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万見
- PDB-6bnh: Solution NMR structures of BRD4 ET domain with JMJD6 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bnh
タイトルSolution NMR structures of BRD4 ET domain with JMJD6 peptide
要素
  • Bifunctional arginine demethylase and lysyl-hydroxylase JMJD6
  • Bromodomain-containing protein 4
キーワードTRANSCRIPTION/OXIDOREDUCTASE / RNA / BET / Complex / TRANSCRIPTION-OXIDOREDUCTASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine hydroxylation to 5-hydroxy-L-lysine / histone H3R2 demethylase activity / peptidyl-lysine 5-dioxygenase activity / histone H4R3 demethylase activity / protein demethylase activity / recognition of apoptotic cell / negative regulation of protein homooligomerization / oxidative RNA demethylation / oxidative RNA demethylase activity / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む ...peptidyl-lysine hydroxylation to 5-hydroxy-L-lysine / histone H3R2 demethylase activity / peptidyl-lysine 5-dioxygenase activity / histone H4R3 demethylase activity / protein demethylase activity / recognition of apoptotic cell / negative regulation of protein homooligomerization / oxidative RNA demethylation / oxidative RNA demethylase activity / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / macrophage activation / membraneless organelle assembly / transcription regulator activator activity / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / sprouting angiogenesis / Protein hydroxylation / RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / histone demethylase activity / negative regulation by host of viral transcription / erythrocyte development / phagocytosis / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / RNA splicing / histone reader activity / condensed nuclear chromosome / kidney development / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / lung development / HDMs demethylate histones / protein homooligomerization / mRNA processing / p53 binding / signaling receptor activity / retina development in camera-type eye / heart development / chromosome / regulation of inflammatory response / T cell differentiation in thymus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / single-stranded RNA binding / cell surface receptor signaling pathway / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / iron ion binding / ribonucleoprotein complex / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat I ...: / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain-containing protein 4 / Bifunctional arginine demethylase and lysyl-hydroxylase JMJD6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Konuma, T. / Yu, D. / Zhao, C. / Ju, Y. / Sharma, R. / Ren, C. / Zhang, Q. / Zhou, M.-M. / Zeng, L.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural Mechanism of the Oxygenase JMJD6 Recognition by the Extraterminal (ET) Domain of BRD4.
著者: Konuma, T. / Yu, D. / Zhao, C. / Ju, Y. / Sharma, R. / Ren, C. / Zhang, Q. / Zhou, M.M. / Zeng, L.
履歴
登録2017年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
B: Bifunctional arginine demethylase and lysyl-hydroxylase JMJD6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5422
ポリマ－11,5422
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1460 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6540 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 9745.136 Da / 分子数: 1 / 断片: ET domain residues 601-683 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60885
#2: タンパク質・ペプチド Bifunctional arginine demethylase and lysyl-hydroxylase JMJD6 / Histone arginine demethylase JMJD6 / JmjC domain-containing protein 6 / Jumonji domain-containing ...Histone arginine demethylase JMJD6 / JmjC domain-containing protein 6 / Jumonji domain-containing protein 6 / Lysyl-hydroxylase JMJD6 / Peptide-lysine 5-dioxygenase JMJD6 / Phosphatidylserine receptor / Protein PTDSR


分子量: 1797.156 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 84-96 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JMJD6, KIAA0585, PTDSR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6NYC1, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q6NYC1, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic32D 1H-15N HSQC
121isotropic33D HN(CA)CB
131isotropic33D CBCA(CO)NH
141isotropic23D 1H-15N NOESY
152isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
162isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
172isotropic13D filtered 1H-13C NOESY aliphatic
182isotropic13D filtered 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution110 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM [U-100% 2H] DTT, 95% H2O/5% D2O13C_15N_sample195% H2O/5% D2O
solution210 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM [U-100% 2H] DTT, 100% D2O13C_15N_sample2100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
10 mMsodium phosphatenatural abundance1
100 mMsodium chloridenatural abundance1
2 mMDTT[U-100% 2H]1
10 mMsodium phosphatenatural abundance2
100 mMsodium chloridenatural abundance2
2 mMDTT[U-100% 2H]2
試料状態Ionic strength units: Not defined / Label: sample_conditions_1 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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