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- PDB-6bdq: Schistosoma mansoni (Blood Fluke) Sulfotransferase/CIDD-0000074 (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bdq
タイトルSchistosoma mansoni (Blood Fluke) Sulfotransferase/CIDD-0000074 (Compound 10a) Complex
要素Sulfotransferase oxamniquine resistance protein
キーワードTRANSFERASE / SULFOTRANSFERASE / PARASITE / DRUG RESISTANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity
類似検索 - 分子機能
Sulfotransferase, S. mansonii-type / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / Chem-DE7 / Sulfotransferase oxamniquine resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Taylor, A.B.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2018
タイトル: Design, Synthesis, and Characterization of Novel Small Molecules as Broad Range Antischistosomal Agents.
著者: Rugel, A. / Tarpley, R.S. / Lopez, A. / Menard, T. / Guzman, M.A. / Taylor, A.B. / Cao, X. / Kovalskyy, D. / Chevalier, F.D. / Anderson, T.J.C. / Hart, P.J. / LoVerde, P.T. / McHardy, S.F.
履歴
登録2017年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id
改定 2.02021年4月7日Group: Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfotransferase oxamniquine resistance protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6713
ポリマ－29,9931
非ポリマー6782
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12780 Å2
2
A: Sulfotransferase oxamniquine resistance protein
ヘテロ分子

A: Sulfotransferase oxamniquine resistance protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3426
ポリマ－59,9852
非ポリマー1,3574
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area23090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.447, 38.668, 54.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-526-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Sulfotransferase oxamniquine resistance protein


分子量: 29992.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: SULT-OR, Smp_089320 / プラスミド: pAG8H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 LYSS / 参照: UniProt: G4VLE5
#2: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#3: 化合物 ChemComp-DE7 / (2-nitro-4-{[(3S)-piperidin-3-yl]amino}phenyl)methanol


分子量: 251.282 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0 M SODIUM CITRATE, 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→46.48 Å / Num. obs: 26567 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rpim(I) all: 0.039 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.83→1.93 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 3841 / Rpim(I) all: 0.426 / Rsym value: 0.829 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MUA

4mua


解像度: 1.83→42.762 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.37
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2159 1999 7.54 %
Rwork0.1836 --
obs0.186 26505 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 27.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→42.762 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2109 0 45 127 2281
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062216
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9673017
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.39835
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.83-1.87580.30821410.24541725X-RAY DIFFRACTION100
1.8758-1.92650.33441420.26261735X-RAY DIFFRACTION100
1.9265-1.98320.26341380.22421700X-RAY DIFFRACTION99
1.9832-2.04720.25681420.20821739X-RAY DIFFRACTION100
2.0472-2.12040.25641380.191705X-RAY DIFFRACTION99
2.1204-2.20530.22531420.1841738X-RAY DIFFRACTION100
2.2053-2.30560.2141420.1871740X-RAY DIFFRACTION99
2.3056-2.42720.24961410.1881723X-RAY DIFFRACTION99
2.4272-2.57920.22491440.19211768X-RAY DIFFRACTION99
2.5792-2.77830.22551420.18591741X-RAY DIFFRACTION99
2.7783-3.05790.20081410.19481736X-RAY DIFFRACTION99
3.0579-3.50020.19821460.16881787X-RAY DIFFRACTION99
3.5002-4.40910.16751470.15271793X-RAY DIFFRACTION99
4.4091-42.77370.21061530.17881876X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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