[日本語] English
万見
- PDB-6arh: Crystal structure of Human NAL at a resolution of 1.6 Angstrom -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6arh
タイトルCrystal structure of Human NAL at a resolution of 1.6 Angstrom
要素N-acetylneuraminate lyase
キーワードLYASE / sugar metabolism / sialic acid / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / Sialic acid metabolism / N-acetylneuraminate catabolic process / carbohydrate metabolic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetylneuraminate lyase / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / N-acetylneuraminate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Pearce, F.G. / Bundela, R. / Keown, J.R.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Human NAL at a resolution of 1.6 Angstrom
著者: Pearce, F.G. / Bundela, R. / Keown, J.R.
履歴
登録2017年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: N-acetylneuraminate lyase
B: N-acetylneuraminate lyase
C: N-acetylneuraminate lyase
D: N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,53912
ポリマ－149,0664
非ポリマー4728
水22,8971271
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, SEC-MALLS, and AUC
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13680 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area41060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.988, 106.897, 127.027
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
N-acetylneuraminate lyase / NALase / N-acetylneuraminate pyruvate-lyase / N-acetylneuraminic acid aldolase / Sialate lyase / ...NALase / N-acetylneuraminate pyruvate-lyase / N-acetylneuraminic acid aldolase / Sialate lyase / Sialate-pyruvate lyase / Sialic acid aldolase / Sialic acid lyase


分子量: 37266.586 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NPL, C1orf13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BXD5, N-acetylneuraminate lyase
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG3350, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M HEPES, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月1日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→49.27 Å / Num. obs: 173953 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.6-1.635.51.29785430.5070.6071.436100
8.76-49.275.80.03712060.9960.0170.04199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5AFD

5afd


解像度: 1.6→49.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 1.764 / SU ML: 0.059 / SU R Cruickshank DPI: 0.0793 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.078 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1886 8739 5 %RANDOM
Rwork0.1644 ---
obs0.1656 165097 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 68.46 Å2 / Biso mean: 23.337 Å2 / Biso min: 13.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å20 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→49.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9317 0 32 1271 10620
Biso mean--35.48 35.43 -
残基数----1204
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0199650
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029120
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3041.96813078
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.907321200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.78251238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.02325.413412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.89151671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9591528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.21495
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0210810
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021906
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 636 -
Rwork0.282 12120 -
all-12756 -
obs--99.97 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る