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万見
- PDB-6auk: Crystal structure of rotavirus Non Structural protein 2 (NSP2) mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6auk
タイトルCrystal structure of rotavirus Non Structural protein 2 (NSP2) mutant S313D
要素Non-structural protein 2
キーワードVIRAL PROTEIN / Virus factory / phosphorylation / rotavirus / NSP2
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside diphosphate kinase activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral genome replication / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / host cell cytoplasm / RNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rotavirus NSP2 fragment, C-terminal domain / Rotavirus NSP2 fragment, N-terminal domain / Rotavirus NSP2 fragment, N-terminal domain / : / : / Rotavirus non-structural protein 35, N-terminal / Rotavirus NSP2, N-terminal / Rotavirus NSP2, C-terminal / Rotavirus non-structural protein 35, C-terminal / Rotavirus non-structural protein 2 ...Rotavirus NSP2 fragment, C-terminal domain / Rotavirus NSP2 fragment, N-terminal domain / Rotavirus NSP2 fragment, N-terminal domain / : / : / Rotavirus non-structural protein 35, N-terminal / Rotavirus NSP2, N-terminal / Rotavirus NSP2, C-terminal / Rotavirus non-structural protein 35, C-terminal / Rotavirus non-structural protein 2 / HIT family, subunit A / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-structural protein 2 / Non-structural protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rotavirus A (ロタウイルス A)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.603 Å
データ登録者Hu, L. / Prasad, B.V.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R37 AI 36040 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI080656 米国
Welch FoundationQ1279 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Phosphorylation cascade regulates the formation and maturation of rotaviral replication factories.
著者: Criglar, J.M. / Anish, R. / Hu, L. / Crawford, S.E. / Sankaran, B. / Prasad, B.V.V. / Estes, M.K.
履歴
登録2017年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-structural protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7783
ポリマ－36,6461
非ポリマー1322
水1,63991
1
A: Non-structural protein 2
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)294,22224
ポリマ－293,1708
非ポリマー1,05216
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_557-x,y,-z+21
crystal symmetry operation6_557x,-y,-z+21
crystal symmetry operation7_557y,x,-z+21
crystal symmetry operation8_557-y,-x,-z+21
Buried area22680 Å2
ΔGint-290 kcal/mol
Surface area115370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.926, 107.926, 152.487
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-504-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Non-structural protein 2


分子量: 36646.266 Da / 分子数: 1 / 変異: S313D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus A (ロタウイルス A) / 遺伝子: NSP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A2T3N6, UniProt: A2T3P0*PLUS, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM lithium sulfate, 100 mM sodium citrate, pH5.5, 20% PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月26日
放射モノクロメーター: Single crystal, cylindrically bent, Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 14160 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.9 % / Rmerge(I) obs: 0.152 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 17.8 % / Rmerge(I) obs: 1.333 / Num. unique obs: 702 / CC1/2: 0.662 / Rpim(I) all: 0.326 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000v715データスケーリング
SCALEPACK7.0.043データ削減
PHASER2.7.17位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1L9V

1l9v


解像度: 2.603→46.016 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.73
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 769 5.43 %
Rwork0.2059 --
obs0.2082 14160 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.603→46.016 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2548 0 6 91 2645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072606
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8743520
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.0441581
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048392
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007446
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6026-2.80360.37641240.29052613X-RAY DIFFRACTION98
2.8036-3.08570.33141330.26392665X-RAY DIFFRACTION100
3.0857-3.5320.26521580.22022644X-RAY DIFFRACTION100
3.532-4.44940.2221630.18212680X-RAY DIFFRACTION100
4.4494-46.0230.20551910.17392789X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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