepressor binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs)
類似検索 - 分子機能
: / Polycomb protein SUZ12-like, Zn domain / EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / : / WD repeat binding protein EZH2 ...: / Polycomb protein SUZ12-like, Zn domain / EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / : / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Ezh2, MCSS domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / CXC domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/2-like / CXC domain profile. / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / : / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / JmjC domain, hydroxylase / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / SANT/Myb domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger C2H2-type / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polycomb protein EED / Histone-binding protein RBBP4 / Polycomb protein SUZ12 / Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / Zinc finger protein AEBP2 / Protein Jumonji
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Kasinath, V. / Faini, M. / Poepsel, S. / Reif, D. / Feng, A. / Stjepanovic, G. / Aebersold, R. / Nogales, E.
資金援助 米国, European Union, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
European Research Council (ERC)233226European Union
European Research Council (ERC)670821European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Structures of human PRC2 with its cofactors AEBP2 and JARID2.
著者: Vignesh Kasinath / Marco Faini / Simon Poepsel / Dvir Reif / Xinyu Ashlee Feng / Goran Stjepanovic / Ruedi Aebersold / Eva Nogales /
要旨: Transcriptionally repressive histone H3 lysine 27 methylation by Polycomb repressive complex 2 (PRC2) is essential for cellular differentiation and development. Here we report cryo-electron ...Transcriptionally repressive histone H3 lysine 27 methylation by Polycomb repressive complex 2 (PRC2) is essential for cellular differentiation and development. Here we report cryo-electron microscopy structures of human PRC2 in a basal state and two distinct active states while in complex with its cofactors JARID2 and AEBP2. Both cofactors mimic the binding of histone H3 tails. JARID2, methylated by PRC2, mimics a methylated H3 tail to stimulate PRC2 activity, whereas AEBP2 interacts with the RBAP48 subunit, mimicking an unmodified H3 tail. SUZ12 interacts with all other subunits within the assembly and thus contributes to the stability of the complex. Our analysis defines the complete architecture of a functionally relevant PRC2 and provides a structural framework to understand its regulation by cofactors, histone tails, and RNA.
履歴
登録2018年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年2月14日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42018年10月3日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.52019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
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改定 1.72025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: database_2 / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7334
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polycomb protein SUZ12
E: Protein Jumonji
K: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
L: Polycomb protein EED
M: Polycomb protein SUZ12
N: Histone-binding protein RBBP4
O: JARID2-substrate
P: Zinc finger protein AEBP2
Q: Polycomb protein SUZ12
Z: SUZ12
C: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
B: Protein Jumonji


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)639,40612
ポリマ－639,40612
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Polycomb protein ... , 2種, 4分子 AMQL

#1: タンパク質 Polycomb protein SUZ12 / Chromatin precipitated E2F target 9 protein / ChET 9 protein / Joined to JAZF1 protein / Suppressor ...Chromatin precipitated E2F target 9 protein / ChET 9 protein / Joined to JAZF1 protein / Suppressor of zeste 12 protein homolog


分子量: 83181.922 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUZ12, CHET9, JJAZ1, KIAA0160 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15022
#4: タンパク質 Polycomb protein EED / hEED / Embryonic ectoderm development protein / WD protein associating with integrin cytoplasmic ...hEED / Embryonic ectoderm development protein / WD protein associating with integrin cytoplasmic tails 1 / WAIT-1


分子量: 50267.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EED / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O75530

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タンパク質 , 6種, 7分子 EKCNPZB

#2: タンパク質 Protein Jumonji / Jumonji/ARID domain-containing protein 2


分子量: 37936.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JARID2, JMJ / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q92833
#3: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / ENX-1 / Enhancer of zeste homolog 2 / Lysine N-methyltransferase 6


分子量: 85492.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EZH2, KMT6 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15910, histone-lysine N-methyltransferase
#5: タンパク質 Histone-binding protein RBBP4 / Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / ...Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / CAF-I p48 / Nucleosome-remodeling factor subunit RBAP48 / Retinoblastoma-binding protein 4 / RBBP-4 / Retinoblastoma-binding protein p48


分子量: 47709.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP4, RBAP48 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q09028
#7: タンパク質 Zinc finger protein AEBP2 / Adipocyte enhancer-binding protein 2 / AE-binding protein 2


分子量: 33012.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AEBP2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6ZN18
#8: タンパク質 SUZ12


分子量: 11507.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#9: タンパク質 Protein Jumonji / Jumonji/ARID domain-containing protein 2


分子量: 37706.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JARID2, JMJ / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q92833

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 O

#6: タンパク質・ペプチド JARID2-substrate


分子量: 735.874 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細authors have indicated that the macromolecule name is corresponding to chain Z is SUZ12. The ...authors have indicated that the macromolecule name is corresponding to chain Z is SUZ12. The expected sequence for this portion is: SUZ12 aa 150 - 356 SHSLSAHLQLTFTGFFHKNDKPSPNSENEQNSVTLEVLLVKVCHKKRKDVSCPIRQVPTGKKQVPLNPDLNQTKPGNFPSLAVSSNEFEPSNSHMVKSYSLLFRVTRPGRREFNGMINGETNENIDVNEELPARRKRNREDGEKTFVAQMTVFDKNRRLQLLDGEYEVAMQEMEECPISKKRATWETILDGKRLPPFETFSQGPTLQ

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of PRC2 with cofactors AEBP2 and JARID2
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.9
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置位相板: VOLTA PHASE PLATE

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0088 / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 145592 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.9→147.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.825 / SU B: 38.798 / SU ML: 0.506 / ESU R: 1.593
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.35639 --
obs0.35639 64175 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 120.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.83 Å2-3.14 Å2-8.51 Å2
2---7.3 Å21 Å2
3---3.46 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 13478
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0110.01913784
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0212439
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4971.93218761
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.008328406
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg9.09151800
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg27.83723.831569
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg12.912151986
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg12.9721570
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0860.22115
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.02115973
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.023227
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it7.92812.787269
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other7.92712.787268
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it13.61419.1349046
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other13.61319.1359047
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it8.13412.6356515
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other8.13412.6356516
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other14.22118.8029715
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined25.84853192
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other25.8553182
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.463 4779 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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