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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6b2r | |||||||||
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Title | Crystal structure of Xanthomonas campestris OleA H285A | |||||||||
![]() | (3-oxoacyl-[ACP] synthase III) x 2 | |||||||||
![]() | TRANSFERASE / Thiolase / OleA / Condensation | |||||||||
Function / homology | ![]() acyl-CoA:acyl-CoA alkyltransferase / secondary metabolite biosynthetic process / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Jensen, M.R. / Goblirsch, B.R. / Esler, M.A. / Christenson, J.K. / Mohamed, F.A. / Wackett, L.P. / Wilmot, C.M. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The role of OleA His285 in orchestration of long-chain acyl-coenzyme A substrates. Authors: Jensen, M.R. / Goblirsch, B.R. / Esler, M.A. / Christenson, J.K. / Mohamed, F.A. / Wackett, L.P. / Wilmot, C.M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 269.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 215 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 457.7 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 471.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 28.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 41 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6b2sC ![]() 6b2tC ![]() 3rowS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 38775.379 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: H285A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: ATCC 33913 / DSM 3586 / NCPPB 528 / LMG 568 / P 25 / Gene: fabH, XCC0212 / Plasmid: pET28b+ / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q8PDX2, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I | ||
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#2: Protein | Mass: 38791.379 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: H285A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: ATCC 33913 / DSM 3586 / NCPPB 528 / LMG 568 / P 25 / Gene: fabH, XCC0212 / Plasmid: pET28b+ / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q8PDX2, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I | ||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.43 Å3/Da / Density % sol: 49.43 % / Mosaicity: 0.696 ° |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.2 Details: 18% PEG 8000, 110 mM potassium phosphate dibasic, 100 mM sodium citrate pH 4.2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Feb 22, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.02235 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.77→50 Å / Num. obs: 71384 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.102 / Χ2: 0.983 / Net I/σ(I): 15.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3ROW Resolution: 1.77→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 5.111 / SU ML: 0.078 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.108 / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 100.7 Å2 / Biso mean: 26.207 Å2 / Biso min: 9.55 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.77→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.769→1.814 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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