[日本語] English
万見
- PDB-6bkg: Human LigIV catalytic domain with bound DNA-adenylate intermediat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bkg
タイトルHuman LigIV catalytic domain with bound DNA-adenylate intermediate in closed conformation
要素
  • DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
  • DNA (5'-D(P*(AMP)P*GP*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
  • DNA ligase 4
キーワードLIGASE/DNA / DNA double-strand break repair / ligase / nonhomologous end-joining / LIGASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex ...positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / V(D)J recombination / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / positive regulation of neurogenesis / cellular response to lithium ion / DNA biosynthetic process / 2-LTR circle formation / ligase activity / somatic stem cell population maintenance / response to X-ray / chromosome organization / condensed chromosome / neurogenesis / central nervous system development / stem cell proliferation / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / establishment of integrated proviral latency / positive regulation of fibroblast proliferation / double-strand break repair / T cell differentiation in thymus / fibroblast proliferation / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / magnesium ion binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. ...DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA ligase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.402 Å
データ登録者Moon, A.F. / Tumbale, P.P. / Schellenberg, M.J. / Williams, R.S. / Williams, J.G. / Kunkel, T.A. / Pedersen, L.C. / Bebenek, B.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)1ZIA ES 102645 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)Z01 ES065070 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)1Z01 ES102765 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZES102488-09 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structures of DNA-bound human ligase IV catalytic core reveal insights into substrate binding and catalysis.
著者: Kaminski, A.M. / Tumbale, P.P. / Schellenberg, M.J. / Williams, R.S. / Williams, J.G. / Kunkel, T.A. / Pedersen, L.C. / Bebenek, K.
履歴
登録2017年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02019年7月17日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_poly / entity_poly_seq / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _ndb_struct_na_base_pair.i_label_seq_id / _ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_seq_id_1 / _ndb_struct_na_base_pair_step.i_label_seq_id_2 / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 2.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 4
P: DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3')
T: DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
D: DNA (5'-D(P*(AMP)P*GP*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,1899
ポリマ－81,6864
非ポリマー5035
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7490 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area28760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.657, 102.747, 110.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DNA ligase 4 / DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 4


分子量: 70695.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / プラスミド: pOPINS / 詳細 (発現宿主): N-terminal SUMO fusion tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)

-
DNA鎖 , 3種, 3分子 PTD

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3')


分子量: 3365.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')


分子量: 5486.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(P*(AMP)P*GP*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')


分子量: 2138.423 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 117分子

#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 78.2mM HEPES pH 7.5, 15.64% PEG4000, 7.82% isopropanol, 13.8% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月22日 / 詳細: ROSENBAUM-ROCK VERTICAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATOR HIGH-RESOLUTION DOUBLE-CRYSTAL SI(220) SAGITTAL FOCUSING
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 32742 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.798 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.07 / Rsym value: 0.065 / Χ2: 0.928 / Net I/σ(I): 31.16
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 7.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.45 / Num. unique obs: 1598 / CC1/2: 0.798 / Rpim(I) all: 0.334 / Rrim(I) all: 0.911 / Rsym value: 0.846 / Χ2: 0.898 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3W5O

3w5o


解像度: 2.402→39.2 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 25.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1626 4.98 %random
Rwork0.2014 ---
obs0.2036 32630 99.35 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.402→39.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4625 754 7 112 5498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035602
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5857738
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7563253
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04875
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004852
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4019-2.47260.37241160.26782376X-RAY DIFFRACTION93
2.4726-2.55240.3261420.26592539X-RAY DIFFRACTION100
2.5524-2.64360.30091320.26862571X-RAY DIFFRACTION100
2.6436-2.74940.30211340.26042582X-RAY DIFFRACTION100
2.7494-2.87450.30081310.25732554X-RAY DIFFRACTION100
2.8745-3.0260.30251410.24712578X-RAY DIFFRACTION100
3.026-3.21550.26931310.21912598X-RAY DIFFRACTION100
3.2155-3.46360.22751440.19662559X-RAY DIFFRACTION100
3.4636-3.81190.2281290.18532629X-RAY DIFFRACTION100
3.8119-4.36290.22341410.16232613X-RAY DIFFRACTION100
4.3629-5.49430.18291350.16142645X-RAY DIFFRACTION100
5.4943-39.20510.22161500.18442760X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1503-0.59570.15992.3059-0.52342.1052-0.0145-0.2392-0.3110.03860.01640.50380.1234-0.18420.00510.2293-0.02280.02320.30960.03160.4475-34.3609-7.443319.1284
21.63270.4668-0.35263.32750.18010.9636-0.00740.0944-0.0572-0.02140.0702-0.20890.16790.119700.31060.0549-0.00260.28850.02020.3827-1.1071-19.408914.9608
32.64840.20120.66442.9065-0.31990.7560.07230.29630.5295-0.4383-0.1046-0.2585-0.0470.1372-0.00520.3336-0.01040.07430.33420.08980.347-5.218915.6928.5474
40.57030.4776-0.27451.746-1.85772.13530.4309-0.44460.06920.26490.65080.62371.2681-0.40430.24810.62640.0211-0.0560.46220.05180.2514-14.6503-0.956524.6276
50.30830.07040.15720.5773-0.44530.31530.07380.6709-0.0729-0.25110.2233-0.0126-0.3277-0.00780.00920.45090.0660.00980.5808-0.00190.2456-18.5597-1.6816-3.1554
61.1178-0.1906-0.0920.01230.04510.02030.18770.6339-0.7163-0.25320.09060.0477-0.47550.5710.00220.528-0.0161-0.05560.4954-0.03730.2535-18.1717-1.7941-1.3025
70.36920.01420.05220.40290.12910.61440.2576-0.61640.19530.61880.3204-0.20630.25470.18780.05280.4384-0.03720.02790.34150.02340.2155-10.98881.988923.9755
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 7:237)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 238:458)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 459:616)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain T and resid 1:7)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain T and resid 8:18)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain P and resid 1:11)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain D and resid 2:8)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る