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- PDB-6bja: Crystal structure of Acat5 thiolase from Ascaris suum in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bja
タイトルCrystal structure of Acat5 thiolase from Ascaris suum in complex with coenzyme A
要素Acetyl-CoA acetyltransferase A
キーワードTRANSFERASE / thiolase
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / fatty acid beta-oxidation / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal ...Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / COENZYME A / Acetyl-CoA acetyltransferase A
類似検索 - 構成要素
生物種Ascaris suum (かいちゅう)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6000144811 Å
データ登録者Blaisse, M.R. / Fu, B. / Chang, M.C.Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1413862 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Structural and Biochemical Studies of Substrate Selectivity in Ascaris suum Thiolases.
著者: Blaisse, M.R. / Fu, B. / Chang, M.C.Y.
履歴
登録2017年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA acetyltransferase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8193
ポリマ－41,9921
非ポリマー8272
水6,756375
1
A: Acetyl-CoA acetyltransferase A
ヘテロ分子

A: Acetyl-CoA acetyltransferase A
ヘテロ分子

A: Acetyl-CoA acetyltransferase A
ヘテロ分子

A: Acetyl-CoA acetyltransferase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,27512
ポリマ－167,9694
非ポリマー3,3068
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area18470 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area48920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.6615, 111.78, 112.756
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-511-

HOH

21A-773-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA acetyltransferase A


分子量: 41992.234 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 28-421 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ascaris suum (かいちゅう) / プラスミド: pET23a-AsAcat5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(de3) / 参照: UniProt: F1L3N8
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.89 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 2 M sodium malonate, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115869 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→79.4 Å / Num. obs: 59736 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 17.5342589252 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 15.67
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.286 / Mean I/σ(I) obs: 3.08 / Num. unique obs: 5698 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2IB8

2ib8


解像度: 1.6000144811→79.3832142521 Å / SU ML: 0.125720945896 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33499160692 / 位相誤差: 18.2808442151
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1725668655 3071 5.14569125852 %
Rwork0.14598657155 --
obs0.147306909643 59681 99.5280501634 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 26.1902809801 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6000144811→79.3832142521 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2842 0 52 375 3269
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009837339065032935
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.333384075283985
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0506919971817477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0069277647995505
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.31123564051086
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.6250.2139734212681570.1951260739762385X-RAY DIFFRACTION94.3578322197
1.625-1.65170.2011214806411460.1861294049622492X-RAY DIFFRACTION97.7037037037
1.6517-1.68010.1720549903061350.1682231970882533X-RAY DIFFRACTION99.4780014914
1.6801-1.71070.2113891585511230.1592031001222612X-RAY DIFFRACTION99.9634502924
1.7107-1.74360.2137740055431470.1538516328172527X-RAY DIFFRACTION99.9626168224
1.7436-1.77920.1769288090461550.1555413089482559X-RAY DIFFRACTION99.9631675875
1.7792-1.81790.1545621689021490.149306048712526X-RAY DIFFRACTION99.8506905562
1.8179-1.86020.1719092807641230.1501655609122574X-RAY DIFFRACTION99.8519067012
1.8602-1.90670.2142798711241090.1516891057272590X-RAY DIFFRACTION99.962962963
1.9067-1.95830.1763733840751470.1536494017682552X-RAY DIFFRACTION100
1.9583-2.01590.1694907336571720.1411495403162531X-RAY DIFFRACTION99.9630177515
2.0159-2.0810.1531180778331360.1430409171252565X-RAY DIFFRACTION99.741506647
2.081-2.15530.1718098849941550.1463903977992564X-RAY DIFFRACTION99.6335654086
2.1553-2.24160.1740755796431110.1377841409772597X-RAY DIFFRACTION99.7789240973
2.2416-2.34370.1619049053261530.137852214182570X-RAY DIFFRACTION99.8899486427
2.3437-2.46720.1595902147781360.1448511782512577X-RAY DIFFRACTION99.8895434462
2.4672-2.62180.181313270256860.1461778664472647X-RAY DIFFRACTION99.9268738574
2.6218-2.82430.171028694921670.150796479862558X-RAY DIFFRACTION99.8534261634
2.8243-3.10850.1539167332511570.1577977192992615X-RAY DIFFRACTION99.9639379733
3.1085-3.55830.1795505865381230.1456119224762619X-RAY DIFFRACTION99.9635435654
3.5583-4.4830.156538947631520.1228812637322638X-RAY DIFFRACTION100
4.483-79.48110.1938115818411320.1496333148142779X-RAY DIFFRACTION99.8627787307

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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