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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6avv | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Arabidopsis thaliana SOBER1 | ||||||
![]() | Carboxylesterase SOBER1 | ||||||
![]() | HYDROLASE / alpha/beta hydrolase / plant deacetylase / hypersensitive response | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of plant-type hypersensitive response / short-chain carboxylesterase activity / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / phosphatidic acid biosynthetic process / defense response to other organism / phospholipase A2 activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / carboxylic ester hydrolase activity / fatty acid metabolic process / defense response to bacterium / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Burger, M. / Willige, B.C. / Chory, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: A hydrophobic anchor mechanism defines a deacetylase family that suppresses host response against YopJ effectors. 著者: Burger, M. / Willige, B.C. / Chory, J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 71.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 41.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 427.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 429.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25022.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: SOBER1, At4g22305 / プラスミド: pGEX4T3 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q84WK4, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.69 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 16% (v/v) PEG 20,000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月28日 / 詳細: mirrors |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.51→34.44 Å / Num. obs: 28632 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 13.5 % / Biso Wilson estimate: 15.2127543409 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08223 / Rpim(I) all: 0.02324 / Net I/σ(I): 21.74 |
反射 シェル | 解像度: 1.51→1.564 Å / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.759 / Mean I/σ(I) obs: 4.58 / Num. unique obs: 2802 / CC1/2: 0.922 / Rpim(I) all: 0.2317 / % possible all: 99.96 |
-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1FJ2 解像度: 1.51003057388→34.4358696971 Å / SU ML: 0.141431086976 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34349226796 / 位相誤差: 19.3162499903
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 21.8533055659 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.51003057388→34.4358696971 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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