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- PDB-6bev: Human Single Domain Sulfurtranferase TSTD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bev
タイトルHuman Single Domain Sulfurtranferase TSTD1
要素Thiosulfate sulfurtransferase/rhodanese-like domain-containing protein 1
キーワードTRANSFERASE / Sulfurtransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


thiosulfate-thiol sulfurtransferase activity / 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルフルトランスキナーゼ類 / sulfide oxidation, using sulfide:quinone oxidoreductase / Sulfide oxidation to sulfate / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / perinuclear region of cytoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thiosulfate:glutathione sulfurtransferase, mammal / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiosulfate:glutathione sulfurtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.043 Å
データ登録者Motl, N. / Akey, D.L. / Smith, J.L. / Banerjee, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM112455 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008353 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Thiosulfate sulfurtransferase-like domain-containing 1 protein interacts with thioredoxin.
著者: Libiad, M. / Motl, N. / Akey, D.L. / Sakamoto, N. / Fearon, E.R. / Smith, J.L. / Banerjee, R.
履歴
登録2017年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年2月14日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiosulfate sulfurtransferase/rhodanese-like domain-containing protein 1
B: Thiosulfate sulfurtransferase/rhodanese-like domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4312
ポリマ－29,4312
非ポリマー00
水8,161453
1
A: Thiosulfate sulfurtransferase/rhodanese-like domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7161
ポリマ－14,7161
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Thiosulfate sulfurtransferase/rhodanese-like domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7161
ポリマ－14,7161
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.903, 40.246, 47.201
Angle α, β, γ (deg.)113.310, 90.200, 117.500
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Thiosulfate sulfurtransferase/rhodanese-like domain-containing protein 1


分子量: 14715.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSTD1, KAT / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NFU3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 453 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.6 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.09 M sodium cacodylate, pH 6.5, 0.1 M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.7293 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7293 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.04→23.403 Å / Num. obs: 101056 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.965 % / Biso Wilson estimate: 11.07 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Rrim(I) all: 0.033 / Χ2: 1.046 / Net I/σ(I): 24.19 / Num. measured all: 703860
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.04-1.116.5940.5672.1910319817091156510.9530.61691.6
1.11-1.187.2820.2885.2711094916107152370.9830.3194.6
1.18-1.286.9020.1838.419824214913142340.9880.19895.4
1.28-1.47.0750.12312.619345913746132090.9940.13396.1
1.4-1.567.1610.07919.938601212426120110.9970.08696.7
1.56-1.816.5120.0530.536944710943106650.9980.05497.5
1.81-2.217.0560.02854.23640579262907910.03198
2.21-3.127.250.0280.16511427160705410.02298.5
3.12-23.4036.9850.016107.55273543959391610.01798.9

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
SOLVE位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.043→23.403 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 16.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1441 3935 1.99 %
Rwork0.1301 193972 -
obs0.1304 100881 93.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 159.69 Å2 / Biso mean: 18.8192 Å2 / Biso min: 3.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.043→23.403 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1739 0 0 547 2286
Biso mean---33.73 -
残基数----227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9812739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074286
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.169773
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.0432-1.05590.41891310.42686237636884
1.0559-1.06920.34731290.34916377650687
1.0692-1.08330.31411340.28766651678589
1.0833-1.09820.25651380.24986774691291
1.0982-1.11380.20571430.22486691683492
1.1138-1.13050.21041350.2056874700993
1.1305-1.14810.21641310.19966907703893
1.1481-1.1670.20341500.20126800695093
1.167-1.18710.20551290.18057024715394
1.1871-1.20870.23021390.16736797693693
1.2087-1.23190.16831490.15766901705094
1.2319-1.25710.14091440.1437015715994
1.2571-1.28440.13161460.1396911705794
1.2844-1.31430.16321290.1357060718994
1.3143-1.34710.15891450.13076997714295
1.3471-1.38350.16081400.12366939707995
1.3835-1.42430.16511440.12586993713795
1.4243-1.47020.11851480.11547004715295
1.4702-1.52280.15271510.11067088723995
1.5228-1.58370.13621310.10826923705495
1.5837-1.65580.11751440.11037067721196
1.6558-1.7430.11621350.10857108724396
1.743-1.85220.1291480.11817039718796
1.8522-1.99510.11421440.12157121726596
1.9951-2.19580.12241440.10997142728697
2.1958-2.51320.14851510.11527223737497
2.5132-3.16510.12331460.12357225737198
3.1651-23.4090.14981370.12787084722196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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