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- PDB-6b05: The Crystal Structure of the Ferredoxin Protease FusC E83A mutant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b05
タイトルThe Crystal Structure of the Ferredoxin Protease FusC E83A mutant in complex with Arabidopsis Ferredoxin
要素
  • Ferredoxin-2, chloroplastic
  • Putative zinc protease
キーワードHYDROLASE / M16 Protease / Ferredoxin Binding / Ferredoxin Cleavage
機能・相同性
機能・相同性情報


photosynthetic acclimation / photosynthetic electron transport chain / chloroplast / metalloendopeptidase activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / electron transfer activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin [2Fe-2S], plant / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) ...Ferredoxin [2Fe-2S], plant / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferredoxin-2, chloroplastic / Zinc protease
類似検索 - 構成要素
生物種Pectobacterium atrosepticum (バクテリア)
Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Grinter, R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust106077/Z/14/Z 英国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2018
タイトル: FusC, a member of the M16 protease family acquired by bacteria for iron piracy against plants.
著者: Rhys Grinter / Iain D Hay / Jiangning Song / Jiawei Wang / Don Teng / Vijay Dhanesakaran / Jonathan J Wilksch / Mark R Davies / Dene Littler / Simone A Beckham / Ian R Henderson / Richard A ...著者: Rhys Grinter / Iain D Hay / Jiangning Song / Jiawei Wang / Don Teng / Vijay Dhanesakaran / Jonathan J Wilksch / Mark R Davies / Dene Littler / Simone A Beckham / Ian R Henderson / Richard A Strugnell / Gordon Dougan / Trevor Lithgow /
要旨: Iron is essential for life. Accessing iron from the environment can be a limiting factor that determines success in a given environmental niche. For bacteria, access of chelated iron from the ...Iron is essential for life. Accessing iron from the environment can be a limiting factor that determines success in a given environmental niche. For bacteria, access of chelated iron from the environment is often mediated by TonB-dependent transporters (TBDTs), which are β-barrel proteins that form sophisticated channels in the outer membrane. Reports of iron-bearing proteins being used as a source of iron indicate specific protein import reactions across the bacterial outer membrane. The molecular mechanism by which a folded protein can be imported in this way had remained mysterious, as did the evolutionary process that could lead to such a protein import pathway. How does the bacterium evolve the specificity factors that would be required to select and import a protein encoded on another organism's genome? We describe here a model whereby the plant iron-bearing protein ferredoxin can be imported across the outer membrane of the plant pathogen Pectobacterium by means of a Brownian ratchet mechanism, thereby liberating iron into the bacterium to enable its growth in plant tissues. This import pathway is facilitated by FusC, a member of the same protein family as the mitochondrial processing peptidase (MPP). The Brownian ratchet depends on binding sites discovered in crystal structures of FusC that engage a linear segment of the plant protein ferredoxin. Sequence relationships suggest that the bacterial gene encoding FusC has previously unappreciated homologues in plants and that the protein import mechanism employed by the bacterium is an evolutionary echo of the protein import pathway in plant mitochondria and plastids.
履歴
登録2017年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative zinc protease
B: Ferredoxin-2, chloroplastic
C: Ferredoxin-2, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,7214
ポリマ－126,6563
非ポリマー651
水17,240957
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.338, 126.505, 133.545
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1807-

HOH

21A-1887-

HOH

31A-2027-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative zinc protease


分子量: 103970.820 Da / 分子数: 1 / 変異: E83A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pectobacterium atrosepticum (strain SCRI 1043 / ATCC BAA-672) (バクテリア)
株: SCRI 1043 / ATCC BAA-672 / 遺伝子: ECA0879 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q6D8U3
#2: タンパク質 Ferredoxin-2, chloroplastic / AtFd2


分子量: 11342.354 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 53-145 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: FD2, PETF, PETF1, At1g60950, T7P1.9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P16972
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 957 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.5 % / 解説: Square Plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% PEG3350, 0.22M NaKPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月8日 / 詳細: Yes
放射モノクロメーター: Silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47.79 Å / Num. obs: 108771 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1.7 / 冗長度: 12.6 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.32 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 1.637 / Num. unique obs: 5302 / CC1/2: 0.69 / Rpim(I) all: 0.815 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→39.988 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.69
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2389 5440 5.04 %
Rwork0.1952 --
obs0.1974 107944 99.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→39.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7463 0 1 957 8421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077745
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88210526
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.3936581
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531170
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061383
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92160.54831770.49453302X-RAY DIFFRACTION97
1.9216-1.94420.511360.51752948X-RAY DIFFRACTION85
1.9442-1.96790.36611520.34253398X-RAY DIFFRACTION99
1.9679-1.99280.32831910.3033397X-RAY DIFFRACTION100
1.9928-2.0190.32931610.28753403X-RAY DIFFRACTION99
2.019-2.04670.32221740.30863420X-RAY DIFFRACTION100
2.0467-2.07590.41111750.3743272X-RAY DIFFRACTION96
2.0759-2.10690.33731810.27583382X-RAY DIFFRACTION100
2.1069-2.13980.26291690.22743474X-RAY DIFFRACTION100
2.1398-2.17490.27672000.22153355X-RAY DIFFRACTION100
2.1749-2.21240.24461860.22263427X-RAY DIFFRACTION100
2.2124-2.25270.30361560.27583395X-RAY DIFFRACTION98
2.2527-2.2960.34131700.24393398X-RAY DIFFRACTION100
2.296-2.34280.23061800.20043440X-RAY DIFFRACTION100
2.3428-2.39380.27191830.20083441X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.44950.26751870.19843391X-RAY DIFFRACTION100
2.4495-2.51070.23651750.23449X-RAY DIFFRACTION100
2.5107-2.57860.25732120.2043404X-RAY DIFFRACTION100
2.5786-2.65440.29952010.20143396X-RAY DIFFRACTION100
2.6544-2.74010.271880.20823439X-RAY DIFFRACTION99
2.7401-2.8380.23351790.19783455X-RAY DIFFRACTION100
2.838-2.95160.24612190.20013404X-RAY DIFFRACTION100
2.9516-3.08590.23781720.19013464X-RAY DIFFRACTION100
3.0859-3.24850.21952010.17943470X-RAY DIFFRACTION100
3.2485-3.45190.20181560.16683450X-RAY DIFFRACTION99
3.4519-3.71830.20162200.16083461X-RAY DIFFRACTION100
3.7183-4.09210.20971780.1443493X-RAY DIFFRACTION100
4.0921-4.68350.15651530.13023542X-RAY DIFFRACTION100
4.6835-5.89770.18772020.1463536X-RAY DIFFRACTION100
5.8977-39.99660.18572060.15843698X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.6638 Å / Origin y: 35.9882 Å / Origin z: 17.0181 Å
111213212223313233
T0.2212 Å2-0.0181 Å20.0136 Å2-0.2317 Å20.0237 Å2--0.2388 Å2
L0.3257 °2-0.2667 °20.1441 °2-0.1315 °2-0.078 °2--0.1708 °2
S0.021 Å °-0.0269 Å °-0.0565 Å °0.0238 Å °-0.0129 Å °0.0562 Å °0.0652 Å °-0.001 Å °-0.0085 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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