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- PDB-6bdy: Crystal Structure of the MetH Reactivation Domain bound to Sinefungin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bdy
タイトルCrystal Structure of the MetH Reactivation Domain bound to Sinefungin
要素Methionine synthase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / C-terminal domain / reactivation domain / MetH-sinefungin / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine synthase / methionine synthase activity / homocysteine metabolic process / methionine biosynthetic process / cobalamin binding / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / methylation / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cobalamin-dependent Methionine Synthase; domain 2 / Cobalamin-dependent Methionine Synthase, domain 2 / Cobalamin-dependent Methionine Synthase; domain 1 / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12 dependent methionine synthase, activation domain / AdoMet activation domain profile. / Cobalamin-dependent methionine synthase / Methionine synthase, B12-binding domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain superfamily ...Cobalamin-dependent Methionine Synthase; domain 2 / Cobalamin-dependent Methionine Synthase, domain 2 / Cobalamin-dependent Methionine Synthase; domain 1 / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12 dependent methionine synthase, activation domain / AdoMet activation domain profile. / Cobalamin-dependent methionine synthase / Methionine synthase, B12-binding domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain superfamily / B12-binding N-terminal domain profile. / B12 binding domain / Homocysteine-binding domain / Homocysteine-binding domain superfamily / Homocysteine S-methyltransferase / Homocysteine-binding domain profile. / : / Cobalamin (vitamin B12)-binding module, cap domain / B12 binding domain / Methionine synthase domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / Pterin-binding domain / Pterin binding enzyme / Pterin-binding domain profile. / Dihydropteroate synthase-like / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / Methionine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.512 Å
データ登録者Fick, R.J. / Vander Lee, L.P. / Trievel, R.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1508492 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Water-Mediated Carbon-Oxygen Hydrogen Bonding Facilitates S-Adenosylmethionine Recognition in the Reactivation Domain of Cobalamin-Dependent Methionine Synthase.
著者: Fick, R.J. / Clay, M.C. / Vander Lee, L. / Scheiner, S. / Al-Hashimi, H. / Trievel, R.C.
履歴
登録2017年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methionine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2752
ポリマ－37,8931
非ポリマー3811
水7,963442
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.350, 61.577, 139.877
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Methionine synthase / 5-methyltetrahydrofolate--homocysteine methyltransferase / Methionine synthase / vitamin-B12-dependent / MS


分子量: 37893.293 Da / 分子数: 1 / 断片: reactivation domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: metH, b4019, JW3979 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P13009, methionine synthase
#2: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE


分子量: 381.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.56 % / Mosaicity: 1.903 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 28% PEG 6000, 100mM Tris pH 7.3, 300mM magnesium acetate:15mg/mL protein, 3mM sinefungin, 10mM Tris 7.2, 10mM EDTA, 2:2uL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 51658 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 15.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 1.021 / Net I/σ(I): 13.7 / Num. measured all: 302238
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.534.50.2822690.9590.140.3150.93287.7
1.53-1.554.80.25224190.9660.1230.2820.99294.3
1.55-1.585.30.23625120.9780.1080.261.0296.9
1.58-1.625.80.21825490.9780.0980.241.01599.8
1.62-1.6560.19826130.9870.0870.2171.024100
1.65-1.696.20.17225420.990.0750.1881.052100
1.69-1.736.20.15726260.990.0690.1721.063100
1.73-1.786.20.13525700.9910.0590.1471.022100
1.78-1.836.30.12525930.9920.0540.1371.082100
1.83-1.896.20.11125980.9930.0490.1220.99399.9
1.89-1.966.20.09925980.9950.0440.1090.994100
1.96-2.046.10.09126000.9950.040.11.02100
2.04-2.136.10.08226010.9960.0360.091.03399.9
2.13-2.2460.07526480.9960.0330.0821.07799.9
2.24-2.3860.0726200.9950.0310.0771.038100
2.38-2.565.90.06726310.9950.030.0730.98599.8
2.56-2.825.80.05926220.9960.0270.0651.03599.8
2.82-3.235.70.05326730.9970.0240.0581.04699.8
3.23-4.075.80.04526870.9980.020.0490.97399.3
4.07-505.50.03726870.9980.0170.0410.96193.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.36 Å32.55 Å
Translation5.36 Å32.55 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdbid 1MSK

1msk


解像度: 1.512→32.553 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 19.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1859 2579 5 %
Rwork0.1437 --
obs0.1458 51571 97.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 70.03 Å2 / Biso mean: 24.2995 Å2 / Biso min: 10.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.512→32.553 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2563 0 27 442 3032
Biso mean--18.79 38.75 -
残基数----326
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012712
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0423711
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008489
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.3212170
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5123-1.54130.3131080.23112056216475
1.5413-1.57280.20961350.1742557269294
1.5728-1.6070.20281420.15122697283998
1.607-1.64440.19941440.134327252869100
1.6444-1.68550.19051430.129327452888100
1.6855-1.73110.191450.127627532898100
1.7311-1.7820.21921440.129727402884100
1.782-1.83950.191460.137227652911100
1.8395-1.90530.20521450.140627562901100
1.9053-1.98150.19071450.13927552900100
1.9815-2.07170.18851470.138827762923100
2.0717-2.18090.18751440.138927602904100
2.1809-2.31750.18931470.139427822929100
2.3175-2.49640.19651480.148128042952100
2.4964-2.74750.17661480.155128142962100
2.7475-3.14480.20051480.154828142962100
3.1448-3.9610.17891500.13122842299299
3.961-32.56040.15371500.14652851300195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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