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- PDB-6aom: Structure of molecular chaperone Grp94 bound to selective inhibit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aom
タイトルStructure of molecular chaperone Grp94 bound to selective inhibitor methyl 2-[2-(2-benzylphenyl)ethyl]-3-chloro-4,6-dihydroxybenzoate
要素Endoplasmin
キーワードCHAPERONE/INHIBITOR / Grp94 / Hsp90 / chaperone-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / response to heat / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 ...Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Chem-VC5 / Endoplasmin
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Lieberman, R.L. / Huard, D.J.E.
引用ジャーナル: Chemistry / : 2017
タイトル: Second Generation Grp94-Selective Inhibitors Provide Opportunities for the Inhibition of Metastatic Cancer.
著者: Crowley, V.M. / Huard, D.J.E. / Lieberman, R.L. / Blagg, B.S.J.
履歴
登録2017年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmin
B: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,26321
ポリマ-52,3752
非ポリマー5,88819
48627
1
A: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,28811
ポリマ-26,1881
非ポリマー3,10010
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10900 Å2
手法PISA
2
B: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,97510
ポリマ-26,1881
非ポリマー2,7889
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.454, 84.233, 94.966
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Endoplasmin / 94 kDa glucose-regulated protein / GRP-94 / Heat shock protein 90 kDa beta member 1


分子量: 26187.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 遺伝子: HSP90B1, GRP94, TRA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41148

-
非ポリマー , 5種, 46分子

#2: 化合物
ChemComp-P33 / 3,6,9,12,15,18-HEXAOXAICOSANE-1,20-DIOL / HEPTAETHYLENE GLYCOL / PEG330 / ヘプタエチレングリコ-ル


分子量: 326.383 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / : C14H30O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-VC5 / methyl 2-[2-(2-benzylphenyl)ethyl]-3-chloro-4,6-dihydroxybenzoate


分子量: 396.863 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C23H21ClO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 30 mg/mL protein in 100 mM bicine, pH 7.8 mixed 1:1 with mother liquor (35-39% PEG400, 7.5-10% glycerol, 100 mM bicine, pH 7.8, 75 mM magnesium chloride, crystals harvested into mother liquor ...詳細: 30 mg/mL protein in 100 mM bicine, pH 7.8 mixed 1:1 with mother liquor (35-39% PEG400, 7.5-10% glycerol, 100 mM bicine, pH 7.8, 75 mM magnesium chloride, crystals harvested into mother liquor + 2 mM inhibitor, soaked for 4 days. Afterward, glycerol was added to 25% and crystals were harvested and immediately cryocooled with liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 197.5 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月7日
放射モノクロメーター: double crystal Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→35.42 Å / Num. obs: 12437 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1418 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 2.87→2.972 Å / Rmerge(I) obs: 0.4039

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2GFD
解像度: 2.87→35.42 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2716 1241 10.01 %
Rwork0.2003 --
obs0.2075 12398 99.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.87→35.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3363 0 169 27 3559
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013627
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2354853
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2892113
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065549
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006591
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8695-2.98430.31811290.21191161X-RAY DIFFRACTION95
2.9843-3.12010.28431370.20661238X-RAY DIFFRACTION100
3.1201-3.28450.28171350.19991209X-RAY DIFFRACTION100
3.2845-3.49020.32851370.20141224X-RAY DIFFRACTION99
3.4902-3.75940.28021380.19541238X-RAY DIFFRACTION100
3.7594-4.13740.23881370.17761241X-RAY DIFFRACTION100
4.1374-4.73510.24971400.17611254X-RAY DIFFRACTION100
4.7351-5.96220.2771420.20351273X-RAY DIFFRACTION100
5.9622-38.50360.25851460.23341319X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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