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- PDB-6byl: Structure of 14-3-3 gamma bound to O-GlcNAcylated thr peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6byl
タイトルStructure of 14-3-3 gamma bound to O-GlcNAcylated thr peptide
要素
  • 14-3-3 protein gamma
  • TSASTTVPVTTATTTTTSTW O-GlcNac peptide
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / 14-3-3 / O-glcNAc
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex ...positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / insulin-like growth factor receptor binding / negative regulation of TORC1 signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein kinase C binding / protein sequestering activity / AURKA Activation by TPX2 / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / receptor tyrosine kinase binding / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of T cell activation / cellular response to insulin stimulus / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / presynapse / regulation of protein localization / mitochondrial matrix / protein domain specific binding / focal adhesion / signal transduction / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2018
タイトル: Structural basis of O-GlcNAc recognition by mammalian 14-3-3 proteins.
著者: Toleman, C.A. / Schumacher, M.A. / Yu, S.H. / Zeng, W. / Cox, N.J. / Smith, T.J. / Soderblom, E.J. / Wands, A.M. / Kohler, J.J. / Boyce, M.
履歴
登録2017年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
C: 14-3-3 protein gamma
D: 14-3-3 protein gamma
E: 14-3-3 protein gamma
F: 14-3-3 protein gamma
G: TSASTTVPVTTATTTTTSTW O-GlcNac peptide
P: TSASTTVPVTTATTTTTSTW O-GlcNac peptide
T: TSASTTVPVTTATTTTTSTW O-GlcNac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,77112
ポリマ－172,1079
非ポリマー6643
水00
1
A: 14-3-3 protein gamma
D: 14-3-3 protein gamma
G: TSASTTVPVTTATTTTTSTW O-GlcNac peptide
P: TSASTTVPVTTATTTTTSTW O-GlcNac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8276
ポリマ－59,3844
非ポリマー4422
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 14-3-3 protein gamma
C: 14-3-3 protein gamma
T: TSASTTVPVTTATTTTTSTW O-GlcNac peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5904
ポリマ－57,3693
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: 14-3-3 protein gamma
F: 14-3-3 protein gamma


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3542
ポリマ－55,3542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.200, 121.200, 310.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein gamma / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27676.920 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61981
#2: タンパク質・ペプチド TSASTTVPVTTATTTTTSTW O-GlcNac peptide


分子量: 2015.132 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 29% PEG 4000, 200 mM sodium acetate, 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→112.923 Å / Num. obs: 32119 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 97.7 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.115 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 3.35→3.53 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 4440 / CC1/2: 0.53 / Rpim(I) all: 0.613 / Rrim(I) all: 1.003 / Rsym value: 0.785 / % possible all: 91.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
MOSFLMデータ収集
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5USK

5usk
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.35→112.923 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2848 1998 6.23 %
Rwork0.2338 --
obs0.237 32075 93.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→112.923 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11646 0 42 0 11688
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311859
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.46616017
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9824511
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021803
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022076
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3499-3.43370.3941270.35421913X-RAY DIFFRACTION85
3.4337-3.52650.37891430.32792145X-RAY DIFFRACTION96
3.5265-3.63030.34481440.30832169X-RAY DIFFRACTION97
3.6303-3.74750.33991430.28952161X-RAY DIFFRACTION95
3.7475-3.88150.33851390.27972087X-RAY DIFFRACTION93
3.8815-4.03690.28521340.25292034X-RAY DIFFRACTION90
4.0369-4.22060.31751440.25292167X-RAY DIFFRACTION96
4.2206-4.44310.28931450.23992181X-RAY DIFFRACTION96
4.4431-4.72150.28881440.22872169X-RAY DIFFRACTION95
4.7215-5.08610.29711400.22732100X-RAY DIFFRACTION91
5.0861-5.59790.30741470.23962214X-RAY DIFFRACTION97
5.5979-6.40780.28211470.24322208X-RAY DIFFRACTION94
6.4078-8.07290.24681480.21262227X-RAY DIFFRACTION94
8.0729-112.9870.23451530.18092302X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 48.6304 Å / Origin y: -14.4459 Å / Origin z: 15.435 Å
111213212223313233
T0.5416 Å20.0329 Å2-0.0256 Å2-0.4416 Å20.0926 Å2--0.5284 Å2
L0.0305 °20.038 °2-0.089 °2-0.008 °20.1514 °2--0.3032 °2
S0.0238 Å °-0.0432 Å °-0.0182 Å °0.0179 Å °-0.0353 Å °-0.0338 Å °-0.0133 Å °-0.0732 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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