[日本語] English
万見
- PDB-6bp9: HSPB5 alpha-crystallin domain mutant R120G-ACD -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bp9
タイトルHSPB5 alpha-crystallin domain mutant R120G-ACD
要素Alpha-crystallin B chain
キーワードCHAPERONE / cataract-causing heat shock protein alpha-crystallin B Chain beta sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of intracellular transport / apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of programmed cell death / cardiac myofibril / tubulin complex assembly / structural constituent of eye lens / negative regulation of amyloid fibril formation / M band / lens development in camera-type eye ...microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of intracellular transport / apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of programmed cell death / cardiac myofibril / tubulin complex assembly / structural constituent of eye lens / negative regulation of amyloid fibril formation / M band / lens development in camera-type eye / muscle organ development / actin filament bundle / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / HSF1-dependent transactivation / stress-activated MAPK cascade / negative regulation of protein-containing complex assembly / muscle contraction / synaptic membrane / glutathione metabolic process / response to hydrogen peroxide / cellular response to gamma radiation / negative regulation of cell growth / Z disc / unfolded protein binding / response to estradiol / amyloid-beta binding / protein folding / response to heat / protein refolding / microtubule binding / dendritic spine / perikaryon / response to hypoxia / lysosome / protein stabilization / negative regulation of gene expression / axon / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-crystallin B chain, ACD domain / : / Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-crystallin B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Rajagopal, P. / Klevit, R.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)RO! EY017370 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: HSPB5 alpha-crystallin domain mutant R120G-ACD
著者: Rajagopal, P. / Klevit, R.E.
履歴
登録2017年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alpha-crystallin B chain
B: Alpha-crystallin B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1992
ポリマ－20,1992
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2870 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area9690 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)8 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1medoid

-
要素

#1: タンパク質 Alpha-crystallin B chain / Alpha(B)-crystallin / Heat shock protein beta-5 / HspB5 / Renal carcinoma antigen NY-REN-27 / ...Alpha(B)-crystallin / Heat shock protein beta-5 / HspB5 / Renal carcinoma antigen NY-REN-27 / Rosenthal fiber component


分子量: 10099.370 Da / 分子数: 2 / 変異: R120G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRYAB, CRYA2, HSPB5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02511

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic43D NOESY
122isotropic23D HNCA
133isotropic23D HNCA
141isotropic23D HNCO
153isotropic23D HN(CA)CB
163isotropic23D HN(COCA)CB
173isotropic23D HN(CO)CA
181isotropic53D (H)CCH-TOCSY

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-13C; U-15N] HSPB5 mutant R120G-ACD, 50 mM no label sodium phosphate, 100 mM no label sodium chloride, 100 uM no label EDTA, 1 mM no label PMSF, 90% H2O/10% D2O13C_15N_sample90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-13C; U-15N; 50%-2H] HSPB5 mutant R120G-ACD, 50 mM no label sodium phosphate, 100 mM no label sodium chloride, 100 uM no label EDTA, 1 mM no label PMSF, 90% H2O/10% D2O13C15N2H_50sample90% H2O/10% D2O
solution31 mM [U-13C; U-15N; U-2H] HSPB5 mutant R120G-ACD, 50 mM no label sodium phosphate, 100 mM no label sodium chloride, 100 uM no label EDTA, 1 mM no label PMSF, 90% H2O/10% D2O13C15N2H_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMHSPB5 mutant R120G-ACD[U-13C; U-15N]1
50 mMsodium phosphateno label1
100 mMsodium chlorideno label1
100 uMEDTAno label1
1 mMPMSFno label1
1 mMHSPB5 mutant R120G-ACD[U-13C; U-15N; 50%-2H]2
50 mMsodium phosphateno label2
100 mMsodium chlorideno label2
100 uMEDTAno label2
1 mMPMSFno label2
1 mMHSPB5 mutant R120G-ACD[U-13C; U-15N; U-2H]3
50 mMsodium phosphateno label3
100 mMsodium chlorideno label3
100 uMEDTAno label3
1 mMPMSFno label3
試料状態イオン強度: 100mM NaCl mM / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III5003
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS8002
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS9004
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS6005

-
解析

NMR software
名称開発者分類
CSRosettaDavid Bakerstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: medoid
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 8

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る