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- PDB-6bny: TBK1 in complex with tetrazole analog of amlexanox -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bny
タイトルTBK1 in complex with tetrazole analog of amlexanox
要素Serine/threonine-protein kinase TBK1
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / TBK1 / kinase / amlexanox / obesity / diabetes / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


IRF3 mediated activation of type 1 IFN / STAT6-mediated induction of chemokines / positive regulation of xenophagy / serine/threonine protein kinase complex / dendritic cell proliferation / regulation of type I interferon production / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / cGAS/STING signaling pathway ...IRF3 mediated activation of type 1 IFN / STAT6-mediated induction of chemokines / positive regulation of xenophagy / serine/threonine protein kinase complex / dendritic cell proliferation / regulation of type I interferon production / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / cGAS/STING signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / toll-like receptor 4 signaling pathway / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / antiviral innate immune response / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of type I interferon production / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of autophagy / negative regulation of TORC1 signaling / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / positive regulation of TORC1 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activation of innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / phosphoprotein binding / Regulation of TNFR1 signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / response to virus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / TRAF3-dependent IRF activation pathway / peptidyl-serine phosphorylation / protein phosphatase binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / Potential therapeutics for SARS / nucleic acid binding / non-specific serine/threonine protein kinase / defense response to Gram-positive bacterium / protein kinase activity / inflammatory response / negative regulation of gene expression / protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #420 / TANK binding kinase 1, ubiquitin-like domain / TANK-binding kinase 1, coiled-coil domain 1 / TANK-binding kinase 1 coiled-coil domain 1 / TANK binding kinase 1 ubiquitin-like domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #420 / TANK binding kinase 1, ubiquitin-like domain / TANK-binding kinase 1, coiled-coil domain 1 / TANK-binding kinase 1 coiled-coil domain 1 / TANK binding kinase 1 ubiquitin-like domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E0M / Serine/threonine-protein kinase TBK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.341 Å
データ登録者Beyett, T.S. / Tesmer, J.J.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 DK100319 米国
引用ジャーナル: Mol. Pharmacol. / 年: 2018
タイトル: Carboxylic Acid Derivatives of Amlexanox Display Enhanced Potency toward TBK1 and IKKepsilonand Reveal Mechanisms for Selective Inhibition.
著者: Beyett, T.S. / Gan, X. / Reilly, S.M. / Chang, L. / Gomez, A.V. / Saltiel, A.R. / Showalter, H.D. / Tesmer, J.J.G.
履歴
登録2017年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase TBK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3482
ポリマ－76,0261
非ポリマー3221
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area32460 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)134.761, 134.761, 85.285
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase TBK1 / NF-kappa-B-activating kinase / T2K / TANK-binding kinase 1


分子量: 76025.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBK1, NAK / プラスミド: pH7pFB / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UHD2, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-E0M / 2-amino-7-(propan-2-yl)-3-(1H-tetrazol-5-yl)-5H-[1]benzopyrano[2,3-b]pyridin-5-one


分子量: 322.321 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14N6O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 4% PEG 8000 / PH範囲: 7.0-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月21日
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.34→48.159 Å / Num. obs: 13252 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.958 % / Biso Wilson estimate: 112.27 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rrim(I) all: 0.142 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 16.22 / Num. measured all: 145217
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.34-3.5410.5981.5071.7622362213321100.7151.58398.9
3.54-3.7911.2170.8563.6821884195119510.9310.897100
3.79-4.0911.1820.4586.9620956187418740.9790.48100
4.09-4.4711.2830.20613.3719080169116910.9950.216100
4.47-511.1980.12519.6417625157415740.9980.131100
5-5.7611.1110.11621.0415178136613660.9970.122100
5.76-7.0310.9540.09225.4312970118411840.9980.097100
7.03-9.8310.5120.03947.5598189349340.9990.041100
9.83-48.1599.4080.02960.3653445765680.9990.03198.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.84 Å48.16 Å
Translation6.84 Å48.16 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IM0

4im0


解像度: 3.341→48.159 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2874 2510 10.05 %
Rwork0.2266 22476 -
obs0.2328 24986 99.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 255.28 Å2 / Biso mean: 133.1642 Å2 / Biso min: 74.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.341→48.159 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4932 0 24 0 4956
Biso mean--96.57 --
残基数----609
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025060
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4866834
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039758
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003868
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.4923043
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.3406-3.40490.34811310.35881166129788
3.4049-3.47430.43921380.346112391377100
3.4743-3.54990.37511380.328612601398100
3.5499-3.63240.35351340.310312591393100
3.6324-3.72320.3451420.290712371379100
3.7232-3.82380.33031420.260712641406100
3.8238-3.93630.28631260.260212051331100
3.9363-4.06330.38281440.255112761420100
4.0633-4.20850.30561540.231612911445100
4.2085-4.37680.30261360.213312071343100
4.3768-4.57590.3091490.201712761425100
4.5759-4.81690.27641300.190513001430100
4.8169-5.11840.24551420.208611961338100
5.1184-5.51310.3211370.234812801417100
5.5131-6.06690.31141440.258712591403100
6.0669-6.94260.30461360.25412651401100
6.9426-8.73840.23971480.20212441392100
8.7384-48.16420.21841390.16791252139199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2652-0.6256-0.25512.974-1.18943.9221-0.31150.3264-0.1684-0.2655-0.0467-0.9160.26530.38450.38160.7666-0.12540.03660.6365-0.04151.0905-2.8637-47.1502-9.4969
21.52731.5660.33876.07811.69370.54910.04380.07420.09370.6955-0.1470.85970.2708-0.00260.02851.1999-0.2821-0.17850.67550.1341.1415-27.2486-65.113211.3996
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 407 )A1 - 407
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 408 through 657 )A408 - 657

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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