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万見
- PDB-6bas: Crystal structure of Thermus thermophilus Rod shape determining p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bas
タイトルCrystal structure of Thermus thermophilus Rod shape determining protein RodA D255A mutant (Q5SIX3_THET8)
要素Peptidoglycan glycosyltransferase RodA
キーワードTRANSFERASE / Peptidoglycan Glycosyltransferase / transmembrane protein / Shape Elogation Division and Sporulation / elongasome
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid-linked peptidoglycan transporter activity / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / cell division site / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / cell division / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Probable peptidoglycan glycosyltransferase RodA/MrdB / Cell cycle, FtsW / RodA / SpoVE, conserved site / Cell cycle proteins ftsW / rodA / spoVE signature. / Probable peptidoglycan glycosyltransferase FtsW/RodA / Cell cycle protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidoglycan glycosyltransferase RodA
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.194 Å
データ登録者Sjodt, M. / Brock, K. / Dobihal, G. / Rohs, P.D.A. / Green, A.G. / Hopf, T.A. / Meeske, A.J. / Marks, D.S. / Bernhardt, T.G. / Rudner, D.Z. / Kruse, A.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U19AI109764 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structure of the peptidoglycan polymerase RodA resolved by evolutionary coupling analysis.
著者: Sjodt, M. / Brock, K. / Dobihal, G. / Rohs, P.D.A. / Green, A.G. / Hopf, T.A. / Meeske, A.J. / Srisuknimit, V. / Kahne, D. / Walker, S. / Marks, D.S. / Bernhardt, T.G. / Rudner, D.Z. / Kruse, A.C.
履歴
登録2017年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidoglycan glycosyltransferase RodA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6802
ポリマ－38,6451
非ポリマー351
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.405, 80.012, 47.827
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.06, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Peptidoglycan glycosyltransferase RodA / PGT / Cell elongation protein RodA / Cell wall polymerase / Peptidoglycan polymerase / PG polymerase


分子量: 38644.969 Da / 分子数: 1 / 変異: D255A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: rodA, TTHA1241 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SIX3, peptidoglycan glycosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 8
詳細: Reconstituted in 10:1 monoolein:cholesterol mix. Precipitant solution: 35-50% PEG 200, 100 mM NaCl, 100mM MgCl2, 0.1 M Tris pH 7.6-8.3
PH範囲: 7.6-8.3

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データ収集

回折平均測定温度: 70 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0333 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0333 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.194→40.006 Å / Num. obs: 13756 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.43 % / CC1/2: 0.996 / Rsym value: 0.171 / Net I/σ(I): 4.08
反射 シェル解像度: 3.2→3.38 Å / 冗長度: 3.35 % / Mean I/σ(I) obs: 0.44 / Num. unique obs: 1200 / CC1/2: 0.417 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2880: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BAR

6bar


解像度: 3.194→40.006 Å / SU ML: 0.64 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 41.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3024 1360 9.89 %
Rwork0.2768 --
obs0.2793 13756 91.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.194→40.006 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2201 0 1 8 2210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042255
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7513084
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5111264
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041379
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1941-3.30830.4541800.4532788X-RAY DIFFRACTION59
3.3083-3.44060.40041310.42721152X-RAY DIFFRACTION86
3.4406-3.59710.39931280.39381280X-RAY DIFFRACTION93
3.5971-3.78660.36451440.36011324X-RAY DIFFRACTION98
3.7866-4.02370.38271460.31961324X-RAY DIFFRACTION96
4.0237-4.3340.3211550.29511306X-RAY DIFFRACTION97
4.334-4.76950.27441460.25731285X-RAY DIFFRACTION96
4.7695-5.45820.29551470.25281285X-RAY DIFFRACTION95
5.4582-6.87110.34521380.29381332X-RAY DIFFRACTION98
6.8711-40.00910.22821450.211320X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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