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- PDB-6bt1: Structure of the human Nocturnin catalytic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bt1
タイトルStructure of the human Nocturnin catalytic domain
要素Nocturnin
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Hydrolase / EEP Superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


nocturnin / NADP phosphatase activity / NADPH phosphatase activity / poly(A)-specific ribonuclease activity / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / NADP metabolic process / : / P-body assembly / mRNA stabilization / regulation of embryonic development ...nocturnin / NADP phosphatase activity / NADPH phosphatase activity / poly(A)-specific ribonuclease activity / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / NADP metabolic process / : / P-body assembly / mRNA stabilization / regulation of embryonic development / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of osteoblast differentiation / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / P-body / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / 3'-5'-RNA exonuclease activity / transcription by RNA polymerase II / response to lipopolysaccharide / negative regulation of gene expression / mRNA binding / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nocturnin, deadenylase domain / : / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Abshire, E.T. / Chasseur, J. / Del Rizzo, P. / Trievel, R.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号
Edward Mallinckrodt Jr. Foundation 米国
Michigan Nutrition and Obesity Research Center 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM008597 米国
American Heart Association16PRE26700002 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2018
タイトル: The structure of human Nocturnin reveals a conserved ribonuclease domain that represses target transcript translation and abundance in cells.
著者: T Abshire, E. / Chasseur, J. / Bohn, J.A. / Del Rizzo, P.A. / Freddolino, P.L. / Goldstrohm, A.C. / Trievel, R.C.
履歴
登録2017年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nocturnin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7303
ポリマ-35,6811
非ポリマー492
4,738263
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.900, 61.900, 155.483
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-786-

HOH

21A-825-

HOH

31A-828-

HOH

41A-856-

HOH

51A-857-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Nocturnin / Carbon catabolite repression 4-like protein / Circadian deadenylase NOC


分子量: 35681.305 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 120-431 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NOCT, CCR4, CCRN4L, NOC / プラスミド: pSumo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: Q9UK39, poly(A)-specific ribonuclease
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.07 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 3', 5' Adenosine Diphosphate, Magnesium Chloride, Tris, Sodium Citrate, PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→42.1 Å / Num. obs: 51337 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 23.8 Å2 / Net I/σ(I): 15.781
反射 シェル解像度: 1.48→1.51 Å / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.68 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.48→42.132 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1865 2562 5 %
Rwork0.1511 --
obs0.1529 51241 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→42.132 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2329 0 2 263 2594
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062413
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.033299
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.787870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005431
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.50850.25161370.18872600X-RAY DIFFRACTION97
1.5085-1.53930.23621380.15972629X-RAY DIFFRACTION100
1.5393-1.57280.24251400.14652654X-RAY DIFFRACTION100
1.5728-1.60940.19281390.13652643X-RAY DIFFRACTION100
1.6094-1.64960.20071420.12782689X-RAY DIFFRACTION100
1.6496-1.69420.18011390.11982649X-RAY DIFFRACTION100
1.6942-1.74410.17331420.11552683X-RAY DIFFRACTION100
1.7441-1.80040.16081400.11682673X-RAY DIFFRACTION100
1.8004-1.86470.16821400.11852677X-RAY DIFFRACTION100
1.8647-1.93940.1891430.12112697X-RAY DIFFRACTION100
1.9394-2.02760.15791410.1252684X-RAY DIFFRACTION100
2.0276-2.13450.17941420.13142716X-RAY DIFFRACTION100
2.1345-2.26830.17761420.13782698X-RAY DIFFRACTION100
2.2683-2.44340.21041440.152714X-RAY DIFFRACTION100
2.4434-2.68920.21211450.16572751X-RAY DIFFRACTION100
2.6892-3.07830.19891440.17462752X-RAY DIFFRACTION100
3.0783-3.87790.191490.162804X-RAY DIFFRACTION100
3.8779-42.14940.16641550.16882966X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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