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- PDB-6ayw: The structure of human CamKII with bound inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ayw
タイトルThe structure of human CamKII with bound inhibitor
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE Inhibitor / Kinase / CamKII / inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cell communication by electrical coupling / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of membrane depolarization / regulation of the force of heart contraction / Trafficking of AMPA receptors ...regulation of relaxation of cardiac muscle / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of cell communication by electrical coupling / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of membrane depolarization / regulation of the force of heart contraction / Trafficking of AMPA receptors / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / sodium channel inhibitor activity / cardiac muscle cell contraction / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / relaxation of cardiac muscle / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of cardiac muscle cell action potential / regulation of heart contraction / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of neuronal synaptic plasticity / HSF1-dependent transactivation / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / sarcoplasmic reticulum membrane / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / cellular response to calcium ion / regulation of cell growth / RAF activation / sarcolemma / long-term synaptic potentiation / endocytic vesicle membrane / Interferon gamma signaling / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / RAF/MAP kinase cascade / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / neuron projection / protein phosphorylation / postsynaptic density / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C2V / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Somoza, J.R. / Villasenor, A.G.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The structure of human CamKII with bound inhibitor
著者: Somoza, J.R. / Villasenor, A.G.
履歴
登録2017年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,0116
ポリマ－68,9192
非ポリマー1,0914
水4,666259
1
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0053
ポリマ－34,4601
非ポリマー5462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0053
ポリマ－34,4601
非ポリマー5462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.149, 68.110, 84.825
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.558, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta / CaMK-II subunit delta


分子量: 34459.574 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 3-301 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMK2D, CAMKD / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: Q13557, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-C2V / N-[2-(dimethylamino)ethyl]-3-[6-(thiophen-2-yl)imidazo[1,2-b]pyridazin-3-yl]benzamide


分子量: 391.489 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H21N5OS
#3: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H10O2S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: CamKII S3-K301, in 20mM imidazole pH 8.5, 0.3M sodium chloride, 5mM TCEP, was concentrated to 36 mg/ml and flash frozen in liquid nitrogen for long term storage at -80 C in 10 microL aliquots. ...詳細: CamKII S3-K301, in 20mM imidazole pH 8.5, 0.3M sodium chloride, 5mM TCEP, was concentrated to 36 mg/ml and flash frozen in liquid nitrogen for long term storage at -80 C in 10 microL aliquots. The protein was thawed and diluted down to 12 mg/mL in the same buffer just prior to crystallization experiments. Sitting drop vapor diffusion droplets were assembled with 250 nL of 12 mg/mL CamKII, 0.6 mM inhibitor and 250 nL of reservoir solution 24% peg 3350, 0.2 M ammonium tartrate, 0.1 M arginine. Flat crystal plates (typically 0.03 mm x 0.2 mm x 0.4 mm in size) grew in 4-7 days at 20 C. A crystal seed suspension was prepared with ten crushed crystals combined into 100 uL of reservoir solution and stored at -80 C. A thirty fold seed dilution was prepared in the same solution for addition to protein droplets in a 1 to 1 volume ratio to enhance crystallization of difficult to crystallize inhibitors.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 36488 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 2.8 % / Net I/σ(I): 18.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000data processing
EPMR位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.12_2829)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→47.23 Å / SU ML: 0.271 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.337 / 位相誤差: 31.91
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2669 2008 5.52 %
Rwork0.1985 34318 -
obs0.202 36326 93.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→47.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4712 0 72 259 5043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074902
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8686629
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051707
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006850
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.312947
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.10.39171060.28741687X-RAY DIFFRACTION65.17
2.1-2.160.35131390.25722255X-RAY DIFFRACTION86.99
2.16-2.220.28831390.24582463X-RAY DIFFRACTION94.2
2.22-2.290.30851410.24082546X-RAY DIFFRACTION98.06
2.29-2.380.32951550.22632574X-RAY DIFFRACTION98.87
2.38-2.470.29171500.23162579X-RAY DIFFRACTION99.05
2.47-2.580.33121540.22722576X-RAY DIFFRACTION99.09
2.58-2.720.28961470.22572595X-RAY DIFFRACTION98.77
2.72-2.890.28151560.22262556X-RAY DIFFRACTION99.12
2.89-3.110.30981470.2172598X-RAY DIFFRACTION98.42
3.11-3.430.25761500.20572515X-RAY DIFFRACTION96.98
3.43-3.920.23481390.17882482X-RAY DIFFRACTION94.55
3.92-4.940.22231460.15462425X-RAY DIFFRACTION91.59
4.94-47.240.22421390.16692467X-RAY DIFFRACTION91.63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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