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- PDB-6b4x: Schistosoma mansoni (Blood Fluke) Sulfotransferase, F39Y Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b4x
タイトルSchistosoma mansoni (Blood Fluke) Sulfotransferase, F39Y Mutant
要素Sulfotransferase oxamniquine resistance protein
キーワードTRANSFERASE / sulfotransferase / parasite / drug resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity
類似検索 - 分子機能
Sulfotransferase, S. mansonii-type / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / Sulfotransferase oxamniquine resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Taylor, A.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI115691 米国
引用ジャーナル: Int.J.Parasitol. / 年: 2020
タイトル: Why does oxamniquine kill Schistosoma mansoni and not S. haematobium and S. japonicum?
著者: Rugel, A.R. / Guzman, M.A. / Taylor, A.B. / Chevalier, F.D. / Tarpley, R.S. / McHardy, S.F. / Cao, X. / Holloway, S.P. / Anderson, T.J.C. / Hart, P.J. / LoVerde, P.T.
履歴
登録2017年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Author supporting evidence / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_audit_support
Item: _entity.formula_weight / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfotransferase oxamniquine resistance protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6694
ポリマ－30,0971
非ポリマー5723
水6,521362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12900 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)139.726, 39.514, 53.784
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-714-

HOH

21A-735-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Sulfotransferase oxamniquine resistance protein / Sulfotransferase


分子量: 30096.547 Da / 分子数: 1 / 変異: F39Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: SULT-OR, Smp_089320 / プラスミド: pAG8H / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 pLysS
参照: UniProt: G4VLE5, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルホトランスキナーゼ類
#2: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.31 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0 M sodium citrate, 0.1 M sodium cacodylate, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月5日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→69.86 Å / Num. obs: 52736 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rpim(I) all: 0.024 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.46→1.54 Å / 冗長度: 7.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 7581 / Rpim(I) all: 0.406 / Rsym value: 0.905 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5BYK

5byk


解像度: 1.46→69.863 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 18.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1906 2000 3.8 %
Rwork0.1505 --
obs0.152 52675 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→69.863 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2089 0 36 362 2487
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082243
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1953057
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.035850
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081343
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005380
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.46-1.49650.42781400.38033558X-RAY DIFFRACTION100
1.4965-1.5370.41621410.30873554X-RAY DIFFRACTION100
1.537-1.58220.27861410.22543602X-RAY DIFFRACTION100
1.5822-1.63330.21611410.16463553X-RAY DIFFRACTION100
1.6333-1.69170.20141400.14543549X-RAY DIFFRACTION100
1.6917-1.75940.21581420.14873585X-RAY DIFFRACTION100
1.7594-1.83950.16811420.15173604X-RAY DIFFRACTION100
1.8395-1.93650.23031410.14483579X-RAY DIFFRACTION100
1.9365-2.05780.17521430.13673613X-RAY DIFFRACTION100
2.0578-2.21670.19011430.13523627X-RAY DIFFRACTION100
2.2167-2.43980.20331430.13713625X-RAY DIFFRACTION100
2.4398-2.79290.18721430.15123648X-RAY DIFFRACTION100
2.7929-3.51870.15211460.14953700X-RAY DIFFRACTION100
3.5187-69.94310.18031540.13953878X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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